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- EMDB-3440: Structure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3440
タイトルStructure of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex
マップデータPostprocessed sharpened map, masked
試料
  • 試料: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1
  • タンパク質・ペプチド: Sac3
  • タンパク質・ペプチド: Thp1
  • タンパク質・ペプチド: Sem1
キーワードmRNA export
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex ...actin filament-based process / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear mRNA surveillance / nuclear pore cytoplasmic filaments / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / proteasome assembly / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / protein folding chaperone / protein export from nucleus / proteasome complex / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / ribosomal small subunit biogenesis / nuclear envelope / mitotic cell cycle / double-stranded DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 ...Csn12 family / Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / Nuclear mRNA export protein THP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisae
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.3 Å
データ登録者Aibara S / Bai XC / Stewart M
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2016
タイトル: The Sac3 TPR-like region in the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex is more extensive but independent of the CID region.
著者: Shintaro Aibara / Xiao-Chen Bai / Murray Stewart /
要旨: Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export- ...Transcription-export complex 2 (TREX-2 complex) facilitates the localization of actively transcribing genes to the nuclear periphery and also functions to contribute to the generation of export-competent mRNPs through interactions with the general mRNA nuclear export factor Mex67:Mtr2. The TREX-2 complex is based on a Sac3 scaffold to which Thp1, Sem1, Cdc31, and Sus1 bind. TREX-2 can be subdivided into two modules: one, in which Thp1 and Sem1 bind to the Sac3(M) region (residues ∼100-551), and the other in which Cdc31 and two Sus1 chains bind to the Sac3(CID) region (residues ∼710-805). Complementary structural analyses using X-ray crystallography, electron microscopy, and small-angle X-ray scattering of the Saccharomyces cerevisiae TREX-2 complex, expressed using Baculovirus-infected Sf9 cells, have indicated that the TPR-like repeats of the Sac3(M) region extend considerably further towards the N-terminus than previously thought, and also indicate that this region and Sac3(CID):Sus1:Cdc31 region of the S. cerevisiae complex are structurally independent. Although the density visible accounted for only ∼100kDa, a 5.3Å resolution cryo-EM reconstruction was obtained of the M-region of TREX-2 that showed an additional three putative α-helices extending towards the Sac3 N-terminus and these helices were also seen in a 4.9Å resolution structure obtained by X-ray crystallography.
SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than ...SUMMARY STATEMENT: We describe the expression, purification and structural characterization of the S. cerevisiae TREX-2 complex and demonstrate that the Sac3 TPR-like repeats are more extensive than previously thought and that the M- and CID-regions do not appear to have a defined spatial orientation.
履歴
登録2016年5月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年7月27日-
マップ公開2016年7月27日-
更新2016年11月23日-
現状2016年11月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5g5p
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd-3440.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3440.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed sharpened map, masked
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å		1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å		1.43 Å/pix.
x 140 pix.
= 200.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.0884256 - 0.24476513
平均 (標準偏差)0.00069024 (±0.00647952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 200.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.431.431.43
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z200.200200.200200.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.0880.2450.001

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添付データ

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セグメンテーションマップ: Automask used for postprocessing

注釈Automask used for postprocessing
ファイルemd_3440_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 3440 half map 1.map

ファイルemd_3440_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 3440 half map 2.map

ファイルemd_3440_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Sac3 in complex with Thp1 and Sem1

全体名称: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1
要素
  • 試料: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1
  • タンパク質・ペプチド: Sac3
  • タンパク質・ペプチド: Thp1
  • タンパク質・ペプチド: Sem1

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超分子 #1000: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1

超分子名称: Sac3 in complex with Thp1 and Sem1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sample is monodisperse / 集合状態: One heterotrimer / Number unique components: 3
分子量実験値: 190 KDa / 理論値: 190 KDa / 手法: SAXS

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分子 #1: Sac3

分子名称: Sac3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Construct had residues 1-805 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisae / 別称: Yeast
分子量理論値: 149.5916 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: sf9 / 組換プラスミド: pAceBacRZ
配列UniProtKB: Nuclear mRNA export protein SAC3

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分子 #2: Thp1

分子名称: Thp1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisae / 別称: Yeast
分子量理論値: 52.6857 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: sf9 / 組換プラスミド: pAceBacRZ
配列UniProtKB: Nuclear mRNA export protein THP1

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分子 #3: Sem1

分子名称: Sem1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisae / 別称: Yeast
分子量理論値: 10.372 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: sf9 / 組換プラスミド: pAceBacRZ
配列UniProtKB: 26S proteasome complex subunit SEM1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.015 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPES, 300 mM NaCl, 5 mM DTT
グリッド詳細: Graphene oxide treated 300 mesh gold quantifoil R2/2 grids.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 85 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 7 seconds before plunging from one side

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan Quantum
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2015年11月3日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 40 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 35714 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were processed using relion.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 81559

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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