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万見
- PDB-2bsg: The modeled structure of fibritin (gpwac) of bacteriophage T4 bas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bsg
タイトルThe modeled structure of fibritin (gpwac) of bacteriophage T4 based on cryo-EM reconstruction of the extended tail of bacteriophage T4
要素FIBRITIN
キーワードVIRAL PROTEIN / ATTACHMENT PROTEIN / BACTERIOPHAGE ASSEMBLY / BACTERIOPHAGE T4 / CHAPERONE / FIBRITIN / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region / virion component / Fibritin
機能・相同性情報
生物種BACTERIOPHAGE T4 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C
データ登録者Kostyuchenko, V.A. / Chipman, P.R. / Leiman, P.G. / Arisaka, F. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2005
タイトル: The tail structure of bacteriophage T4 and its mechanism of contraction.
著者: Victor A Kostyuchenko / Paul R Chipman / Petr G Leiman / Fumio Arisaka / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: Bacteriophage T4 and related viruses have a contractile tail that serves as an efficient mechanical device for infecting bacteria. A three-dimensional cryo-EM reconstruction of the mature T4 tail ...Bacteriophage T4 and related viruses have a contractile tail that serves as an efficient mechanical device for infecting bacteria. A three-dimensional cryo-EM reconstruction of the mature T4 tail assembly at 15-A resolution shows the hexagonal dome-shaped baseplate, the extended contractile sheath, the long tail fibers attached to the baseplate and the collar formed by six whiskers that interact with the long tail fibers. Comparison with the structure of the contracted tail shows that tail contraction is associated with a substantial rearrangement of the domains within the sheath protein and results in shortening of the sheath to about one-third of its original length. During contraction, the tail tube extends beneath the baseplate by about one-half of its total length and rotates by 345 degrees , allowing it to cross the host's periplasmic space.
履歴
登録2005年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_imaging / em_sample_support / em_software
Item: _em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min ..._em_imaging.nominal_defocus_max / _em_imaging.nominal_defocus_min / _em_sample_support.grid_material / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1126
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1126
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRITIN
B: FIBRITIN
C: FIBRITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,7273
ポリマ－155,7273
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 FIBRITIN / WHISKER ANTIGEN CONTROL PROTEIN / COLLAR PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 51909.164 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: THE PROTEIN WAS MODELED WITH SEGMENTS OF TRIPLE HELICAL COILED COIL ARRANGED ALONG CRYO-EM DENSITY ASSIGNED TO FIBRITIN
由来: (天然) BACTERIOPHAGE T4 (ファージ) / 参照: UniProt: P10104
配列の詳細THE MODELED STRUCTURE DOES NOT INCLUDE LOOP REGIONS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: T4 EXTENDED TAIL / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 7 / 詳細: H2O
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: COPPER GRID / グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2003年1月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 75
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1XFITモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成手法: REAL SPACE SIRT / 解像度: 15 Å / 粒子像の数: 3029 / ピクセルサイズ（公称値）: 3.97 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.97 Å / 倍率補正: 47000 / 詳細: EM MAP DEPOSITED AS EMD-1126 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--MANUAL FITTING
原子モデル構築PDB-ID: 1AA0

1aa0


Accession code: 1AA0 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1089 0 0 0 1089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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