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- PDB-2xzp: Upf1 helicase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xzp
タイトルUpf1 helicase
要素REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1
キーワードHYDROLASE / NMD / RNA DEGRADATION / ALLOSTERIC REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization ...double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / regulation of translational termination / histone mRNA catabolic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance / DNA duplex unwinding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / telomeric DNA binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / helicase activity / P-body / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / DNA replication / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / RNA helicase / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / : / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / DNA2/NAM7-like helicase ...Helix Hairpins - #1240 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #230 / Upf1 cysteine-histidine-rich (CH-rich) domain profile. / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase (UPF2 interacting domain) / RNA helicase UPF1, 1B domain / RNA helicase UPF1, Cys/His rich zinc-binding domain / : / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / DNA2/NAM7-like helicase / AAA domain / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Helix Hairpins / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Regulator of nonsense transcripts 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Chakrabarti, S. / Jayachandran, U. / Bonneau, F. / Fiorini, F. / Basquin, C. / Domcke, S. / Le Hir, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Molecular Mechanisms for the RNA-Dependent ATPase Activity of Upf1 and its Regulation by Upf2.
著者: Chakrabarti, S. / Jayachandran, U. / Bonneau, F. / Fiorini, F. / Basquin, C. / Domcke, S. / Le Hir, H. / Conti, E.
履歴
登録2010年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5096
ポリマ－70,0281
非ポリマー4805
水68538
1
A: REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1
ヘテロ分子

A: REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1
ヘテロ分子

A: REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,52618
ポリマ－210,0853
非ポリマー1,44115
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
Buried area12430 Å2
ΔGint-3.6 kcal/mol
Surface area69510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.120, 146.120, 146.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 REGULATOR OF NONSENSE TRANSCRIPTS 1 / ATP-DEPENDENT HELICASE RENT1 / NONSENSE MRNA REDUCING FACTOR 1 / NORF1 / UP-FRAMESHIFT SUPPRESSOR 1 ...ATP-DEPENDENT HELICASE RENT1 / NONSENSE MRNA REDUCING FACTOR 1 / NORF1 / UP-FRAMESHIFT SUPPRESSOR 1 HOMOLOG / HUPF1 / UP FRAMESHIFT FACTOR 1


分子量: 70028.406 Da / 分子数: 1 / 断片: HELICASE DOMAIN, RESIDUES 295-914 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD PLYSS / 参照: UniProt: Q92900, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.05 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 50MM SODIUM CITRATE PH 6.0, 1.5M SODIUM MALONATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.98
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年6月25日 / 詳細: LN2-COOLED DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2-COOLED FIXED-EXIT SI(III) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→84.36 Å / Num. obs: 28118 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 4.4 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 66.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 32.2
反射 シェル解像度: 2.72→2.87 Å / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WJV

2wjv


解像度: 2.72→84.362 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 2.06 / 位相誤差: 22.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2141 1405 5 %
Rwork0.1731 --
obs0.1751 28090 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.219 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 62.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.72→84.362 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4728 0 32 38 4798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095024
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7856595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.271757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056756
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003861
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7214-2.81860.36841370.2962603X-RAY DIFFRACTION98
2.8186-2.93150.31121370.24522612X-RAY DIFFRACTION100
2.9315-3.06490.30571410.22142674X-RAY DIFFRACTION100
3.0649-3.22650.26911390.20932643X-RAY DIFFRACTION100
3.2265-3.42870.27831390.1962638X-RAY DIFFRACTION100
3.4287-3.69340.23461410.18262667X-RAY DIFFRACTION100
3.6934-4.06510.211400.15232669X-RAY DIFFRACTION100
4.0651-4.65330.16581400.12852665X-RAY DIFFRACTION100
4.6533-5.86240.15381430.14722715X-RAY DIFFRACTION100
5.8624-84.40290.19911480.17692799X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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