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- PDB-2toh: TYROSINE HYDROXYLASE CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS FROM RAT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2toh
タイトルTYROSINE HYDROXYLASE CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS FROM RAT
要素TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
キーワードHYDROXYLASE / NEUROTRANSMITTER BIOSYNTHESIS / NON-HEME IRON / PTERIN CO-SUBSTRATE / CATECHOLAMINE BIOSYNTHESIS / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Catecholamine biosynthesis / phthalate metabolic process / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / circadian sleep/wake cycle / norepinephrine biosynthetic process / epinephrine biosynthetic process / serotonin biosynthetic process ...Catecholamine biosynthesis / phthalate metabolic process / tyrosine 3-monooxygenase / tyrosine 3-monooxygenase activity / dopamine biosynthetic process from tyrosine / embryonic camera-type eye morphogenesis / circadian sleep/wake cycle / norepinephrine biosynthetic process / epinephrine biosynthetic process / serotonin biosynthetic process / response to pyrethroid / aminergic neurotransmitter loading into synaptic vesicle / catecholamine biosynthetic process / response to curcumin / hyaloid vascular plexus regression / eye photoreceptor cell development / dopamine binding / response to ether / sphingolipid metabolic process / melanosome membrane / response to growth factor / tetrahydrobiopterin binding / response to insecticide / response to steroid hormone / regulation of heart contraction / response to herbicide / mating behavior / response to zinc ion / response to metal ion / cellular response to alkaloid / amino acid binding / dopamine biosynthetic process / eating behavior / response to corticosterone / response to isolation stress / small molecule binding / response to immobilization stress / neuron projection terminus / smooth endoplasmic reticulum / social behavior / synaptic transmission, dopaminergic / response to electrical stimulus / response to light stimulus / response to salt stress / visual perception / cellular response to manganese ion / animal organ morphogenesis / ferric iron binding / fatty acid metabolic process / response to amphetamine / learning / cytoplasmic vesicle membrane / response to activity / locomotory behavior / response to nicotine / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to glucose stimulus / monooxygenase activity / cerebral cortex development / oxygen binding / memory / ferrous iron binding / response to nutrient levels / cellular response to nicotine / cellular response to growth factor stimulus / cognition / response to peptide hormone / cytoplasmic side of plasma membrane / heart development / terminal bouton / response to estradiol / synaptic vesicle / response to lipopolysaccharide / cytoplasmic vesicle / response to ethanol / response to hypoxia / perikaryon / neuron projection / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site ...Tyrosine 3-monooxygenase / Tyrosine hydroxylase, conserved site / Tyrosine 3-monooxygenase, catalytic domain / : / Tyrosine hydroxylase N terminal / Tyrosine 3-monooxygenase-like, ACT domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 7,8-DIHYDROBIOPTERIN / Tyrosine 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Goodwill, K.E. / Sabatier, C. / Stevens, R.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of tyrosine hydroxylase with bound cofactor analogue and iron at 2.3 A resolution: self-hydroxylation of Phe300 and the pterin-binding site.
著者: Goodwill, K.E. / Sabatier, C. / Stevens, R.C.
履歴
登録1998年8月26日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6214
ポリマ－39,2901
非ポリマー3313
水3,099172
1
A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: TYROSINE 3-MONOOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,48216
ポリマ－157,1604
非ポリマー1,32212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_556x,-y+1/2,-z+3/21
crystal symmetry operation11_556-x+1/2,y,-z+3/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area13680 Å2
ΔGint-151 kcal/mol
Surface area55350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)189.464, 148.595, 56.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE 3-MONOOXYGENASE / TYROH


分子量: 39290.090 Da / 分子数: 1
断片: CATALYTIC AND TETRAMERIZATION DOMAINS, RESIDUES 160 - 498
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: IRON AND 7,8-DIHYDROBIOPTERIN AT THE ACTIVE SITE / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: BL21 (DE3) PLYSS / 解説: FIRST 155 RESIDUES TRUNCATED / 器官: ADRENAL GLAND / プラスミド: PETOHD155 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P04177, tyrosine 3-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-HBI / 7,8-DIHYDROBIOPTERIN


分子量: 239.231 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N5O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: RIGID BODY REFINEMENT FROM STARTING MODEL
結晶化pH: 7.9 / 詳細: pH 7.9
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 47 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein11
21.15 Mammonium sulfate12
33.2 %PEG20012
45 %glycerol12
5100 mMTris12
63 mM7,8-dihydrobiopterin12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 17449 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 48.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 81.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1-H

解像度: 2.3→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 2172170.86 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1171 6.8 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 17098 94.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS
原子変位パラメータBiso mean: 49.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.55 Å20 Å20 Å2
2--12.83 Å20 Å2
3----17.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2716 0 19 172 2907
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.29
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.671.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.672.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 175 6.8 %
Rwork0.321 2391 -
obs--86.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DIHYPTER.PARDIHYPTER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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