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- EMDB-25683: CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25683
タイトルCryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated with potassium cyanide in a native lipid nanodisc at 3.65 Angstrom resolution
マップデータCryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated with potassium cyanide in a native lipid nanodisc at 3.65 angstrom resolution
試料
  • 複合体: pMMO complex in a native lipid nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
    • タンパク質・ペプチド: Particulate methane monooxygenase beta subunit
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: 1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE
  • リガンド: DECANE
キーワードcomplex / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methane monooxygenase (particulate) / methane monooxygenase (soluble) / : / : / monooxygenase activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit A / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, hairpin domain superfamily / Ammonia/methane monooxygenase, subunit B, C-terminal / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit C domain superfamily / Ammonia/particulate methane monooxygenase, subunit A superfamily / Ammonia monooxygenase / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C / Ammonia monooxygenase/particulate methane monooxygenase, subunit B / Ammonia/methane monooxygenase, subunitB, N-terminal / Monooxygenase subunit B protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Particulate methane monooxygenase alpha subunit / Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein / Particulate methane monooxygenase beta subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Koo CW / Rosenzweig AC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Recovery of particulate methane monooxygenase structure and activity in a lipid bilayer.
著者: Christopher W Koo / Frank J Tucci / Yuan He / Amy C Rosenzweig /
要旨: Bacterial methane oxidation using the enzyme particulate methane monooxygenase (pMMO) contributes to the removal of environmental methane, a potent greenhouse gas. Crystal structures determined using ...Bacterial methane oxidation using the enzyme particulate methane monooxygenase (pMMO) contributes to the removal of environmental methane, a potent greenhouse gas. Crystal structures determined using inactive, detergent-solubilized pMMO lack several conserved regions neighboring the proposed active site. We show that reconstituting pMMO in nanodiscs with lipids extracted from the native organism restores methane oxidation activity. Multiple nanodisc-embedded pMMO structures determined by cryo-electron microscopy to 2.14- to 2.46-angstrom resolution reveal the structure of pMMO in a lipid environment. The resulting model includes stabilizing lipids, regions of the PmoA and PmoC subunits not observed in prior structures, and a previously undetected copper-binding site in the PmoC subunit with an adjacent hydrophobic cavity. These structures provide a revised framework for understanding and engineering pMMO function.
履歴
登録2021年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月30日-
マップ公開2022年3月30日-
更新2024年2月28日-
現状2024年2月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25683.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25683.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated with potassium cyanide in a native lipid nanodisc at 3.65 angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.51 Å/pix.
x 300 pix.
= 153.3 Å		0.51 Å/pix.
x 300 pix.
= 153.3 Å		0.51 Å/pix.
x 300 pix.
= 153.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.511 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0127
最小 - 最大-0.030273722 - 0.04557095
平均 (標準偏差)0.00012203824 (±0.003167807)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 153.29999 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated...

ファイルemd_25683_additional_1.map
注釈CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO treated with potassium cyanide in a native lipid nanodisc at 3.65 angstrom resolution, unsharpened
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : pMMO complex in a native lipid nanodisc

全体名称: pMMO complex in a native lipid nanodisc
要素
  • 複合体: pMMO complex in a native lipid nanodisc
    • タンパク質・ペプチド: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
    • タンパク質・ペプチド: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
    • タンパク質・ペプチド: Particulate methane monooxygenase beta subunit
  • リガンド: COPPER (II) ION
  • リガンド: 1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE
  • リガンド: DECANE

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超分子 #1: pMMO complex in a native lipid nanodisc

超分子名称: pMMO complex in a native lipid nanodisc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア)

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分子 #1: Particulate methane monooxygenase alpha subunit

分子名称: Particulate methane monooxygenase alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methane monooxygenase (particulate)
由来(天然)生物種: Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア)
株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath
分子量理論値: 46.129746 KDa
配列文字列: MKTIKDRIAK WSAIGLLSAV AATAFYAPSA SAHGEKSQAA FMRMRTIHWY DLSWSKEKVK INETVEIKGK FHVFEGWPET VDEPDVAFL NVGMPGPVFI RKESYIGGQL VPRSVRLEIG KTYDFRVVLK ARRPGDWHVH TMMNVQGGGP IIGPGKWITV E GSMSEFRN ...文字列:
MKTIKDRIAK WSAIGLLSAV AATAFYAPSA SAHGEKSQAA FMRMRTIHWY DLSWSKEKVK INETVEIKGK FHVFEGWPET VDEPDVAFL NVGMPGPVFI RKESYIGGQL VPRSVRLEIG KTYDFRVVLK ARRPGDWHVH TMMNVQGGGP IIGPGKWITV E GSMSEFRN PVTTLTGQTV DLENYNEGNT YFWHAFWFAI GVAWIGYWSR RPIFIPRLLM VDAGRADELV SATDRKVAMG FL AATILIV VMAMSSANSK YPITIPLQAG TMRGMKPLEL PAPTVSVKVE DATYRVPGRA MRMKLTITNH GNSPIRLGEF YTA SVRFLD SDVYKDTTGY PEDLLAEDGL SVSDNSPLAP GETRTVDVTA SDAAWEVYRL SDIIYDPDSR FAGLLFFFDA TGNR QVVQI DAPLIPSFM

UniProtKB: Particulate methane monooxygenase alpha subunit

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分子 #2: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein

分子名称: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methane monooxygenase (soluble)
由来(天然)生物種: Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア)
株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath
分子量理論値: 29.839309 KDa
配列文字列: MAATTIGGAA AAEAPLLDKK WLTFALAIYT VFYLWVRWYE GVYGWSAGLD SFAPEFETYW MNFLYTEIVL EIVTASILWG YLWKTRDRN LAALTPREEL RRNFTHLVWL VAYAWAIYWG ASYFTEQDGT WHQTIVRDTD FTPSHIIEFY LSYPIYIITG F AAFIYAKT ...文字列:
MAATTIGGAA AAEAPLLDKK WLTFALAIYT VFYLWVRWYE GVYGWSAGLD SFAPEFETYW MNFLYTEIVL EIVTASILWG YLWKTRDRN LAALTPREEL RRNFTHLVWL VAYAWAIYWG ASYFTEQDGT WHQTIVRDTD FTPSHIIEFY LSYPIYIITG F AAFIYAKT RLPFFAKGIS LPYLVLVVGP FMILPNVGLN EWGHTFWFME ELFVAPLHYG FVIFGWLALA VMGTLTQTFY SF AQGGLGQ SLCEAVDEGL IAK

UniProtKB: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein

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分子 #3: Particulate methane monooxygenase beta subunit

分子名称: Particulate methane monooxygenase beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: methane monooxygenase (particulate)
由来(天然)生物種: Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア)
株: ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath
分子量理論値: 28.445098 KDa
配列文字列: MSAAQSAVRS HAEAVQVSRT IDWMALFVVF FVIVGSYHIH AMLTMGDWDF WSDWKDRRLW VTVTPIVLVT FPAAVQSYLW ERYRLPWGA TVCVLGLLLG EWINRYFNFW GWTYFPINFV FPASLVPGAI ILDTVLMLSG SYLFTAIVGA MGWGLIFYPG N WPIIAPLH ...文字列:
MSAAQSAVRS HAEAVQVSRT IDWMALFVVF FVIVGSYHIH AMLTMGDWDF WSDWKDRRLW VTVTPIVLVT FPAAVQSYLW ERYRLPWGA TVCVLGLLLG EWINRYFNFW GWTYFPINFV FPASLVPGAI ILDTVLMLSG SYLFTAIVGA MGWGLIFYPG N WPIIAPLH VPVEYNGMLM SIADIQGYNY VRTGTPEYIR MVEKGTLRTF GKDVAPVSAF FSAFMSILIY FMWHFIGRWF SN ERFLQST

UniProtKB: Particulate methane monooxygenase beta subunit

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分子 #4: COPPER (II) ION

分子名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: CU
分子量理論値: 63.546 Da
Chemical component information

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

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分子 #5: 1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 9 / 式: P1O
分子量理論値: 566.728 Da
Chemical component information

ChemComp-P1O:
1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / ジデカノイルホスファチジルコリン / DDPC, リン脂質*YM

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分子 #6: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE

分子名称: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: PLC
分子量理論値: 622.834 Da
Chemical component information

ChemComp-PLC:
DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE / O-(1-O,2-O-ジドデカノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)コリン / リン脂質*YM

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分子 #7: DECANE

分子名称: DECANE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 9 / 式: D10
分子量理論値: 142.282 Da
Chemical component information

ChemComp-D10:
DECANE / デカン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.3
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3rgb

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 394208
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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