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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-24828 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO in a native lipid nanodisc at 2.16 Angstrom resolution | |||||||||
マップデータ | CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO in a native lipid nanodisc at 2.16 angstrom resolution | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 methane monooxygenase (particulate) / methane monooxygenase complex / methane monooxygenase activity / methane monooxygenase (soluble) / methane monooxygenase NADH activity / methane monooxygenase NADPH activity / methane metabolic process / monooxygenase activity / 生体膜 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Methylococcus capsulatus (strain ATCC 33009 / NCIMB 11132 / Bath) (バクテリア) / Methylococcus capsulatus str. Bath (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.16 Å | |||||||||
データ登録者 | Koo CW / Rosenzweig AC | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2022 タイトル: Recovery of particulate methane monooxygenase structure and activity in a lipid bilayer. 著者: Christopher W Koo / Frank J Tucci / Yuan He / Amy C Rosenzweig / 要旨: Bacterial methane oxidation using the enzyme particulate methane monooxygenase (pMMO) contributes to the removal of environmental methane, a potent greenhouse gas. Crystal structures determined using ...Bacterial methane oxidation using the enzyme particulate methane monooxygenase (pMMO) contributes to the removal of environmental methane, a potent greenhouse gas. Crystal structures determined using inactive, detergent-solubilized pMMO lack several conserved regions neighboring the proposed active site. We show that reconstituting pMMO in nanodiscs with lipids extracted from the native organism restores methane oxidation activity. Multiple nanodisc-embedded pMMO structures determined by cryo-electron microscopy to 2.14- to 2.46-angstrom resolution reveal the structure of pMMO in a lipid environment. The resulting model includes stabilizing lipids, regions of the PmoA and PmoC subunits not observed in prior structures, and a previously undetected copper-binding site in the PmoC subunit with an adjacent hydrophobic cavity. These structures provide a revised framework for understanding and engineering pMMO function. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_24828.map.gz | 283.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-24828-v30.xml emd-24828.xml | 14.7 KB 14.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_24828_fsc.xml | 10.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_24828.png | 120 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24828 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-24828 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7s4jMC 7s4hC 7s4iC 7s4kC 7s4lC 7s4mC 7t4oC 7t4pC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_24828.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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注釈 | CryoEM structure of Methylococcus capsulatus (Bath) pMMO in a native lipid nanodisc at 2.16 angstrom resolution | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.47222 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : pMMO complex in a native lipid nanodisc
+超分子 #1: pMMO complex in a native lipid nanodisc
+分子 #1: Particulate methane monooxygenase alpha subunit
+分子 #2: Ammonia monooxygenase/methane monooxygenase, subunit C family protein
+分子 #3: Particulate methane monooxygenase beta subunit
+分子 #4: COPPER (II) ION
+分子 #5: DECANE
+分子 #6: DIUNDECYL PHOSPHATIDYL CHOLINE
+分子 #7: 1,2-dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphocholine
+分子 #8: 1,2-DIDECANOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
+分子 #9: water
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.3 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 52.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |