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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23482 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of Escherichia coli PBP1b | |||||||||
![]() | LocScale sharpened final map. | |||||||||
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![]() | Penicillin binding protein / ![]() ![]() ![]() | |||||||||
機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Caveney NA / Workman SD | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: CryoEM structure of the antibacterial target PBP1b at 3.3 Å resolution. 著者: Nathanael A Caveney / Sean D Workman / Rui Yan / Claire E Atkinson / Zhiheng Yu / Natalie C J Strynadka / ![]() ![]() 要旨: The pathway for the biosynthesis of the bacterial cell wall is one of the most prolific antibiotic targets, exemplified by the widespread use of β-lactam antibiotics. Despite this, our structural ...The pathway for the biosynthesis of the bacterial cell wall is one of the most prolific antibiotic targets, exemplified by the widespread use of β-lactam antibiotics. Despite this, our structural understanding of class A penicillin binding proteins, which perform the last two steps in this pathway, is incomplete due to the inherent difficulty in their crystallization and the complexity of their substrates. Here, we determine the near atomic resolution structure of the 83 kDa class A PBP from Escherichia coli, PBP1b, using cryogenic electron microscopy and a styrene maleic acid anhydride membrane mimetic. PBP1b, in its apo form, is seen to exhibit a distinct conformation in comparison to Moenomycin-bound crystal structures. The work herein paves the way for the use of cryoEM in structure-guided antibiotic development for this notoriously difficult to crystalize class of proteins and their complex substrates. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 15.1 KB 15.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 13.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 35.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 169.8 MB 169.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | LocScale sharpened final map. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.844 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Half-map 2.
ファイル | emd_23482_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 2. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half-map 1.
ファイル | emd_23482_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half-map 1. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Escherichia coli PBP1b in SMA
全体 | 名称: Escherichia coli PBP1b in SMA |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia coli PBP1b in SMA
超分子 | 名称: Escherichia coli PBP1b in SMA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 83 KDa |
-分子 #1: Penicillin-binding protein 1B
分子 | 名称: Penicillin-binding protein 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ![]() |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 83.280352 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
配列 | 文字列: KPRGKRGWLW LLLKLAIVFA VLIAIYGVYL DQKIRSRIDG KVWQLPAAVY GRMVNLEPDM TISKNEMVKL LEATQYRQVS KMTRPGEFT VQANSIEMIR RPFDFPDSKE GQVRARLTFD GDHLATIVNM ENNRQFGFFR LDPRLITMIS SPNGEQRLFV P RSGFPDLL ...文字列: KPRGKRGWLW LLLKLAIVFA VLIAIYGVYL DQKIRSRIDG KVWQLPAAVY GRMVNLEPDM TISKNEMVKL LEATQYRQVS KMTRPGEFT VQANSIEMIR RPFDFPDSKE GQVRARLTFD GDHLATIVNM ENNRQFGFFR LDPRLITMIS SPNGEQRLFV P RSGFPDLL VDTLLATEDR HFYEHDGISL YSIGRAVLAN LTAGRTVQGA STLTQQLVKN LFLSSERSYW RKANEAYMAL IM DARYSKD RILELYMNEV YLGQSGDNEI RGFPLASLYY FGRPVEELSL DQQALLVGMV KGASIYNPWR NPKLALERRN LVL RLLQQQ QIIDQELYDM LSARPLGVQP RGGVISPQPA FMQLVRQELQ AKLGDKVKDL SGVKIFTTFD SVAQDAAEKA AVEG IPALK KQRKLSDLET AIVVVDRFSG EVRAMVGGSE PQFAGYNRAM QARRSIGSLA KPATYLTALS QPKIYRLNTW IADAP IALR QPNGQVWSPQ NDDRRYSESG RVMLVDALTR SMNVPTVNLG MALGLPAVTE TWIKLGVPKD QLHPVPAMLL GALNLT PIE VAQAFQTIAS GGNRAPLSAL RSVIAEDGKV LYQSFPQAER AVPAQAAYLT LWTMQQVVQR GTGRQLGAKY PNLHLAG KT GTTNNNVDTW FAGIDGSTVT ITWVGRDNNQ PTKLYGASGA MSIYQRYLAN QTPTPLNLVP PEDIADMGVD YDGNFVCS G GMRILPVWTS DPQSLCQQSE MQQQPS UniProtKB: Penicillin-binding protein 1B |
-実験情報
-構造解析
手法 | ![]() |
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![]() | ![]() |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.125 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 blot force, 3 second blot. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 105000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |