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- EMDB-21901: CryoEM structure of Burkholderia pseudomallei hopanoid biosynthes... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21901
タイトルCryoEM structure of Burkholderia pseudomallei hopanoid biosynthesis-associated RND transporter HpnN
マップデータdensity modification in Phenix
試料
  • 複合体: hopanoid transporter HpnN
    • タンパク質・ペプチド: Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN
キーワードCryoEM structure / hopanoid transporter HpnN / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性Hopanoid biosynthesis associated RND transporter-like protein HpnN / Membrane transport protein MMPL domain / MMPL family / Sterol-sensing domain (SSD) profile. / Sterol-sensing domain / membrane => GO:0016020 / plasma membrane / Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN
機能・相同性情報
生物種Escherichia Coli (大腸菌) / Burkholderia pseudomallei MSHR346 (類鼻疽菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å
データ登録者Lyu M / Yu EW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2021
タイトル: A 'Build and Retrieve' methodology to simultaneously solve cryo-EM structures of membrane proteins.
著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Christopher E Morgan / Jani Reddy Bolla / Carol V Robinson / Edward W Yu /
要旨: Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein ...Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein samples hampers the progress of their structural determination. Here, we develop a bottom-up iterative method, Build and Retrieve (BaR), that enables the identification and determination of cryo-EM structures of a variety of inner and outer membrane proteins, including membrane protein complexes of different sizes and dimensions, from a heterogeneous, impure protein sample. We also use the BaR methodology to elucidate structural information from Escherichia coli K12 crude membrane and raw lysate. The findings demonstrate that it is possible to solve high-resolution structures of a number of relatively small (<100 kDa) and less abundant (<10%) unidentified membrane proteins within a single, heterogeneous sample. Importantly, these results highlight the potential of cryo-EM for systems structural proteomics.
履歴
登録2020年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月3日-
マップ公開2021年2月3日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wu0
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21901.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21901.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈density modification in Phenix
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5 / ムービー #1: 0.5
最小 - 最大-7.667325 - 15.212773
平均 (標準偏差)0.000000000033757 (±0.64826655)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin11710676
サイズ6982120
Spacing8269120
セルA: 88.560005 Å / B: 74.520004 Å / C: 129.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z8269120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z88.56074.520129.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS10611776
NC/NR/NS8269120
D min/max/mean-7.66715.2130.000

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添付データ

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追加マップ: orignal in cryosparc

ファイルemd_21901_additional_1.map
注釈orignal in cryosparc
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hopanoid transporter HpnN

全体名称: hopanoid transporter HpnN
要素
  • 複合体: hopanoid transporter HpnN
    • タンパク質・ペプチド: Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN

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超分子 #1: hopanoid transporter HpnN

超分子名称: hopanoid transporter HpnN / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia Coli (大腸菌)

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分子 #1: Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN

分子名称: Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Burkholderia pseudomallei MSHR346 (類鼻疽菌)
分子量理論値: 92.60093 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MLTSVLVRLV AWSVRRPIWV VVLSLVIAAL SSVYVAHHFK INTDISKLVE NDPKWAALGR AIDDAFPQRN QTILAVVEAP APEFAGAAA DALAEGLRRE TEAGRIGQVS EPAGGPLFEH DGLLFLPEQD VATTTAQLAS ARPLINVLAK DPSIAGLATT L STTLGVPL ...文字列:
MLTSVLVRLV AWSVRRPIWV VVLSLVIAAL SSVYVAHHFK INTDISKLVE NDPKWAALGR AIDDAFPQRN QTILAVVEAP APEFAGAAA DALAEGLRRE TEAGRIGQVS EPAGGPLFEH DGLLFLPEQD VATTTAQLAS ARPLINVLAK DPSIAGLATT L STTLGVPL QSGQVKLSGM AKLLSRSAAT VDDVLAGKPA AFSWRALVDA DAAREPARAF VTVQPVVNYG ALKAGEQASR TI RATAQAL KLDERFGAAV RLTGEQPLAD EEFASVQDGA LVNGIATLAI VLVILWIALR SKRMIASVFV TLFVGLVVTA ALG LMMVGS LNMISVAFMV LFVGLGVDFA IQYGVKYREE RHRDPNLDHA LVGAAHAMGM PLTLATAAVA ASFFSFLPTA YRGV SELGL IAGVGMFVAL FTTLTLLPAL LKLLAPPGER KPPGFPRLAP VDDYLDHHRK PILIGTLAVV IGALPLLAHL RFDFN PLHL KDPRSESMAT LLALKDSPEA SVNDVSLLAP SLVAANAAAQ RLGALPEVGR TTTLSTFIPD AQPQKLATIA AAARGL LPA LTQPAAAPVP DAQRVAALKR ASNLLEYASE DYPGPGAAAA KHLSESLAKL AAADAATRER AEHAFSVPLK IALNQLA ML LQPLEITREN LPPQIVRDWI APDGRALVQI SPKVVKGADP GDDAMLRRFA KAVKAAEPGA IGGPISILHS ADTIIRAF L QAAALSVVSI TVLLWITLRR FGDVLRTLVP LLVSGVVTLE LCVLLGMPLN FANIIALPLM LGVGVAFKVY FVMAWRAGQ TGLLQSSLTH AVLFSAATTA TAFGSLWLSH HPGTASMGRL LALALSCTLI GAVVFQPVLM GKPRTKRVTN QSQGIDE

UniProtKB: Hopanoid biosynthesis associated RND transporter like protein HpnN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 63910
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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