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- PDB-3nn8: Crystal structure of engineered antibody fragment based on 3D5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nn8
タイトルCrystal structure of engineered antibody fragment based on 3D5
要素Engineered scFv
キーワードIMMUNE SYSTEM / beta barrel / antibody fragment / immunoglobulin
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lieberman, R.L. / Maynard, J.A. / Drury, J.E. / Pai, J. / Culver, J.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Peptide-binding single chain Antibody fragment (SCFV) chaperones for protein co-crystallization
著者: Pai, J. / Culver, J.A. / Drury, J.E. / Lieberman, R.L. / Maynard, J.A.
履歴
登録2010年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02024年3月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr_ncs / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_ref / struct_ref_seq / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_asym_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_asym_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id / _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id / _struct_mon_prot_cis.label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.label_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ncs_dom.details / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_asym_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
改定 2.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engineered scFv
B: Engineered scFv
C: Engineered scFv
D: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5564
ポリマ－108,5564
非ポリマー00
水00
1
A: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1391
ポリマ－27,1391
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10340 Å2
手法PISA
2
B: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1391
ポリマ－27,1391
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10430 Å2
手法PISA
3
C: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1391
ポリマ－27,1391
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10390 Å2
手法PISA
4
D: Engineered scFv


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1391
ポリマ－27,1391
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)266.637, 266.637, 266.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number196
Space group name H-MF23
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13A
23B
14C
24D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNSERSERAA116 - 236135 - 255
21GLNGLNSERSERBB116 - 236135 - 255
12GLNGLNSERSERCC116 - 236135 - 255
22GLNGLNSERSERDD116 - 236135 - 255
13ASPASPSERSERAA1 - 1222 - 141
23ASPASPSERSERBB1 - 1222 - 141
14ASPASPGLYGLYCC1 - 1152 - 116
24ASPASPGLYGLYDD1 - 1152 - 116

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細There are 4 biological units in the asymmetric unit (chains A & B, chains C & F, chains D & E, chains G & H)

-
要素

#1: 抗体
Engineered scFv


分子量: 27139.096 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
Reflection冗長度: 5.6 % / Av σ(I) over netI: 5.6 / 数: 158332 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.124 / D res high: 3.1 Å / D res low: 154.303 Å / Num. obs: 28384 / % possible obs: 99.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
9.819.9387.810.0430.0435.4
6.939.810010.0570.0575.5
5.666.9310010.0850.0855.6
4.95.6610010.0840.0845.6
4.384.910010.0820.0825.6
44.3810010.0880.0885.6
3.71410010.1370.1375.6
3.473.7110010.1780.1785.6
3.273.4710010.2240.2245.6
3.13.2710010.3420.3425.6
反射解像度: 3.1→154.303 Å / Num. all: 28384 / Num. obs: 28384 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.1-3.275.60.3422.12295541340.342100
3.27-3.475.60.2243.22179738960.224100
3.47-3.715.60.17842064436810.178100
3.71-45.60.1375.21920834210.137100
4-4.385.60.0887.91777231730.088100
4.38-4.95.60.0828.51605728660.082100
4.9-5.665.60.0848.41409725240.084100
5.66-6.935.60.0858.31209921740.085100
6.93-9.85.50.05711.6926216850.057100
9.8-19.9285.40.04314.144418300.04387.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.19 Å19.88 Å
Translation3.19 Å19.88 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1KTR

1ktr


解像度: 3.1→154.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.875 / WRfactor Rfree: 0.2196 / WRfactor Rwork: 0.1673 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8443 / SU B: 33.974 / SU ML: 0.282 / SU R Cruickshank DPI: 0.321 / SU Rfree: 0.3905 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.39 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2378 1439 5.1 %RANDOM
Rwork0.1831 ---
obs0.1858 28371 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 190.15 Å2 / Biso mean: 69.6674 Å2 / Biso min: 13.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→154.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7272 0 0 0 7272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227444
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8711.95910086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2685939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.67323.649296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.12151241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7431540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.21095
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215584
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4551.54675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9327524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.34432769
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2954.52562
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A938MEDIUM POSITIONAL0.260.5
1A938MEDIUM THERMAL0.312
2C938MEDIUM POSITIONAL0.270.5
2C938MEDIUM THERMAL0.312
3A874MEDIUM POSITIONAL0.420.5
3A874MEDIUM THERMAL0.372
4C883MEDIUM POSITIONAL0.490.5
4C883MEDIUM THERMAL0.392
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 99 -
Rwork0.251 1961 -
all-2060 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.78741.01531.78434.14921.46846.4684-0.03580.09040.23270.09960.0866-0.3080.0665-0.5396-0.05070.05690.02690.0110.08080.00250.1292-22.482-51.9011.147
24.7104-4.48180.23418.11560.92075.8984-0.3507-0.66960.07470.80450.23070.10120.0269-0.60250.120.18230.1314-0.0480.3591-0.09370.1596-33.515-41.2715.445
34.2158-0.68661.36196.6399-1.39567.3893-0.0056-0.0836-0.2449-0.05520.0283-0.3305-0.5278-0.0209-0.02270.0604-0.02440.01130.0376-0.0250.1459-51.882-110.8131.172
45.52130.90930.54676.5841-1.72526.242-0.1449-0.04070.23020.03570.1356-0.14850.4161-0.01710.00930.05860.0555-0.02570.1503-0.05270.0388-56.054-20.609-0.013
59.0767-6.0361-0.32068.1794-0.58574.12590.74221.2327-0.1172-0.9724-0.8427-0.09740.20220.00410.10050.36660.24280.05370.35270.05840.0707-44.293-29.897-14.574
68.89094.65730.60855.5146-0.54495.47650.2867-0.81420.11190.6468-0.4457-0.0767-0.60110.06550.15890.3454-0.1366-0.08020.23310.05910.1387-41.305-99.78615.454
77.32670.222-2.16175.3757-0.3026.35070.0512-0.1037-0.14250.0518-0.1829-0.29210.0916-0.48860.13170.1276-0.0581-0.03750.07290.01740.0292-20.615-77.244-0.032
88.03626.3314-1.44510.0422-0.08495.0103-0.85271.0771-0.1652-1.12370.81250.02840.0403-0.29310.04020.3103-0.23020.02220.3481-0.03510.0904-29.906-88.988-14.583
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A116 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2A1 - 115
3X-RAY DIFFRACTION3B116 - 230
4X-RAY DIFFRACTION4C116 - 230
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 115
6X-RAY DIFFRACTION6B1 - 115
7X-RAY DIFFRACTION7D116 - 230
8X-RAY DIFFRACTION8D1 - 115

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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