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- EMDB-21702: Empty phage G cryoEM capsid structure at 9 Angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21702
タイトルEmpty phage G cryoEM capsid structure at 9 Angstrom resolution
マップデータ
試料
  • ウイルス: Bacillus virus G (ウイルス)
生物種Bacillus virus G (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Gonzalez B / Monroe L / Kunpeng L / Yan R / Wright E / Walter T / Kihara D / Weintraub SE / Julie AT / Philip S / Jiang W
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Phage G Structure at 6.1 Å Resolution, Condensed DNA, and Host Identity Revision to a Lysinibacillus.
著者: Brenda González / Lyman Monroe / Kunpeng Li / Rui Yan / Elena Wright / Thomas Walter / Daisuke Kihara / Susan T Weintraub / Julie A Thomas / Philip Serwer / Wen Jiang /
要旨: Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and ...Phage G has the largest capsid and genome of any known propagated phage. Many aspects of its structure, assembly, and replication have not been elucidated. Herein, we present the dsDNA-packed and empty phage G capsid at 6.1 and 9 Å resolution, respectively, using cryo-EM for structure determination and mass spectrometry for protein identification. The major capsid protein, gp27, is identified and found to share the HK97-fold universally conserved in all previously solved dsDNA phages. Trimers of the decoration protein, gp26, sit on the 3-fold axes and are thought to enhance the interactions of the hexameric capsomeres of gp27, for other phages encoding decoration proteins. Phage G's decoration protein is longer than what has been reported in other phages, and we suspect the extra interaction surface area helps stabilize the capsid. We identified several additional capsid proteins, including a candidate for the prohead protease responsible for processing gp27. Furthermore, cryo-EM reveals a range of partially full, condensed DNA densities that appear to have no contact with capsid shell. Three analyses confirm that the phage G host is a Lysinibacillus, and not Bacillus megaterium: identity of host proteins in our mass spectrometry analyses, genome sequence of the phage G host, and host range of phage G.
履歴
登録2020年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月10日-
マップ公開2020年6月10日-
更新2020年7月8日-
現状2020年7月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21702.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21702.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.9 Å/pix.
x 768 pix.
= 2227.2 Å		2.9 Å/pix.
x 768 pix.
= 2227.2 Å		2.9 Å/pix.
x 768 pix.
= 2227.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.9 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.421 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.415602 - 3.5804958
平均 (標準偏差)0.000837835 (±0.27073735)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-384-384-384
サイズ768768768
Spacing768768768
セルA=B=C: 2227.2002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.92.92.9
M x/y/z768768768
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z2227.2002227.2002227.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-384-384-384
NC/NR/NS768768768
D min/max/mean-2.4163.5800.001

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_21702_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_21702_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus virus G

全体名称: Bacillus virus G (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Bacillus virus G (ウイルス)

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超分子 #1: Bacillus virus G

超分子名称: Bacillus virus G / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 1084719 / 生物種: Bacillus virus G / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 1600.0 Å / T番号(三角分割数): 52

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 0.01 M Tris-Cl (pH 7.4), 0.01 M MgSO4, 6% polyethylene glycol MW 3350
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 65 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
詳細: Three microliters of phage G sample was deposited on a 400 mesh Ted Pella ultrathin lacey carbon grid and incubated for 30 minutes in a humid chamber on ice. The grid was then washed with 10 ...詳細: Three microliters of phage G sample was deposited on a 400 mesh Ted Pella ultrathin lacey carbon grid and incubated for 30 minutes in a humid chamber on ice. The grid was then washed with 10 microliters of 0.2 TM buffer. Using a Gatan CP3 plunger, the grid was then blotted for 9 seconds with Whatman 1 filter paper at 65% humidity, then plunge-frozen in liquid ethane. The plunge-frozen, phage G grid was then imaged using a Titan Krios equipped with a K2 detector in super-resolution mode at the Purdue Cryo-EM Facility with a nominal magnification of 8,700 resulting in 1.742 Angstroms per pixel. A total of 375 movies was collected..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 375 / 平均電子線量: 14.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 8700
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: jspr
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: used jspr for initial modeling
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: jspr / 使用した粒子像数: 243
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: jspr
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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