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- PDB-1w1g: Crystal Structure of the PDK1 Pleckstrin Homology (PH) domain bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w1g
タイトルCrystal Structure of the PDK1 Pleckstrin Homology (PH) domain bound to DiC4-phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate
要素3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PDK1 / PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE 1 / PKB / PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN / INOSITOL PHOSPHATE (イノシトールリン酸) / PHOSPHOINOSITIDE (ホスファチジルイノシトール) / SIGNAL TRANSDUCTION (シグナル伝達) / PI3-KINASE / PIP3 SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to epidermal growth factor stimulus / T cell costimulation / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / 遊走 / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4PT / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Komander, D. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural Insights Into the Regulation of Pdk1 by Phosphoinositides and Inositol Phosphates
著者: Komander, D. / Fairservice, A. / Deak, M. / Kular, G.S. / Prescott, A.R. / Downes, C.P. / Safrany, S.T. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2004年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5332
ポリマ－17,8161
非ポリマー7161
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)35.264, 58.943, 36.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 3-PHOSPHOINOSITIDE DEPENDENT PROTEIN KINASE-1 / HPDK1


分子量: 17816.186 Da / 分子数: 1 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 409-556 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O15530, EC: 2.7.1.37
#2: 化合物 ChemComp-4PT / (2R)-3-{[(S)-{[(2S,3R,5S,6S)-2,6-DIHYDROXY-3,4,5-TRIS(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-(1-HYDROXY BUTOXY)PROPYL BUTYRATE / DIC4-PHOSPHATIDYLINOSITOL(3,4,5)TRISPHOSPHATE


分子量: 716.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H36O22P4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.41 %
結晶化pH: 4.2
詳細: 25 % PEG 4000, 0.1 M SODIUM ACETATE [PH 4.2], 0.3 M AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS 4 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年9月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. obs: 25810 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
CrystalClearデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDK1PH INSP4 MODEL

解像度: 1.45→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 4.471 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.081 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDE CHAINS OF SOME DISORDERED RESIDUES WERE REFINED EITHER WITH THE OCCUPANCY SET TO 0.02, OR THE RESIDUE WAS MUTATED TO ALA. THE ACYL- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE SIDE CHAINS OF SOME DISORDERED RESIDUES WERE REFINED EITHER WITH THE OCCUPANCY SET TO 0.02, OR THE RESIDUE WAS MUTATED TO ALA. THE ACYL-CHAINS OF THE LIGAND WERE NOT MODELLED DUE TO DISORDER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 545 2.1 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.183 25241 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.58 Å20 Å20.06 Å2
2---0.83 Å20 Å2
3----0.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1194 0 33 163 1390
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221273
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.9611731
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.863.0012588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6225142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69323.73167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.7115219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7081510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2184
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02263
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.21116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.2613
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1070.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.240.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2740.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7271.5746
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7451.5287
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.30521168
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6143612
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9234.5563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 44 -
Rwork0.339 1834 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.16790.1263-0.14291.4071-0.56040.4956-0.0012-0.01410.0265-0.07630.0301-0.00920.0443-0.0069-0.0288-0.0377-0.0001-0.00040.0133-0.0049-0.008810.538827.174624.0723
20.47420.2713-0.21951.4621-0.8330.48450.02780.02030.0334-0.09060.06710.07770.04980.0051-0.095-0.0232-0.0101-0.0146-0.0096-0.0199-0.03049.568426.773922.819
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A414 - 466
2X-RAY DIFFRACTION1A472 - 487
3X-RAY DIFFRACTION1A494 - 543
4X-RAY DIFFRACTION2A408 - 413
5X-RAY DIFFRACTION2A466 - 471
6X-RAY DIFFRACTION2A544 - 549
7X-RAY DIFFRACTION2A488 - 493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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