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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uou
タイトルCrystal structure of human thymidine phosphorylase in complex with a small molecule inhibitor
要素THYMIDINE PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / CHEMOTAXIS / ANGIOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidine phosphorylase / regulation of gastric motility / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage ...thymidine phosphorylase / regulation of gastric motility / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage / : / regulation of myelination / growth factor activity / chemotaxis / angiogenesis / cell differentiation / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C ...Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CMU / Thymidine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.11 Å
データ登録者Norman, R.A. / Barry, S.T. / Bate, M. / Breed, J. / Colls, J.G. / Ernill, R.J. / Luke, R.W.A. / Minshull, C.A. / McAlister, M.S.B. / McCall, E.J. ...Norman, R.A. / Barry, S.T. / Bate, M. / Breed, J. / Colls, J.G. / Ernill, R.J. / Luke, R.W.A. / Minshull, C.A. / McAlister, M.S.B. / McCall, E.J. / McMiken, H.H.J. / Paterson, D.S. / Timms, D. / Tucker, J.A. / Pauptit, R.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of Human Thymidine Phosphorylase in Complex with a Small Molecule Inhibitor
著者: Norman, R.A. / Barry, S.T. / Bate, M. / Breed, J. / Colls, J.G. / Ernill, R.J. / Luke, R.W.A. / Minshull, C.A. / Mcalister, M.S.B. / Mccall, E.J. / Mcmicken, H.H.J. / Paterson, D.S. / Timms, ...著者: Norman, R.A. / Barry, S.T. / Bate, M. / Breed, J. / Colls, J.G. / Ernill, R.J. / Luke, R.W.A. / Minshull, C.A. / Mcalister, M.S.B. / Mccall, E.J. / Mcmicken, H.H.J. / Paterson, D.S. / Timms, D. / Tucker, J.A. / Pauptit, R.A.
履歴
登録2003年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4382
ポリマ－49,1951
非ポリマー2431
水1,35175
1
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子

A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,8764
ポリマ－98,3912
非ポリマー4852
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.990, 66.090, 96.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2047-

HOH

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要素

#1: タンパク質 THYMIDINE PHOSPHORYLASE / TDRPASE / TP / PLATELET-DERIVED ENDOTHELIAL CELL GROWTH FACTOR / PD-ECGF / GLIOSTATIN


分子量: 49195.363 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 12-408,411-482 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMOAL-10T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P19971, thymidine phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-CMU / 5-CHLORO-6-(1-(2-IMINOPYRROLIDINYL) METHYL) URACIL / 5-CHLORO-6-[(2-IMINOPYRROLIDIN-1-YL)METHYL]PYRIMIDINE-2,4(1H,3H)-DIONE


分子量: 242.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11ClN4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PYRIMIDINE NUCLEOSIDE METABOLISM, ALSO KNOWN AS PLATELET- DERIVED ENDOTHELIAL CELL GROWTH FACTOR ...PYRIMIDINE NUCLEOSIDE METABOLISM, ALSO KNOWN AS PLATELET- DERIVED ENDOTHELIAL CELL GROWTH FACTOR (PD-ECGF), OVEREXPRESSED IN CERTAIN SOLID TUMOURS. CATALYZES THE REVERSIBLE PHOSPHOROLYSIS OF THYMIDINE. EXISTS AS A HOMODIMER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 8% PEG 1000(W/V), 50MM MALATE/IMIDAZOLE PH 6.5,100MM MGCL2.
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-HCl1droppH7.4
250 mM1dropNaCl
38 mg/mlprotein1drop
48 %(w/v)PEG10001reservoir
550 mMmalate/imidazole1reservoirpH6.5
6100 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→91.3 Å / Num. obs: 15827 / % possible obs: 63.7 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.11→2.21 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 11.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 91.3 Å / 冗長度: 2.1 % / Num. measured all: 32998 / Rmerge(I) obs: 0.03
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 11.2 % / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BRW, CHAIN B

1brw


解像度: 2.11→91.29 Å / SU B: 9.266 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.63 / ESU R Free: 0.301
詳細: RESIDUES 409-410 WERE REMOVED BY PROTEOLYSIS.RESIDUES 12-32, 238-239, 407-414 AND 481-482 WERE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 855 5.4 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.192 14966 64.37 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.984 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.13 Å20 Å21.6 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.11→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3188 0 16 75 3279
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 91.3 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.577 / Rfactor Rwork: 0.348

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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