[日本語] English
万見
- PDB-2yba: Crystal structure of Nurf55 in complex with histone H3 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yba
タイトルCrystal structure of Nurf55 in complex with histone H3
要素
  • HISTONE H3
  • PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1
キーワードTRANSCRIPTION / RBBP4 / RBBP7 / RBAP46 / RBAP48 / POLYCOMB / PRC2 / WD40 DOMAIN / HISTONE METHYLATION H3K27 / H3K4 / CHROMATIN REMODELLING
機能・相同性
機能・相同性情報


G0 and Early G1 / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / Regulation of PTEN gene transcription / Neddylation / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / eggshell chorion gene amplification / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex ...G0 and Early G1 / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Transcriptional Regulation by E2F6 / Regulation of PTEN gene transcription / Neddylation / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / eggshell chorion gene amplification / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / RNA Polymerase I Promoter Escape / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / Myb complex / HATs acetylate histones / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / segment specification / CAF-1 complex / polytene chromosome / NURF complex / facultative heterochromatin formation / NuRD complex / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / nucleosome organization / nucleosomal DNA binding / Sin3-type complex / histone methyltransferase complex / regulation of mitotic cell cycle / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / structural constituent of chromatin / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / transcription regulator complex / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A ...Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Chromatin assembly factor 1 p55 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Schmitges, F.W. / Prusty, A.B. / Faty, M. / Stutzer, A. / Lingaraju, G.M. / Aiwazian, J. / Sack, R. / Hess, D. / Li, L. / Zhou, S. ...Schmitges, F.W. / Prusty, A.B. / Faty, M. / Stutzer, A. / Lingaraju, G.M. / Aiwazian, J. / Sack, R. / Hess, D. / Li, L. / Zhou, S. / Bunker, R.D. / Wirth, U. / Bouwmeester, T. / Bauer, A. / Ly-Hartig, N. / Zhao, K. / Chan, H. / Gu, J. / Gut, H. / Fischle, W. / Muller, J. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: Histone Methylation by Prc2 is Inhibited by Active Chromatin Marks
著者: Schmitges, F.W. / Prusty, A.B. / Faty, M. / Stutzer, A. / Lingaraju, G.M. / Aiwazian, J. / Sack, R. / Hess, D. / Li, L. / Zhou, S. / Bunker, R.D. / Wirth, U. / Bouwmeester, T. / Bauer, A. / ...著者: Schmitges, F.W. / Prusty, A.B. / Faty, M. / Stutzer, A. / Lingaraju, G.M. / Aiwazian, J. / Sack, R. / Hess, D. / Li, L. / Zhou, S. / Bunker, R.D. / Wirth, U. / Bouwmeester, T. / Bauer, A. / Ly-Hartig, N. / Zhao, K. / Chan, H. / Gu, J. / Gut, H. / Fischle, W. / Muller, J. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年3月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月12日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1
B: PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1
C: HISTONE H3
D: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,6784
ポリマ－99,6784
非ポリマー00
水2,594144
1
A: PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1
D: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8392
ポリマ－49,8392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-1.9 kcal/mol
Surface area18220 Å2
手法PISA
2
B: PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1
C: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8392
ポリマ－49,8392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-1.4 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.980, 88.160, 204.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROBABLE HISTONE-BINDING PROTEIN CAF1 / CHROMATIN ASSEMBLY FACTOR 1 P55 SUBUNIT / CAF-1 P55 SUBUNIT / NUCLEOSOME-REMODELING FACTOR 55 KDA ...CHROMATIN ASSEMBLY FACTOR 1 P55 SUBUNIT / CAF-1 P55 SUBUNIT / NUCLEOSOME-REMODELING FACTOR 55 KDA SUBUNIT / DCAF-1 / NURF-55


分子量: 47761.629 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-418 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q24572
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3


分子量: 2077.415 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL TAIL, RESIDUES 2-19 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P02299
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 100 MM SODIUM CITRATE, PH 5.4; 200 MM AMMONIUM ACETATE; 23% PEG 3350.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00067
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00067 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→43.23 Å / Num. obs: 32778 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 50.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.56 Å / 冗長度: 2.12 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 68.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNPUBLISHED STRUCTURE OF NURF55

解像度: 2.55→40.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.893 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: NCS REPRESENTATION - RESTRAINT LSSR (-AUTONCS). IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 1651 5.05 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.184 32690 96.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.1544 Å20 Å20 Å2
2--17.7208 Å20 Å2
3----26.8752 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→40.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6313 0 0 144 6457
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016478HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.138835HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2926SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes185HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes923HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6478HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion858SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7101SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.63 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2716 134 5.78 %
Rwork0.2357 2185 -
all0.2378 2319 -
obs--96.7 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る