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- PDB-1qhj: X-RAY STRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN GROWN IN LIPIDIC CUBIC PHASES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qhj
タイトルX-RAY STRUCTURE OF BACTERIORHODOPSIN GROWN IN LIPIDIC CUBIC PHASES
要素PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)
キーワードPHOTORECEPTOR / PROTON PUMP / MEMBRANE PROTEIN / RETINAL PROTEIN / LIPIDIC CUBIC PHASES / PURPLE MEMBRANE / ARCHEAL LIPIDS
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PH1 / RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Belrhali, H. / Nollert, P. / Royant, A. / Menzel, C. / Rosenbusch, J.P. / Landau, E.M. / Pebay-Peyroula, E.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Protein, lipid and water organization in bacteriorhodopsin crystals: a molecular view of the purple membrane at 1.9 A resolution.
著者: Belrhali, H. / Nollert, P. / Royant, A. / Menzel, C. / Rosenbusch, J.P. / Landau, E.M. / Pebay-Peyroula, E.
履歴
登録1999年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,83311
ポリマ－26,8141
非ポリマー6,01910
水46826
1
A: PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,50033
ポリマ－80,4433
非ポリマー18,05730
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area31470 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area28860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)60.800, 60.800, 110.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BACTERIORHODOPSIN)


分子量: 26814.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: RETINAL LINKED TO LYS 216 VIA A SCHIFF BASE / 由来: (天然) Halobacterium salinarum (好塩性) / 細胞内の位置: PLASMA MEMBRANE / 株: S9 / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
#3: 化合物
ChemComp-PH1 / 1,2-[DI-2,6,10,14-TETRAMETHYL-HEXADECAN-16-OXY]-PROPANE / PHYTANYL MOIETY


分子量: 637.158 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C43H88O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 5.6
詳細: PROTEIN FROM THE PURPLE MEMBRANE WAS DELIPIDATED AND RESOLVED IN OCTYL GLUCOSIDE. PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 60 - 70% (W/W) MONOOLEIN, 0.7 - 4.0 M NA/K - PHOSPHATE IN A PHOSPHATE BUFFER AT ...詳細: PROTEIN FROM THE PURPLE MEMBRANE WAS DELIPIDATED AND RESOLVED IN OCTYL GLUCOSIDE. PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 60 - 70% (W/W) MONOOLEIN, 0.7 - 4.0 M NA/K - PHOSPHATE IN A PHOSPHATE BUFFER AT PH 5.6, AT 20C AND IN THE DARK. THE MIXTURE WAS CENTRIFUGED AT 10000G FOR 150 MN PRIOR TO CRYSTALLISATION.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown
詳細: Landau, E.M., (1996) Proc.Natl.Acad.Sci.USA., 93, 14532.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.3 Msodium potassium Pi11
23.5 mg/mlprotein11
30.05 %methylpentandiol11
41.2 %beta-octylglycopyranoside11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.93
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→38 Å / Num. obs: 17996 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.287 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 97807 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.287

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BASEDON PACKING CONSIDERATIONS NO SPECIAL SOFTWAREモデル構築
CNS5精密化
XDSデータ削減
CCP4データスケーリング
BASEDON PACKING CONSIDERATIONS NO SPECIAL SOFTWARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AP9

1ap9


解像度: 1.9→38 Å / Data cutoff high rms absF: 10000000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE DATA USED FOR THIS REFINEMENT WERE COLLECTED FROM A NON-TWINNED CRYSTAL. PROTEIN, RETINAL AND WATER ATOMS WERE REFINED. NINE PHYTANYL MOIETIES COULD THEN BE MODELED IN THE ELECTRON ...詳細: THE DATA USED FOR THIS REFINEMENT WERE COLLECTED FROM A NON-TWINNED CRYSTAL. PROTEIN, RETINAL AND WATER ATOMS WERE REFINED. NINE PHYTANYL MOIETIES COULD THEN BE MODELED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS. THE REFINEMENT STATISTICS GIVEN BELOW CORRESPOND TO THE REFINEMENT WITHOUT LIPID MOLECULES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 869 5 %EXTENDED FROM THE PREVIOUS REFINEMENT 1AP9
Rwork0.224 ---
obs-17996 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 83 Å2 / ksol: 0.435 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.17 Å20.588 Å20 Å2
2--3.17 Å20 Å2
3----6.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.09 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1752 0 425 26 2203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.183
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.72
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.718
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 113 5 %
Rwork0.272 2033 -
obs--98.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMRETINAL.TOP
X-RAY DIFFRACTION3RETINAL.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.718
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / % reflection Rfree: 5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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