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- PDB-1pl0: Crystal structure of human ATIC in complex with folate-based inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pl0
タイトルCrystal structure of human ATIC in complex with folate-based inhibitor, BW2315U89UC
要素Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / human ATIC / AICAR / AICAR transformylase / IMP Cyclohydrolase / xanthosine monophosphate / folate-based inhibitor / BW2315U89UC
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase activity / IMP cyclohydrolase / IMP cyclohydrolase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / GMP biosynthetic process / cellular response to interleukin-7 ...phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase activity / IMP cyclohydrolase / IMP cyclohydrolase activity / 'de novo' XMP biosynthetic process / brainstem development / Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / 'de novo' AMP biosynthetic process / GMP biosynthetic process / cellular response to interleukin-7 / nucleobase-containing compound metabolic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / dihydrofolate metabolic process / : / animal organ regeneration / tetrahydrofolate biosynthetic process / cerebellum development / cerebral cortex development / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cadherin binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / MGS-like domain profile. / Methylglyoxal synthase-like domain ...Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / MGS-like domain profile. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Cytidine deaminase-like / Helix Hairpins / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AMINOIMIDAZOLE 4-CARBOXAMIDE RIBONUCLEOTIDE / Chem-BW2 / : / XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional purine biosynthesis protein ATIC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Cheong, C.G. / Greasley, S.E. / Horton, P.A. / Beardsley, G.P. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of Human Bifunctional Enzyme Aminoimidazole-4-carboxamide Ribonucleotide Transformylase/IMP Cyclohydrolase in Complex with Potent Sulfonyl-containing Antifolates.
著者: Cheong, C.G. / Wolan, D.W. / Greasley, S.E. / Horton, P.A. / Beardsley, G.P. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN PART OF THE BW2 LIGAND IS MISSING DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
B: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
C: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
D: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,65515
ポリマ－258,7754
非ポリマー2,88011
水6,990388
1
A: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
B: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6597
ポリマ－129,3872
非ポリマー1,2715
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14320 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area42530 Å2
手法PISA
2
C: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
D: Bifunctional purine biosynthesis protein PURH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,9978
ポリマ－129,3872
非ポリマー1,6096
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14960 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area41620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.120, 92.970, 178.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.19, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Biological unit is a homodimer

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Bifunctional purine biosynthesis protein PURH / ATIC


分子量: 64693.719 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INCLUDES: PHOSPHORIBOSYLAMINOIMIDAZOLECARBOXAMIDE FORMYLTRANSFERASE (AICAR TRANSFORMYLASE) AND IMP CYCLOHYDROLASE (INOSINICASE) (IMP SYNTHETASE)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Tuner DE3
参照: UniProt: P31939, phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase, IMP cyclohydrolase

-
非ポリマー , 5種, 399分子

#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-XMP / XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 5-MONOPHOSPHATE-9-BETA-D-RIBOFURANOSYL XANTHINE


分子量: 365.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-AMZ / AMINOIMIDAZOLE 4-CARBOXAMIDE RIBONUCLEOTIDE / AICAR / AICAR


分子量: 338.211 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N4O8P
#5: 化合物 ChemComp-BW2 / N-(4-{[(2-AMINO-4-OXO-3,4-DIHYDROQUINAZOLIN-6-YL)AMINO]SULFONYL}BENZOYL)GLUTAMIC ACID / BW2315U89UC


分子量: 489.459 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19N5O8S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: polyethylene glycol 3000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 106 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 71039 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 3597 / Rsym value: 0.659 / % possible all: 92.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1G8M

1g8m


解像度: 2.6→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.275 3426 random 5%
Rwork0.213 --
obs-64075 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17397 0 168 388 17953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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