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- PDB-1g8m: CRYSTAL STRUCTURE OF AVIAN ATIC, A BIFUNCTIONAL TRANSFORMYLASE AN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g8m
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AVIAN ATIC, A BIFUNCTIONAL TRANSFORMYLASE AND CYCLOHYDROLASE ENZYME IN PURINE BIOSYNTHESIS AT 1.75 ANG. RESOLUTION
要素AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE
キーワードtransferase / hydrolase / Homodimer / 2 functional domains / IMPCH domain = alpha/beta/alpha / AICAR Tfase = 2 alpha/beta/alpha domains / 1 alpha + beta domain
機能・相同性
機能・相同性情報


De novo synthesis of IMP / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase / phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase activity / IMP cyclohydrolase / IMP cyclohydrolase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily ...Helix Hairpins - #440 / AICAR transformylase, insert domain superfamily / AICAR transformylase, duplication domain / AICAR transformylase, duplicated domain superfamily / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Bifunctional purine biosynthesis protein PurH-like / AICARFT/IMPCHase bienzyme / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Cytidine Deaminase; domain 2 / Cytidine deaminase-like / Helix Hairpins / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / : / Bifunctional purine biosynthesis protein ATIC
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Horton, P. / Beardsley, G.P. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of a bifunctional transformylase and cyclohydrolase enzyme in purine biosynthesis.
著者: Greasley, S.E. / Horton, P. / Ramcharan, J. / Beardsley, G.P. / Benkovic, S.J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2000年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 2.02024年10月16日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_planes / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE
B: AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,3755
ポリマ－129,9332
非ポリマー4413
水13,403744
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12780 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area43880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.100, 106.000, 103.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.00, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 AICAR TRANSFORMYLASE-IMP CYCLOHYDROLASE / E.C.2.1.2.3, E.C.3.5.4.10 / BIFUNCTIONAL PURINE BIOSYNTHESIS PROTEIN PURH [INCLUDES PHOSPHORIBOSYLAMINOIMIDAZOLECARBOXAMIDE ...BIFUNCTIONAL PURINE BIOSYNTHESIS PROTEIN PURH [INCLUDES PHOSPHORIBOSYLAMINOIMIDAZOLECARBOXAMIDE FORMYLTRANSFERASE (AICAR TRANSFORMYLASE) AND IMP CYCLOHYDROLASE (INOSINICASE / IMP SYNTHETASE / ATIC)]


分子量: 64966.656 Da / 分子数: 2
断片: AMINOIMIDAZOLE CARBOXAMIDE RIBONUCLEOTIDE TRANSFORMYLASE - INOSINE MONOPHOSPHATE CYCLOHYDROLASE
変異: MET REPLACED BY SE-MET (MSE) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: PURH / プラスミド: PET 28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P31335, phosphoribosylaminoimidazolecarboxamide formyltransferase, IMP cyclohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 744 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 8000, imidazole-HCl and DTT, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 53 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlenzyme1drop
225 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
450 mM1dropKCl
55 mMdithiothreitol1drop
65 mMEDTA1drop
715 %(w/v)PEG80001reservoir
80.2 Mimidazole1reservoir
95 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9799 / 波長: 0.9799, 0.9801, 0.9648
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月3日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97991
20.98011
30.96481
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 229603 / Num. obs: 229603 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 47.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 460370
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 47.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
ARP/wARPモデル構築
CNS0.9精密化
Adxvdata processing
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1962794.87 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2164 11992 10 %RANDOM
Rwork0.1996 ---
obs-119759 89.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.74 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å20 Å2-0.09 Å2
2--2.97 Å20 Å2
3----2.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9025 0 26 744 9795
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.122.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 1172 10.2 %
Rwork0.256 10362 -
obs-11534 51.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GMP.PARGMP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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