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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1kc7 | ||||||
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タイトル | Pyruvate Phosphate Dikinase with Bound Mg-phosphonopyruvate | ||||||
要素 | pyruvate phosphate dikinase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / phosphonopyruvate inhibitor | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pyruvate, phosphate dikinase / pyruvate, phosphate dikinase activity / pyruvate metabolic process / kinase activity / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Clostridium symbiosum (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Chen, C.C. / Howard, A. / Herzberg, O. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: Pyruvate site of pyruvate phosphate dikinase: crystal structure of the enzyme-phosphonopyruvate complex, and mutant analysis 著者: Herzberg, O. / Chen, C.C. / Liu, S. / Tempczyk, A. / Howard, A. / Wei, M. / Ye, D. / Dunaway-Mariano, D. #1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996 タイトル: SWIVELING-DOMAIN MECHANISM FOR ENZYMATIC PHOSPHOTRANSFER BETWEEN REMOTE REACTION SITES 著者: Herzberg, O. / Chen, C.C.H. / Kapadia, G. / Mcguire, M. / Carroll, L.J. / Noh, S.J. / Dunaway-Mariano, D. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998 タイトル: Location of the Phosphate Binding Site within Clostridium Symbiosum Pyruvate Phosphate dikinase 著者: Mcguire, M. / Huang, K. / Kapadia, G. / Herzberg, O. / Dunaway-Mariano, D. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000 タイトル: Identification of Domain-Domain Docking Sites within Clostridium Symbiosum Pyruvate Phosphate Dikinase by Amino Acid Replacement 著者: Wei, M. / Li, Z. / Ye, D. / Herzberg, O. / Dunaway-Mariano, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1kc7.cif.gz | 180.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1kc7.ent.gz | 141.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1kc7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1kc7_validation.pdf.gz | 438 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1kc7_full_validation.pdf.gz | 463.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1kc7_validation.xml.gz | 22.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1kc7_validation.cif.gz | 32.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/1kc7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kc/1kc7 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | A dimer generated by a crystallographic 2-fold axis: -1.0 0.0 0.0 89.837 0.0 1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 0.0 |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 96640.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Clostridium symbiosum (バクテリア) 遺伝子: PPDK / プラスミド: PACYC184-D12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 101 / 参照: UniProt: P22983, pyruvate, phosphate dikinase | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-MG / | ||
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-PPR / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.33 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 54% saturated ammonium sulfate, 100mM Hepes buffer (pH 7.0), 9mg/ml protein solution consisting of: 20mM imidazole buffer (pH 6.5), 100mM KCl, 40mM phosphonopyruvate, 5mM MgCl2, 0.1mM EDTA, ...詳細: 54% saturated ammonium sulfate, 100mM Hepes buffer (pH 7.0), 9mg/ml protein solution consisting of: 20mM imidazole buffer (pH 6.5), 100mM KCl, 40mM phosphonopyruvate, 5mM MgCl2, 0.1mM EDTA, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 30 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月6日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: CRYOGENITCALLY-COOLED SI(111) DOUBLE CRYSTAL system プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.73→25 Å / Num. all: 104444 / Num. obs: 104444 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 26.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.73→1.79 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 14814 / % possible all: 81.4 |
反射 | *PLUS |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 81.4 % / Num. unique obs: 14814 / Rmerge(I) obs: 0.523 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: 1DIK 解像度: 2.2→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 49319 / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor obs: 0.198 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.9 |