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万見
- PDB-1kbq: Complex of Human NAD(P)H quinone Oxidoreductase with 5-methoxy-1,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kbq
タイトルComplex of Human NAD(P)H quinone Oxidoreductase with 5-methoxy-1,2-dimethyl-3-(4-nitrophenoxymethyl)indole-4,7-dione (ES936)
要素NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME / PRODRUG-ENZYME COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


response to L-glutamine / response to flavonoid / ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / vitamin K metabolic process / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / cellular response to metal ion / NADH oxidation / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H ...response to L-glutamine / response to flavonoid / ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / vitamin K metabolic process / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / cellular response to metal ion / NADH oxidation / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / NADPH oxidation / response to tetrachloromethane / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / response to hydrogen sulfide / response to alkaloid / response to carbohydrate / synaptic transmission, cholinergic / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to testosterone / response to amine / superoxide dismutase activity / response to electrical stimulus / nitric oxide biosynthetic process / removal of superoxide radicals / xenobiotic metabolic process / response to nutrient / cell redox homeostasis / response to hormone / response to ischemia / protein catabolic process / negative regulation of protein catabolic process / response to toxic substance / cellular response to hydrogen peroxide / protein polyubiquitination / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / innate immune response / neuronal cell body / synapse / dendrite / negative regulation of apoptotic process / RNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-936 / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / FOURIER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Faig, M. / Bianchet, M.A. / Amzel, L.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Characterization of a mechanism-based inhibitor of NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 by biochemical, X-ray crystallographic, and mass spectrometric approaches.
著者: Winski, S.L. / Faig, M. / Bianchet, M.A. / Siegel, D. / Swann, E. / Fung, K. / Duncan, M.W. / Moody, C.J. / Amzel, L.M. / Ross, D.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure-based Development of Anticancer Drugs: Complexes of NAD(P)H:Quinone Reductase 1 with Chemotherapeutic Quinones
著者: Faig, M. / Bianchet, M.A. / Winski, S. / Hargreaves, R. / Moody, C.J. / Hudnott, A.R. / Ross, D. / Amzel, L.M.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Structures of Recombinant Mouse and Human NAD(P)H:Quinone Oxidoreductases: Species Comparison and Structural Changes with Substrate Binding and Release
著者: Faig, M. / Bianchet, M.A. / Chen, S. / Winski, S.L. / Ross, D. / Talalay, P. / Amzel, L.M.
履歴
登録2001年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
B: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
C: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
D: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,67312
ポリマ－123,1064
非ポリマー4,5688
水9,260514
1
A: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
C: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8376
ポリマ－61,5532
非ポリマー2,2844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9990 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
2
B: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
D: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,8376
ポリマ－61,5532
非ポリマー2,2844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9920 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area20490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.480, 56.772, 96.907
Angle α, β, γ (deg.)77.25, 76.83, 86.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1 / Quinone reductase 1 / DT-diaphorase / QR1 / DTD / Azoreductase / Phylloquinone reductase / Menadione reductase


分子量: 30776.412 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15559, EC: 1.6.99.2
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-936 / 5-METHOXY-1,2-DIMETHYL-3-(4-NITROPHENOXYMETHYL)INDOLE-4,7-DIONE


分子量: 356.329 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H16N2O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 514 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.74 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Faig, M., (2000) Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 97, 3177.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
30.005 mMFAD1drop
430 %PEG33501reservoir
5200 mMsodium acetate1reservoir
6100 mg/mlsodium tricine1reservoir
70.012-0.024 mMFAD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 103269 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.2 Å2 / Rsym value: 0.096
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible obs: 85.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 85.3
反射
*PLUS
冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: FOURIER
開始モデル: 1AD4

1ad4


解像度: 1.8→32.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 355979.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 7743 7.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs-98527 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.4385 Å2 / ksol: 0.325222 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å2-1.27 Å23.59 Å2
2---0.42 Å23.15 Å2
3---0.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8664 0 316 514 9494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.382.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.33 13933 -
obs--80.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2fad_xplor.parDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5936.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 99339 / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.9 % / Rfactor obs: 0.215 / Rfactor Rfree: 0.257
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.39
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.382.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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