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- PDB-5ea2: Crystal Structure of Holo NAD(P)H dehydrogenase, quinone 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ea2
タイトルCrystal Structure of Holo NAD(P)H dehydrogenase, quinone 1
要素NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / NQO1 / two-electron reduction of Quinone / NAD(P)H dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to L-glutamine / response to flavonoid / ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / cellular response to metal ion / vitamin K metabolic process / : / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H ...response to L-glutamine / response to flavonoid / ubiquinone metabolic process / vitamin E metabolic process / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NADPH dehydrogenase (quinone) activity / cellular response to metal ion / vitamin K metabolic process / : / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / : / response to tetrachloromethane / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / response to hydrogen sulfide / response to carbohydrate / response to alkaloid / synaptic transmission, cholinergic / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / negative regulation of ferroptosis / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to amine / superoxide dismutase activity / response to testosterone / response to electrical stimulus / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / response to nutrient / xenobiotic metabolic process / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / response to ischemia / protein catabolic process / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / response to toxic substance / protein polyubiquitination / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / innate immune response / neuronal cell body / synapse / dendrite / negative regulation of apoptotic process / RNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Pidugu, L.S. / Mbimba, J.E. / Ahmad, M. / Pozharski, E. / Sausville, E.A. / Emadi, A. / Toth, E.A.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: A direct interaction between NQO1 and a chemotherapeutic dimeric naphthoquinone.
著者: Pidugu, L.S. / Mbimba, J.C. / Ahmad, M. / Pozharski, E. / Sausville, E.A. / Emadi, A. / Toth, E.A.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
C: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
E: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
G: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,4258
ポリマ－124,2834
非ポリマー3,1424
水12,845713
1
A: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
C: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7134
ポリマ－62,1412
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8320 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area22520 Å2
手法PISA
2
E: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
G: NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7134
ポリマ－62,1412
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8310 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area21890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.930, 107.160, 99.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
NAD(P)H dehydrogenase [quinone] 1 / Azoreductase / DT-diaphorase / DTD / Menadione reductase / NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 / ...Azoreductase / DT-diaphorase / DTD / Menadione reductase / NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 / Phylloquinone reductase / Quinone reductase 1 / QR1


分子量: 31070.742 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO1, DIA4, NMOR1 / プラスミド: 19-PPS
詳細 (発現宿主): pET19b with a prescission protease cleave site inserted
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P15559, NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 713 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG3350, Ammonium Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→45.12 Å / Num. obs: 78225 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 30.05 Å2 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.01-2.057.11.1981.53146544370.6210.48499.7
10.25-45.127.20.0417.844996210.9990.01698.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
Aimless0.1.29データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1D4A

1d4a


解像度: 2.01→44.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9441 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9308 / SU R Cruickshank DPI: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.18 / SU Rfree Blow DPI: 0.152 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.152
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2163 3933 5.03 %RANDOM
Rwork0.1805 ---
obs0.1823 78180 99.97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4024 Å20 Å22.8663 Å2
2---5.1983 Å20 Å2
3---0.7959 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.223 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→44.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8706 0 212 713 9631
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019176HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg112446HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3157SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes202HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1460HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9176HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.3
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1150SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11263SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 305 5.29 %
Rwork0.2195 5463 -
all0.2222 5768 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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