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- PDB-1j4r: FK506 BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH FKB-001 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j4r
タイトルFK506 BINDING PROTEIN COMPLEXED WITH FKB-001
要素FK506-BINDING PROTEIN
キーワードISOMERASE / ROTAMASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / cytoplasmic side of membrane / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / signaling receptor inhibitor activity / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation ...macrolide binding / activin receptor binding / cytoplasmic side of membrane / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / signaling receptor inhibitor activity / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / protein maturation by protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / 'de novo' protein folding / FK506 binding / channel regulator activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / protein peptidyl-prolyl isomerization / Calcineurin activates NFAT / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium ion transmembrane transport / Z disc / regulation of protein localization / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / positive regulation of protein binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein refolding / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / amyloid fibril formation / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-001 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sheriff, S.
引用ジャーナル: Org.Lett. / 年: 2001
タイトル: 2-Aryl-2,2-difluoroacetamide FKBP12 ligands: synthesis and X-ray structural studies.
著者: Dubowchik, G.M. / Vrudhula, V.M. / Dasgupta, B. / Ditta, J. / Chen, T. / Sheriff, S. / Sipman, K. / Witmer, M. / Tredup, J. / Vyas, D.M. / Verdoorn, T.A. / Bollini, S. / Vinitsky, A.
履歴
登録2001年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1, 2, 3 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ALTHOUGH THE THREE MOLECULES ARE RELATED TO ONE ANOTHER IN THE ASYMMETRIC UNIT BY NON-CRYSTALLOGRAPHIC 3-FOLD SYMMETRY, THE BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: FK506-BINDING PROTEIN
D: FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6689
ポリマ－35,5103
非ポリマー2,1586
水2,666148
1
A: FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5533
ポリマ－11,8371
非ポリマー7172
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5573
ポリマ－11,8371
非ポリマー7212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: FK506-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5573
ポリマ－11,8371
非ポリマー7212
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.000, 56.000, 78.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 FK506-BINDING PROTEIN / FKBP / FKBP-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPiase / Rotamase / Immunophilin FKBP12


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-001 / 1-[2,2-DIFLUORO-2-(3,4,5-TRIMETHOXY-PHENYL)-ACETYL]-PIPERIDINE-2-CARBOXYLIC ACID 4-PHENYL-1-(3-PYRIDIN-3-YL-PROPYL)-BUTYL ESTER / FKB-001


分子量: 624.715 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H42F2N2O6
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES, PH 7.5, CRYOPROTECTANT 20% (V/V) GLYCEROL
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MHEPES1reservoirpH7.5
22.5 Mammonium sulfate1reservoir
39.4 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年5月22日 / 詳細: SUPPER 60MM MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→15 Å / Num. obs: 25481 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 8.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.79→1.9 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 92.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 77913 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 92 % / Num. unique obs: 3970 / Num. measured obs: 8852 / Rmerge(I) obs: 0.155

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FKBP FROM PDB ENTRY 1BL4

1bl4


解像度: 1.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 949 3.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 24376 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2496 0 151 148 2795
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.592.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 137 3.7 %
Rwork0.235 3611 -
obs--90.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.H2OFKB001.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FKB001.PARTOPH.SO4
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.SO4TOPH.GOL
X-RAY DIFFRACTION5PARAM.GOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 3.9 % / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.592.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.289 / % reflection Rfree: 3.7 % / Rfactor Rwork: 0.235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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