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- PDB-1iiq: CRYSTAL STRUCTURE OF HIV-1 PROTEASE COMPLEXED WITH A HYDROXYETHYL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iiq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HIV-1 PROTEASE COMPLEXED WITH A HYDROXYETHYLAMINE PEPTIDOMIMETIC INHIBITOR
要素PROTEASE RETROPEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV protease / peptidomimetics / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BOC-PS0-PHE-GLN-PHE-NH2 / Chem-0ZR / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Dohnalek, J. / Hasek, J. / Duskova, J. / Petrokova, H. / Hradilek, M. / Soucek, M. / Konvalinka, J. / Brynda, J. / Sedlacek, J. / Fabry, M.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2002
タイトル: Hydroxyethylamine isostere of an HIV-1 protease inhibitor prefers its amine to the hydroxy group in binding to catalytic aspartates. A synchrotron study of HIV-1 protease in complex ...タイトル: Hydroxyethylamine isostere of an HIV-1 protease inhibitor prefers its amine to the hydroxy group in binding to catalytic aspartates. A synchrotron study of HIV-1 protease in complex with a peptidomimetic inhibitor.
著者: Dohnalek, J. / Hasek, J. / Duskova, J. / Petrokova, H. / Hradilek, M. / Soucek, M. / Konvalinka, J. / Brynda, J. / Sedlacek, J. / Fabry, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: A distinct binding mode of a hydroxyethylamine isostere inhibitor of HIV-1 protease
著者: Dohnalek, J. / Hasek, J. / Duskova, J. / Petrokova, H. / Hradilek, M. / Soucek, M. / Konvalinka, J. / Brynda, J. / Sedlacek, J. / Fabry, M.
履歴
登録2001年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.52023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEASE RETROPEPSIN
B: PROTEASE RETROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7718
ポリマ－21,6082
非ポリマー1,1636
水5,423301
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.110, 86.340, 46.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-523-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEASE RETROPEPSIN / E.C.3.4.23.16 / HIV-1 PROTEASE


分子量: 10803.756 Da / 分子数: 2 / 断片: HIV-1 PROTEASE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03367, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-0ZR / N-{(2R,3S)-3-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-2-hydroxy-4-phenylbutyl}-L-phenylalanyl-L-glutaminyl-L-phenylalaninamide


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 702.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C38H50N6O7 / 詳細: peptidomimetic inhibitor / 参照: BOC-PS0-PHE-GLN-PHE-NH2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 301 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.56 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: ammonium phosphate, sodium citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 280K
結晶化
*PLUS
詳細: Jancarik, J., (1991) J. Appl. Crystallogr., 24, 409., Dohnalek, J., (1998) Gen. Physiol. Biophys., 17, Suppl. 1, 9., Buchtelova, E., (1999) Mater. Struct., 6, 6.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→11 Å / Num. all: 20474 / Num. obs: 20474 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 5.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.83→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 1382 / % possible all: 93.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 188100 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.7 % / Num. measured obs: 1392 / Rmerge(I) obs: 0.22

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HSG

1hsg


解像度: 1.83→10.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1339622.94 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: Engh & Huber, ligand parametrisation: CSD structural database
詳細: Used maximum likelihood and conjugated gradient least squares refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1002 4.9 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.164 20446 97.2 %-
all-21035 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 87.55 Å2 / ksol: 0.471 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 14.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→10.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1516 0 81 301 1898
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.053
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.863
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.014
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.44
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 165 5 %
Rwork0.177 3157 -
obs-3322 96.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3INH_ALL.PARINH_ALL_FREEBOC.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rfree: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.51
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.226 / Rfactor Rwork: 0.177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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