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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ecg | ||||||
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タイトル | DON INACTIVATED ESCHERICHIA COLI GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE | ||||||
要素 | GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE) / PURINE BIOSYNTHESIS / TRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding ...amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Krahn, J.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996 タイトル: Structure and function of the glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase glutamine site and communication with the phosphoribosylpyrophosphate site. 著者: Kim, J.H. / Krahn, J.M. / Tomchick, D.R. / Smith, J.L. / Zalkin, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ecg.cif.gz | 231.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ecg.ent.gz | 187.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ecg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ecg_validation.pdf.gz | 608.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ecg_full_validation.pdf.gz | 626.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ecg_validation.xml.gz | 22.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ecg_validation.cif.gz | 40.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ec/1ecg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ec/1ecg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1ecfS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (0.0788, -0.0095, 0.9968), ベクター: 詳細 | PHE B 88 - SER B 92 EXISTS IN TWO DISTINCT CONFORMATIONS AS A RESULT OF THE BINDING OF PIPES BUFFER ALONG THE CRYSTALLOGRAPHIC MOLECULAR TWO-FOLD AXIS, AND IS THEREFORE POORLY DEFINED. APPLICATION OF THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATOR TO THE SECOND SET OF RESIDUES WILL GENERATE A COMPLETE ASYMMETRIC MODEL OF THIS SITE. | |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 56422.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: T7 PHI10 PROMOTER / 細胞株: BL21 / 遺伝子: PURF / プラスミド: PT7F1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): PURF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) 参照: UniProt: P00496, UniProt: P0AG16*PLUS, amidophosphoribosyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-PIN / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | GLU A 303 AND GLU B 303 ARE CIS-GLUTAMINE - PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING ...GLU A 303 AND GLU B 303 ARE CIS-GLUTAMINE - PART OF A PHOSPHATE BINDING SITE INVOLVED IN BINDING BOTH SUBSTRATE AND INHIBITORS | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: 1ECF STRUCTURE IS ISOMORPHOUS TO THIS ENTRY. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5.6 / 詳細: pH 5.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 6.3 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: drop consists of equal volume of enzyme and reservoir solutions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月23日 |
放射 | モノクロメーター: MSC DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 40313 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 24.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 61.2 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 192620 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 61.2 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1ECF 解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 詳細: TYR 94 IN EACH CHAIN HAS PHI/PSI VALUES THAT ARE NORMALLY DISALLOWED. IT FORMS A SHARP BETA-TURN WITH PRO 93, A CIS-PROLINE.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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