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- PDB-1dwk: STRUCTURE OF CYANASE WITH THE DI-ANION OXALATE BOUND AT THE ENZYM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwk
タイトルSTRUCTURE OF CYANASE WITH THE DI-ANION OXALATE BOUND AT THE ENZYME ACTIVE SITE
要素CYANATE HYDRATASE
キーワードLYASE / CYANATE DEGRADATION / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanate catabolic process / cyanase / cyanate hydratase activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Cyanate Lyase; Chain: A, domain 2 / Cyanate lyase, C-terminal domain / : / Cyanate hydratase, N-terminal / Cyanate lyase, C-terminal / Cyanate hydratase / Cyanate lyase, C-terminal domain superfamily / Cyanate lyase C-terminal domain / Cyanate lyase C-terminal domain, Cyanate hydratase / lambda repressor-like DNA-binding domains ...Cyanate Lyase; Chain: A, domain 2 / Cyanate lyase, C-terminal domain / : / Cyanate hydratase, N-terminal / Cyanate lyase, C-terminal / Cyanate hydratase / Cyanate lyase, C-terminal domain superfamily / Cyanate lyase C-terminal domain / Cyanate lyase C-terminal domain, Cyanate hydratase / lambda repressor-like DNA-binding domains / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALATE ION / Cyanate hydratase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Walsh, M.A. / Otwinowski, Z. / Perrakis, A. / Anderson, P.M. / Joachimiak, A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structure of Cyanase Reveals that a Novel Dimeric and Decameric Arrangement of Subunits is Required for Formation of the Enzyme Active Site.
著者: Walsh, M.A. / Otwinowski, Z. / Perrakis, A. / Anderson, P.M. / Joachimiak, A.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1987
タイトル: Characterization of High-Level Expression and Sequencing of the Escherichia Coli K-12 Cyns Gene Encoding Cyanase.
著者: Sung, Y. / Anderson, P.M. / Fuchs, J.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1986
タイトル: Kinetic Properties of Cyanase.
著者: Anderson, P.M. / Little, R.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1986
タイトル: Interaction of Mono- and Dianions with Cyanase: Evidence for Apparent Half-Site Binding.
著者: Anderson, P.M. / Johnson, W.V. / Endrizzi, J.A. / Little, R.M. / Korte, J.J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1980
タイトル: Purification and Properties of the Inducible Enzyme Cyanase.
著者: Anderson, P.M.
履歴
登録1999年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Advisory / Derived calculations / カテゴリ: database_PDB_caveat / struct_conn / Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS ASSEMBLY IS COMPRISED OF FIVE SHEETS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS ASSEMBLY IS COMPRISED OF FIVE SHEETS THAT FORM AN EQUATORIAL GIRDLE AROUND THE DECAMERIC ASSEMBLY. EACH SHEET IS MADE UP OF FOUR STRANDS FROM TWO PROTEIN CHAINS EACH CONTRIBUTING TWO STRANDS

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYANATE HYDRATASE
B: CYANATE HYDRATASE
C: CYANATE HYDRATASE
D: CYANATE HYDRATASE
E: CYANATE HYDRATASE
F: CYANATE HYDRATASE
G: CYANATE HYDRATASE
H: CYANATE HYDRATASE
I: CYANATE HYDRATASE
J: CYANATE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,20338
ポリマ－172,55410
非ポリマー2,65028
水44,3892464
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area71470 Å2
ΔGint-728 kcal/mol
Surface area46590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.330, 80.930, 82.130
Angle α, β, γ (deg.)70.10, 71.95, 66.42
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.93999, -0.17058, -0.29551), (-0.21224, 0.3858, -0.89784), (0.26716, 0.90668, 0.32644)4.45768, 12.76704, 16.74146
2given(-0.95538, 0.17904, -0.23492), (0.15902, -0.35845, -0.9199), (-0.2489, -0.91622, 0.31399)-32.94405, 21.10961, 8.98303
3given(-0.84248, 0.50836, 0.17832), (0.51211, 0.65297, 0.558), (0.16723, 0.56143, -0.81045)-38.72794, -0.11411, 35.81633
4given(0.84717, -0.49463, -0.19401), (-0.50957, -0.65297, -0.56033), (0.15047, 0.57356, -0.80522)1.3132, 2.1657, 35.65663
5given(-0.93217, 0.20223, 0.30026), (0.21386, -0.3616, 0.90747), (0.2921, 0.91014, 0.29383)-42.29507, -11.38524, 17.79961
6given(-0.99949, 0.00441, 0.03164), (-0.00436, -0.99999, 0.00153), (0.03165, 0.00139, 0.9995)-38.4437, 1.81054, 0.82802
7given(0.85187, -0.50724, 0.13048), (-0.48349, -0.66581, 0.56827), (-0.20137, -0.54718, -0.81243)-4.5825, -18.01904, 30.11536
8given(0.94433, -0.21791, 0.24647), (-0.15897, 0.35364, 0.92177), (-0.28803, -0.90964, 0.29931)-5.10585, -19.28598, 8.44793
9given(-0.85947, 0.48484, -0.16197), (0.48111, 0.66015, -0.57683), (-0.17275, -0.57369, -0.80065)-32.666, 20.07861, 30.47783
詳細HOMODECAMER OF CYANASE CONTAINS 5 CATALYTIC SITES.IN EACH OF THESE SITES AN OXALATE ION WHICH IS ACOMPETITIVE INHIBITOR OF CYANASE IS BOUND.

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要素

#1: タンパク質
CYANATE HYDRATASE


分子量: 17255.377 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P00816, cyanase
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2464 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: SELENOMETHIONINE LABELLED CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP METHOD OF VAPOUR DIFFUSION FROM 50% AMMONIUM SULPHATE SOLUTIONS BUFFERED WITH 50MM NAKPO4, PH = 7.3, AND IN THE PRESENCE OF ...詳細: SELENOMETHIONINE LABELLED CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP METHOD OF VAPOUR DIFFUSION FROM 50% AMMONIUM SULPHATE SOLUTIONS BUFFERED WITH 50MM NAKPO4, PH = 7.3, AND IN THE PRESENCE OF 50 MM TRIC/HCL, PH =7.3. MICROSEEDING WITH WILD-TYPE CRYSTALS PRODUCED CRYSTALS THAT GREW TO 0.1 X 0.2 X 0.7 MM**3 OVER 5-7 DAYS. CRYSTALS WERE THEN SOAKED FOR 4 HOURS IN 5 MM SODIUM OXALATE BEFORE BEING FLASH FROZEN.
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.1 Mammp,ium sulfate1reservoir
250 mM1reservoirNaKPO4
350 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0335
検出器タイプ: ARGONNE APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 1998年11月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0335 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 190231 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 13.4 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 26.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.171 / % possible all: 79.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 436555 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.4 % / Rmerge(I) obs: 0.171 / Mean I/σ(I) obs: 4.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DW9

1dw9


解像度: 1.65→20 Å / SU B: 1.07 / SU ML: 0.037 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.078 / ESU R Free: 0.088
詳細: NCS RESTRAINTS NOT EMPLOYED ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE MODELLED FOR THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS CHAIN A: 25 27 31 34 60 66 78 101 132 133 CHAIN B: 10 27 66 78 101 128 CHAIN C: 27 ...詳細: NCS RESTRAINTS NOT EMPLOYED ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE MODELLED FOR THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS CHAIN A: 25 27 31 34 60 66 78 101 132 133 CHAIN B: 10 27 66 78 101 128 CHAIN C: 27 40 60 78 88 101 128 132 CHAIN D: 27 78 101 128 133 CHAIN E: 27 31 34 78 101 128 CHAIN F: 60 78 101 128 CHAIN G: 25 27 34 40 78 101 128 CHAIN H: 31 78 101 128 CHAIN I: 101 128 CHAIN J: 27 31 40 78 101 128 THIS STRUCTURE WAS DETERMINED AS PART OF THE STRUCTURAL GENOMICS INITIATIVE AT ARGONNE NATIONAL LABORATORY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.181 9561 3 %RANDOM
Rwork0.146 ---
obs0.138 190161 95.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11970 0 145 2464 14579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.382
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.793
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.412
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.223
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1550.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1860.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2580.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor12.720
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor20.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.139 / Rfactor Rfree: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.031

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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