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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dmh | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF CATECHOL 1,2-DIOXYGENASE FROM ACINETOBACTER SP. ADP1 WITH BOUND 4-METHYLCATECHOL | ||||||
要素 | CATECHOL 1,2-DIOXYGENASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / DIOXYGENASE / AROMATIC HYDROCARBON DEGRADATION / ALPHA/BETA FOLD / METALLOENZYME / SUBSTRATE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 catechol-containing compound catabolic process / catechol 1,2-dioxygenase / catechol 1,2-dioxygenase activity / beta-ketoadipate pathway / ferric iron binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Acinetobacter sp. (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Vetting, M.W. / Ohlendorf, D.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000 タイトル: The 1.8 A crystal structure of catechol 1,2-dioxygenase reveals a novel hydrophobic helical zipper as a subunit linker. 著者: Vetting, M.W. / Ohlendorf, D.H. #1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1988 タイトル: DNA Sequence of the Acinetobacter calcoaceticus Catechol 1,2-dioxygenase I Structural Gene catA: Evidence for Evolutionary Divergence of Intradiol Dioxygenases by Aquisition of DNA Sequence Repetitions 著者: Neidle, E.L. / Harnett, C. / Bonitz, S. / Ornston, L.N. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Structure of Protocatechuate 3,4-dioxygenase from Psuedomonas aeruginosa at 2.15 A Resolution 著者: Ohlendorf, D.H. / Orville, A.M. / Lipscomb, J.D. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Crystal Structures of Substrate and Substrate Analog Complexes of Protocatechuate 3,4-dioxygenase: Endogenous Fe+3 Ligand Displacement in Response to Substrate Binding. 著者: Orville, A.M. / Lipscomb, J.D. / Ohlendorf, D.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1dmh.cif.gz | 139.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1dmh.ent.gz | 108.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1dmh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1dmh_validation.pdf.gz | 963.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1dmh_full_validation.pdf.gz | 980.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1dmh_validation.xml.gz | 29.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1dmh_validation.cif.gz | 40.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/1dmh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dm/1dmh | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34384.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Acinetobacter sp. (バクテリア) / 株: ADP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07773, catechol 1,2-dioxygenase #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.58 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 10-15% PEG5000, 100MM TRIS-HCL, PH 7.5, .2M MGACETATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年1月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 70971 / Num. obs: 65553 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 17.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.68→1.75 Å / 冗長度: 1.48 % / Rmerge(I) obs: 0.294 / % possible all: 59.7 |
反射 | *PLUS Num. obs: 87127 / % possible obs: 93 % / Rmerge(I) obs: 0.04 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 60 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.7→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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