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- PDB-1d1q: CRYSTAL STRUCTURE OF A YEAST LOW MOLECULAR WEIGHT PROTEIN TYROSIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d1q
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A YEAST LOW MOLECULAR WEIGHT PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE (LTP1) COMPLEXED WITH THE SUBSTRATE PNPP
要素TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)
キーワードHYDROLASE / BETA-ALPHA-BETA
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-NITROPHENYL PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wang, S. / Tabernero, L. / Zhang, M. / Harms, E. / Van Etten, R.L. / Staufacher, C.V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of a low-molecular weight protein tyrosine phosphatase from Saccharomyces cerevisiae and its complex with the substrate p-nitrophenyl phosphate.
著者: Wang, S. / Tabernero, L. / Zhang, M. / Harms, E. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Cloning and Characterization of a Saccharomyces cerevisiae Gene Encoding the Low Molecular Weight Protein-tyrosine Phosphatase
著者: Ostanin, K. / Pokalsky, C. / Wang, S. / Van Etten, R.L.
履歴
登録1999年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)
B: TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7485
ポリマ－37,3422
非ポリマー4063
水6,630368
1
A: TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8902
ポリマ－18,6711
非ポリマー2191
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8583
ポリマ－18,6711
非ポリマー1872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.897, 64.151, 112.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE PHOSPHATASE (E.C.3.1.3.48)


分子量: 18671.154 Da / 分子数: 2 / 変異: C13A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: PET23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40347, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-4NP / 4-NITROPHENYL PHOSPHATE


分子量: 219.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6NO6P
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細Inactive mutant of LTP1 that the nucleophile cysteine is mutated to alanine.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3400, Bis-TRIS, sodium chloride para-nitrophenyl phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 32773 / Num. obs: 32773 / % possible obs: 87.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.242 / Num. unique all: 1835 / % possible all: 50.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 240634
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.7→12 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: bulk solvent model used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 2629 8.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.17 32637 88.1 %-
all-32637 --
原子変位パラメータBiso mean: 19.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2592 0 25 368 2985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 272 7.7 %
Rwork0.328 3270 -
obs--58.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PO4.PARPO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PARGOL.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PNP.PARPNP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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