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- PDB-1amk: LEISHMANIA MEXICANA TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1amk
タイトルLEISHMANIA MEXICANA TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE
要素TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE
キーワードGLUCONEOGENESIS / TIM / 2-PG / PGA / FATTY ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Williams, J.C. / Wierenga, R.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Structural and mutagenesis studies of leishmania triosephosphate isomerase: a point mutation can convert a mesophilic enzyme into a superstable enzyme without losing catalytic power.
著者: Williams, J.C. / Zeelen, J.P. / Neubauer, G. / Vriend, G. / Backmann, J. / Michels, P.A. / Lambeir, A.M. / Wierenga, R.K.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1994
タイトル: Triose-Phosphate Isomerase of Leishmania Mexicana Mexicana. Cloning and Characterization of the Gene, Overexpression in Escherichia Coli and Analysis of the Protein
著者: Kohl, L. / Callens, M. / Wierenga, R.K. / Opperdoes, F.R. / Michels, P.A.
履歴
登録1997年6月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3652
ポリマ－27,2091
非ポリマー1561
水2,018112
1
A: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7314
ポリマ－54,4182
非ポリマー3122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19010 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.090, 52.940, 58.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-404-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRIOSE PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 27209.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
参照: UniProt: P48499, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / (ホスホノオキシ)酢酸


分子量: 156.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 5.85
詳細: 100 MM ACETIC ACID/NAOH 4.5 20% PEG 6000 1 MM DTT, EDTA, 1 MM AZIDE, 5% ETHYLENE GLYCOL, 10 MM 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID. CRYSTAL WAS MOVED INTO 100 MM CITRATE PH 5.85 20 % PEG 6000, 1 MM DTT, 1 ...詳細: 100 MM ACETIC ACID/NAOH 4.5 20% PEG 6000 1 MM DTT, EDTA, 1 MM AZIDE, 5% ETHYLENE GLYCOL, 10 MM 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID. CRYSTAL WAS MOVED INTO 100 MM CITRATE PH 5.85 20 % PEG 6000, 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 1 MM AZIDE BEFORE DATA COLLECTION.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
111 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH7.5
325 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
61 mM1dropNaN3
720 %PEG60001reservoir
81 mMEDTA1reservoir
91 mMdithiothreitol1reservoir
101 mM1reservoirNaN3
11100 mMacetic acid-NaOH1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1996年2月22日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→22 Å / Num. obs: 22669 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.116 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 84.3
反射
*PLUS
最低解像度: 22 Å / Num. measured all: 123706 / Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.3 % / Rmerge(I) obs: 0.116

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5D精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5TIM

5tim


解像度: 1.83→22 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.107 --
obs-21346 88 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 262.9 Å2 / ksol: 0.802 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1906 0 9 112 2027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01619506
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.80826443
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.55211593
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.017488
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01628025
X-RAY DIFFRACTIONt_it6.07519500.21
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.01566240
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.107 / Rfactor Rwork: 0.107
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0178
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.01625

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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