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万見
- EMDB-1922: Ribosome Assembly Factors Prevent Premature Translation Initiatio... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1922
タイトルRibosome Assembly Factors Prevent Premature Translation Initiation by 40S Assembly Intermediates
マップデータImage of surface rendered view of Tsr1 recombinant protein
試料
  • 試料: Recombinant Tsr1
  • タンパク質・ペプチド: Tsr1
キーワードpre-40S / Rio2-TAP / 40S intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / preribosome, small subunit precursor / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribonucleoprotein complex binding / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / GTPase activity / GTP binding / nucleolus ...endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / preribosome, small subunit precursor / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribonucleoprotein complex binding / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tsr1, G-like domain / Ribosome biogenesis protein BMS1/TSR1, C-terminal / AARP2CN / Bms1/Tsr1-type G domain / Ribosome biogenesis protein Bms1/Tsr1 / 40S ribosome biogenesis protein Tsr1 and BMS1 C-terminal / AARP2CN (NUC121) domain / Bms1-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / AARP2CN (NUC121) domain / Protein of unknown function (DUF663)
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein TSR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Strunk BS / Loucks CR / Su M / Vashisth H / Cheng S / Schilling J / BrooksIII CL / Karbstein K / Skiniotis G
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Ribosome assembly factors prevent premature translation initiation by 40S assembly intermediates.
著者: Bethany S Strunk / Cherisse R Loucks / Min Su / Harish Vashisth / Shanshan Cheng / Justin Schilling / Charles L Brooks / Katrin Karbstein / Georgios Skiniotis /
要旨: Ribosome assembly in eukaryotes requires approximately 200 essential assembly factors (AFs) and occurs through ordered events that initiate in the nucleolus and culminate in the cytoplasm. Here, we ...Ribosome assembly in eukaryotes requires approximately 200 essential assembly factors (AFs) and occurs through ordered events that initiate in the nucleolus and culminate in the cytoplasm. Here, we present the electron cryo-microscopy (cryo-EM) structure of a late cytoplasmic 40S ribosome assembly intermediate from Saccharomyces cerevisiae at 18 angstrom resolution. We obtained cryo-EM reconstructions of preribosomal complexes lacking individual components to define the positions of all seven AFs bound to this intermediate. These late-binding AFs are positioned to prevent each step in the translation initiation pathway. Together, they obstruct the binding sites for initiation factors, prevent the opening of the messenger RNA channel, block 60S subunit joining, and disrupt the decoding site. These redundant mechanisms probably ensure that pre-40S particles do not enter the translation pathway, which would result in their rapid degradation.
履歴
登録2011年7月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年11月4日-
マップ公開2011年11月4日-
更新2014年10月1日-
現状2014年10月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-1922.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1922.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Image of surface rendered view of Tsr1 recombinant protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.16 Å/pix.
x 64 pix.
= 266.24 Å		4.16 Å/pix.
x 64 pix.
= 266.24 Å		4.16 Å/pix.
x 64 pix.
= 266.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.35 / ムービー #1: 0.35
最小 - 最大-0.191047 - 0.739237
平均 (標準偏差)-0.00581185 (±0.0573606)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 266.24 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.164.164.16
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z266.240266.240266.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-0.1910.739-0.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Recombinant Tsr1

全体名称: Recombinant Tsr1
要素
  • 試料: Recombinant Tsr1
  • タンパク質・ペプチド: Tsr1

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超分子 #1000: Recombinant Tsr1

超分子名称: Recombinant Tsr1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量理論値: 91 KDa

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分子 #1: Tsr1

分子名称: Tsr1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Tsr1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 91 KDa / 理論値: 91 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Ribosome biogenesis protein TSR1

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM Tris-Cl 100mM NaCl 10mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: See publication for details.
グリッド詳細: Continuous carbon grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 200 / 平均電子線量: 20 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 71138 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt angle max: 60

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画像解析

詳細Manual particle selection using WEB
CTF補正詳細: CTFTILT-FREALIGN
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider, frealign / 使用した粒子像数: 3450
最終 角度割当詳細: Realign convention
最終 2次元分類クラス数: 7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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