[日本語] English
万見
- EMDB-17395: Homomeric GluA1 in tandem with TARP gamma-3, desensitized conform... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17395
タイトルHomomeric GluA1 in tandem with TARP gamma-3, desensitized conformation 2
マップデータ
試料
  • 複合体: Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1mM quisqualate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1 flip isoform
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
キーワードAMPAR / ion channels (イオンチャネル) / neurotransmission / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / LGI-ADAM interactions / myosin V binding ...Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / LGI-ADAM interactions / myosin V binding / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / dendritic spine membrane / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / Synaptic adhesion-like molecules / glutamate-gated calcium ion channel activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / long-term synaptic depression / cellular response to peptide hormone stimulus / beta-2 adrenergic receptor binding / protein kinase A binding / neuronal cell body membrane / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / transmission of nerve impulse / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / adenylate cyclase binding / excitatory synapse / cellular response to organic cyclic compound / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / G-protein alpha-subunit binding / regulation of receptor recycling / neuronal action potential / voltage-gated calcium channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of postsynaptic membrane potential / glutamate receptor binding / postsynaptic density, intracellular component / protein targeting / positive regulation of synaptic transmission / long-term memory / response to electrical stimulus / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / long-term synaptic potentiation / cellular response to amino acid stimulus / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / protein localization / receptor internalization / response to organic cyclic compound / recycling endosome / response to toxic substance / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / cellular response to growth factor stimulus / small GTPase binding / response to peptide hormone / recycling endosome membrane / G-protein beta-subunit binding / cell-cell junction / シナプス小胞 / presynapse / response to estradiol / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / cell body / early endosome membrane / scaffold protein binding / postsynapse / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane
類似検索 - 分子機能
PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain ...PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å
データ登録者Zhang D / Krieger JM / Greger IH
資金援助 英国, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197 英国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission101024130European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mobility tunes signalling of the GluA1 AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Josip Ivica / James M Krieger / Hinze Ho / Keitaro Yamashita / Imogen Stockwell / Rozbeh Baradaran / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. ...AMPA glutamate receptors (AMPARs), the primary mediators of excitatory neurotransmission in the brain, are either GluA2 subunit-containing and thus Ca-impermeable, or GluA2-lacking and Ca-permeable. Despite their prominent expression throughout interneurons and glia, their role in long-term potentiation and their involvement in a range of neuropathologies, structural information for GluA2-lacking receptors is currently absent. Here we determine and characterize cryo-electron microscopy structures of the GluA1 homotetramer, fully occupied with TARPγ3 auxiliary subunits (GluA1/γ3). The gating core of both resting and open-state GluA1/γ3 closely resembles GluA2-containing receptors. However, the sequence-diverse N-terminal domains (NTDs) give rise to a highly mobile assembly, enabling domain swapping and subunit re-alignments in the ligand-binding domain tier that are pronounced in desensitized states. These transitions underlie the unique kinetic properties of GluA1. A GluA2 mutant (F231A) increasing NTD dynamics phenocopies this behaviour, and exhibits reduced synaptic responses, reflecting the anchoring function of the AMPAR NTD at the synapse. Together, this work underscores how the subunit-diverse NTDs determine subunit arrangement, gating properties and ultimately synaptic signalling efficiency among AMPAR subtypes.
履歴
登録2023年5月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年10月11日-
現状2023年10月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_17395.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17395.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.325 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.4354605 - 0.8932053
平均 (標準偏差)0.0011651812 (±0.038807813)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 339.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_17395_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_17395_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1...

全体名称: Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1mM quisqualate
要素
  • 複合体: Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1mM quisqualate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1 flip isoform
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit

-
超分子 #1: Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1...

超分子名称: Homomeric GluA1 AMPA receptor in tandem with TARP gamma 3, plus 1mM quisqualate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

-
分子 #1: Glutamate receptor 1 flip isoform

分子名称: Glutamate receptor 1 flip isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 102.66193 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR ...文字列:
MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR VLDTAAEKNW QVTAVNILTT TEEGYRMLFQ DLEKKKERLV VVDCESERLN AILGQIVKLE KNGIGYHYIL AN LGFMDID LNKFKESGAN VTGFQLVNYT DTIPARIMQQ WRTSDSRDHT RVDWKRPKYT SALTYDGVKV MAEAFQSLRR QRI DISRRG NAGDCLANPA VPWGQGIDIQ RALQQVRFEG LTGNVQFNEK GRRTNYTLHV IEMKHDGIRK IGYWNEDDKF VPAA TDAQA GGDNSSVQNR TYIVTTILED PYVMLKKNAN QFEGNDRYEG YCVELAAEIA KHVGYSYRLE IVSDGKYGAR DPDTK AWNG MVGELVYGRA DVAVAPLTIT LVREEVIDFS KPFMSLGISI MIKKPQKSKP GVFSFLDPLA YEIWMCIVFA YIGVSV VLF LVSRFSPYEW HSEEFEEGRD QTTSDQSNEF GIFNSLWFSL GAFMQQGCDI SPRSLSGRIV GGVWWFFTLI IISSYTA NL AAFLTVERMV SPIESAEDLA KQTEIAYGTL EAGSTKEFFR RSKIAVFEKM WTYMKSAEPS VFVRTTEEGM IRVRKSKG K YAYLLESTMN EYIEQRKPCD TMKVGGNLDS KGYGIATPKG SALRGPVNLA VLKLSEQGVL DKLKSKWWYD KGECGSKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFYI LIGGLGLAML VALIEFCYKS RSESKRMKGF CLIPQQSINE AIRTSTLPRN SGAGASGGGG SGENGRVVS QDFPKSMQSI PCMSHSSGMP LGATGL

UniProtKB: Glutamate receptor 1

-
分子 #2: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 35.435332 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RMCDRGIQML ITTVGAFAAF SLMTIAVGTD YWLYSRGVCR TKSTSDNETS RKNEEVMTHS GLWRTCCLEG AFRGVCKKID HFPEDADYE QDTAEYLLRA VRASSVFPIL SVTLLFFGGL CVAASEFHRS RHSVILSAGI FFVSAGLSNI IGIIVYISAN A GDPGQRDS ...文字列:
RMCDRGIQML ITTVGAFAAF SLMTIAVGTD YWLYSRGVCR TKSTSDNETS RKNEEVMTHS GLWRTCCLEG AFRGVCKKID HFPEDADYE QDTAEYLLRA VRASSVFPIL SVTLLFFGGL CVAASEFHRS RHSVILSAGI FFVSAGLSNI IGIIVYISAN A GDPGQRDS KKSYSYGWSF YFGAFSFIIA EIVGVVAVHI YIEKHQQLRA RSHSELLKKS TFARLPPYRY RFRRRSSSRS TE PRSRDLS PISKGFHTIP STDISMFTLS RDPSKLTMGT LLNSDRDHAF LQFHNSTPKE FKESLHNNPA NRRTTPV

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-3 subunit

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 59427
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る