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- EMDB-13591: Structure of SidJ/CaM bound to SdeA in post-catalysis state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13591
タイトルStructure of SidJ/CaM bound to SdeA in post-catalysis state
マップデータ
試料
  • 複合体: SidJ/CaM-SdeA
    • 複合体: Septation initiation protein and SidJ
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-dependent glutamylase SidJ
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素 / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / deNEDDylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deneddylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane ...合成酵素 / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / deNEDDylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deneddylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / protein deubiquitination / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / protein phosphatase activator activity / ligase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cysteine-type peptidase activity / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / nucleotidyltransferase activity / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / spindle pole / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / calcium-dependent protein binding / host cell / myelin sheath / transferase activity / vesicle / transmembrane transporter binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein ubiquitination / G protein-coupled receptor signaling pathway / nucleotide binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / proteolysis / extracellular region / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-2 / Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA / Calmodulin-dependent glutamylase SidJ
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Adams M / Bhogaraju S
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Union (EU)European Union
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis for protein glutamylation by the Legionella pseudokinase SidJ.
著者: Michael Adams / Rahul Sharma / Thomas Colby / Felix Weis / Ivan Matic / Sagar Bhogaraju /
要旨: Legionella pneumophila (LP) avoids phagocytosis by secreting nearly 300 effector proteins into the host cytosol. SidE family of effectors (SdeA, SdeB, SdeC and SidE) employ phosphoribosyl ...Legionella pneumophila (LP) avoids phagocytosis by secreting nearly 300 effector proteins into the host cytosol. SidE family of effectors (SdeA, SdeB, SdeC and SidE) employ phosphoribosyl ubiquitination to target multiple host Rab GTPases and innate immune factors. To suppress the deleterious toxicity of SidE enzymes in a timely manner, LP employs a metaeffector named SidJ. Upon activation by host Calmodulin (CaM), SidJ executes an ATP-dependent glutamylation to modify the catalytic residue Glu860 in the mono-ADP-ribosyl transferase (mART) domain of SdeA. SidJ is a unique glutamylase that adopts a kinase-like fold but contains two nucleotide-binding pockets. There is a lack of consensus about the substrate recognition and catalytic mechanism of SidJ. Here, we determined the cryo-EM structure of SidJ in complex with its substrate SdeA in two different states of catalysis. Our structures reveal that both phosphodiesterase (PDE) and mART domains of SdeA make extensive contacts with SidJ. In the pre-glutamylation state structure of the SidJ-SdeA complex, adenylylated E860 of SdeA is inserted into the non-canonical (migrated) nucleotide-binding pocket of SidJ. Structure-based mutational analysis indicates that SidJ employs its migrated pocket for the glutamylation of SdeA. Finally, using mass spectrometry, we identified several transient autoAMPylation sites close to both the catalytic pockets of SidJ. Our data provide unique insights into the substrate recognition and the mechanism of protein glutamylation by the pseudokinase SidJ.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution
著者: Adams PD / Afonine PV / Bunkoczi G / Chen VB / Davis IW / Echols N / Headd JJ / Hung L / Kapral GJ / Grosse RW / McCoy AJ / Moriarty NW / Oeffner R / Read RJ / Richardson DC / Richardson JS / ...著者: Adams PD / Afonine PV / Bunkoczi G / Chen VB / Davis IW / Echols N / Headd JJ / Hung L / Kapral GJ / Grosse RW / McCoy AJ / Moriarty NW / Oeffner R / Read RJ / Richardson DC / Richardson JS / Terwilliger TC / Zwart PH
履歴
登録2021年9月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月6日-
マップ公開2021年10月6日-
更新2021年11月17日-
現状2021年11月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7pqe
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13591.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13591.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.941 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.23394866 - 0.4067981
平均 (標準偏差)0.00019913838 (±0.0068432777)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 301.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9410.9410.941
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z301.120301.120301.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2340.4070.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13591_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SidJ/CaM-SdeA

全体名称: SidJ/CaM-SdeA
要素
  • 複合体: SidJ/CaM-SdeA
    • 複合体: Septation initiation protein and SidJ
      • タンパク質・ペプチド: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-dependent glutamylase SidJ
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: SidJ/CaM-SdeA

超分子名称: SidJ/CaM-SdeA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: Septation initiation protein and SidJ

超分子名称: Septation initiation protein and SidJ / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Calmodulin

超分子名称: Calmodulin / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA

分子名称: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)
分子量理論値: 110.875203 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHSAGL EVLFQGPMVG FSLYTDDTVK AAAQYAYDNY LGKPYTGSVE SAPANFGGRM VYRQHHGLSH TLRTMAYAEL IVEEARKAK LRGETLGKFK DGRTIADVTP QELKKIMIAQ AFFVAGRDDE ASDAKNYQKY HEQSRDAFLK YVKDNESTLI P DVFKDQED ...文字列:
HHHHHHSAGL EVLFQGPMVG FSLYTDDTVK AAAQYAYDNY LGKPYTGSVE SAPANFGGRM VYRQHHGLSH TLRTMAYAEL IVEEARKAK LRGETLGKFK DGRTIADVTP QELKKIMIAQ AFFVAGRDDE ASDAKNYQKY HEQSRDAFLK YVKDNESTLI P DVFKDQED VNFYARVIED KSHDWESTPA HVLINQGHMV DLVRVKQPPE SFLQRYFSSM QRWIGSQATE AVFGIQRQFF HA TYEVVAG FDSDNKEPHL VVSGLGRYVI GEDGQPIREA PKKGQKEGDL KVFPQTYKLK ENERLMRVDE FLKLPEIQNT FPG SGKHLQ GGMPGMNEMD YWNRLNSLNR ARCENDVDFC LKQLQTAHDK AKIEPIKQAF QSSKGKERRQ PNVDEIAAAR IIQQ ILANP DCIHDDHVLI NGQKLEQQFF RDLLAKCEMA VVGSLLNDTD IGNIDTLMRH EKDTEFHSTN PEAVPVKIGE YWIND QRIN NSSGNITQKK HDLIFLMQND AWYFSRVNAI AQNRDKGSTF KEVLITTLMT PLTSKALVDT SQAKPPTRLF RGLNLS EEF TKGLIDQANA MIANTTERLF TDHSPEAFKQ IKLNDLSKMS GRTNASTTTE IKLVKETWDS NVIFEMLDPD GLLHSKQ VG RHGEGTESEF SVYLPEDVAL VPVKVTLDGK TQKGENRYVF TFVAVKSPDF TPRHESGYAV EPFLRMQAAK LAEVKSSI E KAQRAPDLET IFNLQNEVEA VQYSHLSTGY KNFLKNTVGP VLENSLSGLM ESDTDTLSKA LAAFPSDTQW SAFNFEEAR QAKRQMDAIK QMVGNKVVLD ALTQCQDALE KQNIAGALDA LKKIPSEKEM GTIRRELREQ IQSARQELES LQRAVVTPVV TDEKKVRER YDALIENTSK KITELETGKL PNLDAVKKGI SNLSNLKQEV TVLRNEKIRM HVGTDKVDFS DVEKLEQQIQ V IDTKLADA YLLEVTKQIS A

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分子 #2: Calmodulin-dependent glutamylase SidJ

分子名称: Calmodulin-dependent glutamylase SidJ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 合成酵素
由来(天然)生物種: Legionella pneumophila (バクテリア)
分子量理論値: 91.826992 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: HHHHHHSAGL EVLFQGPMVK QYYFARRGET STHDTSLPPP VKVLSGRSIP LKEIPFETTR NELVQIYLTS VDQLIKSNKL NSIPSQQIA SHYLFLRSLA NSETDGIKKN QILSLAKPLG IYLASKEPHV WKTINELIEK SEYPIIHYLK NNRAHSNFML A LIHEYHKE ...文字列:
HHHHHHSAGL EVLFQGPMVK QYYFARRGET STHDTSLPPP VKVLSGRSIP LKEIPFETTR NELVQIYLTS VDQLIKSNKL NSIPSQQIA SHYLFLRSLA NSETDGIKKN QILSLAKPLG IYLASKEPHV WKTINELIEK SEYPIIHYLK NNRAHSNFML A LIHEYHKE PLTKNQSAFV QKFRDSSVFL FPNPIYTAWL AHSYDEDSSF NPMFRERLST NFYHSTLTDN LLLRTEPKEV TL SSEHHYK KEKGPIDSSF RYQMSSDRLL RIQGRTLLFS TPQNDVVAVK VQKRGEPKST LEEEFQMADY LLKHQSRLDV YSK LPQPLG QYSVKKSEIL EISRGSLDFE RFKTLIGDSK DLEVYVYKAP LTYFTYLHDK NQDLEDLTAS VKTNVHDLFV LLRE GIMFP QLADIFHTHF GEDEREDKGR YQALVQLLNV LQFQLGRIDK WQKAVEYVNL RSSGLADLGD SLPITSLFTS SDFTK HYFS ALLTGGYHPT FFDKSSGTAN SLFTGKRRLF GNYLYLNTIA EYLLVIQLTL GSYGDKVTRD MMDKPKKEAV WRELAN VMF TSCAEAIHIM TGIPQSRALT LLKQRANIEK HFRQTQFWMT PDYSKLDEDT LQMEQYSIYS GEPEYEFTDK LVSGVGL SV DGTHQDLGGY NRESPLRELE KLLYATVTLI EGTMQLDKEF FKQLQQVEKI LSGEIKTDAN SCFEAVAQLL DLARPRCH F QKRLVLSYYE EAKLKYPSAP TDAYDSRFQV VAKTNAAITI QRFWRETRKN LSENSDIESE KPESERTTDK RLK

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分子 #3: Calmodulin

分子名称: Calmodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.066006 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HHHHHHSSGL EVLFQGPHMM ADQLTEEQIA EFKEAFSLFD KDGDGTITTK ELGTVMRSLG QNPTEAELQD MINEVDADGN GTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREAF RVFDKDGNGY ISAAELRHVM TNLGEKLTDE EVDEMIREAD IDGDGQVNYE E FVQMMTAK

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 58448
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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