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- EMDB-13012: Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiSPM -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13012
タイトルCryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiSPM
マップデータ
試料
  • 複合体: P5B-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Cation-transporting ATPase
  • リガンド: SPERMINE
キーワードSPM transporter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical cof family signature 2. / : / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...Hypothetical cof family signature 2. / : / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cation-transporting ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) / Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Li P / Gronberg C
資金援助 スウェーデン, 2件
OrganizationGrant number国
Knut and Alice Wallenberg Foundation2020.0914, 2015.0313 スウェーデン
LundbeckfondenR313-2019-774, R218-2016-1548, R133-A12689 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure and transport mechanism of P5B-ATPases.
著者: Ping Li / Kaituo Wang / Nina Salustros / Christina Grønberg / Pontus Gourdon /
要旨: In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the ...In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the overall shape of P5B-ATPases and the mechanisms of polyamine recognition, uptake and transport remain elusive. Here we describe a series of cryo-electron microscopy structures of a yeast homolog of human ATP13A2-5, Ypk9, determined at resolutions reaching 3.4 Å, and depicting three separate transport cycle intermediates, including spermine-bound conformations. Surprisingly, in the absence of cargo, Ypk9 rests in a phosphorylated conformation auto-inhibited by the N-terminus. Spermine uptake is accomplished through an electronegative cleft lined by transmembrane segments 2, 4 and 6. Despite the dramatically different nature of the transported cargo, these findings pinpoint shared principles of transport and regulation among the evolutionary related P4-, P5A- and P5B-ATPases. The data also provide a framework for analysis of associated maladies, such as Parkinson's disease.
履歴
登録2021年5月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7op3
  • 表面レベル: 0.65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13012.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13012.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å		0.83 Å/pix.
x 360 pix.
= 299.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.65 / ムービー #1: 0.65
最小 - 最大-3.2556715 - 4.4916916
平均 (標準偏差)-0.00020684645 (±0.082153305)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 299.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z299.520299.520299.520
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ192139186
NX/NY/NZ211274246
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-3.2564.492-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : P5B-ATPase

全体名称: P5B-ATPase
要素
  • 複合体: P5B-ATPase
    • タンパク質・ペプチド: Cation-transporting ATPase
  • リガンド: SPERMINE

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超分子 #1: P5B-ATPase

超分子名称: P5B-ATPase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)

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分子 #1: Cation-transporting ATPase

分子名称: Cation-transporting ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495
分子量理論値: 156.142031 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MDGSRGTAPG GDDLRGDRRD SYQGEDREDS HLLGALEDGN HQQSQGHGGG SGFYHHNVNS SSASVLEGVE MAHDELFAGP VAESVPTSV SAFSHRHGRA ESVASFSFYH EQDDQREELE APPGSLGARL SIDDLDELPF EEEGLSESEM PEQLDTFGID L EWGSMNNG ...文字列:
MDGSRGTAPG GDDLRGDRRD SYQGEDREDS HLLGALEDGN HQQSQGHGGG SGFYHHNVNS SSASVLEGVE MAHDELFAGP VAESVPTSV SAFSHRHGRA ESVASFSFYH EQDDQREELE APPGSLGARL SIDDLDELPF EEEGLSESEM PEQLDTFGID L EWGSMNNG YPLIRRSSTH SQFSAHHRLL RRESGVSAAS GYTGGRSSQK MRLDNDDLTI AISGFITNRI GFAIYIVLCV LT GGIAWLF LRWYPKYYVK LVGCATPFRD CQWVVIEDHF NKMTILSIRV KPYNRPLSTV FGTPSRATSW PLAQDPDPVL REL RSITYC YYKFYYHPVL DKFFCCNGWK DPQWNSMQNA RSGLHGDEKA HREAVFGPNS IDVDEQSILQ LLVSEILTPF YAFQ VFSLI LWLCDEYYYY AAAILLISAG SIITSLLETK ETRRRLREMS RFECEVRVFR GGFWRTFPSS DLVPGDVYEV SDPSL TQIP ADSLLLTGDC IVNESMLTGE SVAVSKTPAT NETLAKLNPA ASTFSHDVDK HFLYCGTKLI RARQRLADTD EAAAVA LVV RTGFNTTRGA LVRSMLVPKP SKFKFYEDSF RYLKVMGCLA GLAFIVSLVN FIRLKLHWTL ILLRALDLLT IVVPPAL PA TLTIGTSFAV QRLKGKKIFC TSPQRVNVGG KIDLMCFDKT GTLTEEGLDV LGIRVASRVS NRFTELLTNV DDLTWSCD S VSNGDEVKPA DHVDGSSLKK DKTKPLDPYR AALYVMASCH SLRIVDGVAV GDPLEVKMFE FTGWSYEEGF IAGEVISTE GRGDISPSIA RPPRYMTSQE MSIGEAPPAV GVLRAFDFNP LLRRSSVIAR VVGNSGGYAL VKGSPECMPE ICRPETLPSD FDELLSYYT HAGYRVIACA TKRIPKLNLV SVNRMTRDEV ESGLDFVGFI IFENKLKPTT TSVIKELLSS NIGTVMITGD N IRTAVSVA RQCGIIEEHA HCYMPRFIEG NADDCNAKLR WESINNPALE LDPWTLLPMP VPPQTDASLP YDVSNIRNYA IA VTGDVFR WIVDHAPTDV LHRMLVLGKV YARMSPDEKQ ELVKKFQSID YSCGFCGDGA NDCAALKAAD VGISLSEAEA SVA APFTSQ IFDIRCVPEV IREGRASLVT SFSCFKYMSL YSFIQFTSVS FLYVSASNLG DFQFLYIDLM LILPIAVFMS WAGP HSKLC AKRPVSDLVS RKVLVPLLSH VFVCVMIQAL AWVAVRQQPW YIPPIVDTEK SNIENSENTT LFFASCFEYI LSGVV LNAG RPFRQSPLET WPFLSAVAVT LIATLLMLLV PPYWLFEFMQ LTWMSWTFKI TLIAFGFVYF LIAWTGEHYL FLWLAR FLG RMRQRLFKQP KQRKLYKIVK EKLVFENLYF Q

UniProtKB: Cation-transporting ATPase

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分子 #2: SPERMINE

分子名称: SPERMINE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: SPM
分子量理論値: 202.34 Da
Chemical component information

ChemComp-SPM:
SPERMINE / スペルミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 51935
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7op8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7op3:
Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiSPM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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