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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2p82 | ||||||
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Title | Cysteine protease ATG4A | ||||||
![]() | Cysteine protease ATG4A | ||||||
![]() | HYDROLASE / Autophagy / Protease / Protein transport / Thiol protease / Transport / Ubl conjugation pathway / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | ![]() Macroautophagy / cysteine-type peptidase activity / autophagy / protein transport / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Walker, J.R. / Davis, T. / Mujib, S. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Davis, T. / Mujib, S. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Human cysteine protease ATG4A Authors: Walker, J.R. / Davis, T. / Mujib, S. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. #1: Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2003 Title: Human autophagins, a family of cysteine proteinases potentially implicated in cell degradation by autophagy. Authors: Marino, G. / Uria, J.A. / Puente, X.S. / Quesada, V. / Bordallo, J. / Lopez-Otin, C. #2: Journal: J.Cell.Sci. / Year: 2004 Title: LC3, GABARAP and GATE16 localize to autophagosomal membrane depending on form-II formation. Authors: Kabeya, Y. / Mizushima, N. / Yamamoto, A. / Oshitani-Okamoto, S. / Ohsumi, Y. / Yoshimori, T. #3: Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2003 Title: The COOH terminus of GATE-16, an intra-Golgi transport modulator, is cleaved by the human cysteine protease HsApg4A. Authors: Scherz-Shouval, R. / Sagiv, Y. / Shorer, H. / Elazar, Z. | ||||||
History |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN. |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 282.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 229.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 1dliS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN |
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Components
#1: Protein | Mass: 40573.422 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q8WYN0, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.4 Details: Protein concentration 10 mg/mL. Reservoir: 23.5% PEG3350, 0.2M NaCl, 0.1M SPG buffer pH 5.4, 5% ethylene glycol. Cryoprotected in 20% ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 22, 2007 |
Radiation | Monochromator: double crystal and K-B pair of biomorph mirrors Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→39 Å / Num. all: 98093 / Num. obs: 98033 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.6 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 31.86 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.18 Å / Redundancy: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 6882 / Rsym value: 0.466 / % possible all: 68.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1DLI Resolution: 2.1→38.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 7.482 / SU ML: 0.105 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.159 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.167 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→38.69 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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