+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12654 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Respiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2 | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / respiratory chain complex I / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / respiratory chain complex I / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / proton transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli B (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Kolata P / Efremov RG | |||||||||
資金援助 | ベルギー, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2021 タイトル: Structure of respiratory complex I reconstituted into lipid nanodiscs reveals an uncoupled conformation. 著者: Piotr Kolata / Rouslan G Efremov / 要旨: Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I ...Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I from is among the best functionally characterized complexes, but its structure remains unknown, hindering further studies to understand the enzyme coupling mechanism. Here, we describe the single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the entire catalytically active complex I reconstituted into lipid nanodiscs. The structure of this mesophilic bacterial complex I displays highly dynamic connection between the peripheral and membrane domains. The peripheral domain assembly is stabilized by unique terminal extensions and an insertion loop. The membrane domain structure reveals novel dynamic features. Unusual conformation of the conserved interface between the peripheral and membrane domains suggests an uncoupled conformation of the complex. Considering constraints imposed by the structural data, we suggest a new simple hypothetical coupling mechanism for the molecular machine. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12654.map.gz | 56.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-12654-v30.xml emd-12654.xml | 35.6 KB 35.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12654_fsc.xml | 11.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12654.png | 43.9 KB | ||
その他 | emd_12654_half_map_1.map.gz emd_12654_half_map_2.map.gz | 46 MB 46.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12654 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12654 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12654_validation.pdf.gz | 375.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_12654_full_validation.pdf.gz | 375 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12654_validation.xml.gz | 15.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12654_validation.cif.gz | 20.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12654 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12654 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12654.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 59.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.542 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_12654_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_12654_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Respiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2
+超分子 #1: Respiratory complex I from Escherichia coli - conformation 2
+分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit A
+分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
+分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
+分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
+分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
+分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
+分子 #7: NADH-quinone oxidoreductase subunit H
+分子 #8: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
+分子 #9: NADH-quinone oxidoreductase subunit J
+分子 #10: NADH-quinone oxidoreductase subunit K
+分子 #11: NADH-quinone oxidoreductase subunit L
+分子 #12: NADH-quinone oxidoreductase subunit M
+分子 #13: NADH-quinone oxidoreductase subunit N
+分子 #14: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #15: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #16: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #17: CALCIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.1 mg/mL | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 6.8 構成要素:
詳細: The buffer was used for gel filtration of protein reconstituted in lipid nanodiscs | ||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.028 kPa | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 97 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | JEOL CRYO ARM 300 |
---|---|
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 9122 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 64.7 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.55 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm / 倍率(公称値): 60000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN |