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- EMDB-11600: Cubic core of the dihydrolipoamide acyltransferase (E2b) componen... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11600
タイトルCubic core of the dihydrolipoamide acyltransferase (E2b) component of the branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex (BCKDH) from M. tuberculosis
マップデータCryoEM sharpened map obtained from Crysoparc
試料
  • 複合体: Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex)
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase activity / lipoic acid binding / acetyltransferase activity / peptidoglycan-based cell wall / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment ...: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase component of branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.92 Å
データ登録者Bruch EM / Vilela P / Bellinzoni M
資金援助 フランス, 1件
OrganizationGrant number国
French National Research AgencyANR-18-CE92-0003 フランス
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Actinobacteria challenge the paradigm: A unique protein architecture for a well-known, central metabolic complex.
著者: Eduardo M Bruch / Pierre Vilela / Lu Yang / Alexandra Boyko / Norik Lexa-Sapart / Bertrand Raynal / Pedro M Alzari / Marco Bellinzoni /
要旨: α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, ...α-oxoacid dehydrogenase complexes are large, tripartite enzymatic machineries carrying out key reactions in central metabolism. Extremely conserved across the tree of life, they have been, so far, all considered to be structured around a high-molecular weight hollow core, consisting of up to 60 subunits of the acyltransferase component. We provide here evidence that Actinobacteria break the rule by possessing an acetyltranferase component reduced to its minimally active, trimeric unit, characterized by a unique C-terminal helix bearing an actinobacterial specific insertion that precludes larger protein oligomerization. This particular feature, together with the presence of an gene coding for both the decarboxylase and the acyltransferase domains on the same polypetide, is spread over Actinobacteria and reflects the association of PDH and ODH into a single physical complex. Considering the central role of the pyruvate and 2-oxoglutarate nodes in central metabolism, our findings pave the way to both therapeutic and metabolic engineering applications.
履歴
登録2020年8月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月18日-
マップ公開2021年8月18日-
更新2021年12月15日-
現状2021年12月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11600.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11600.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 236.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM sharpened map obtained from Crysoparc
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 396 pix.
= 384.12 Å		0.97 Å/pix.
x 396 pix.
= 384.12 Å		0.97 Å/pix.
x 396 pix.
= 384.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.75 / ムービー #1: 0.75
最小 - 最大-1.730791 - 3.323458
平均 (標準偏差)-0.0013109574 (±0.107398376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ396396396
Spacing396396396
セルA=B=C: 384.12003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.970.970.97
M x/y/z396396396
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z384.120384.120384.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS396396396
D min/max/mean-1.7313.323-0.001

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添付データ

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追加マップ: Map after density modification using ResolveEM in Phenix suite

ファイルemd_11600_additional_1.map
注釈Map after density modification using ResolveEM in Phenix suite
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from bra...

全体名称: Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex)
要素
  • 複合体: Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex)
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase

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超分子 #1: Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from bra...

超分子名称: Catalytic domain of M. tuberculosis E2b (acyltransferase from branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
分子量理論値: 592 KDa

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acyltransferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSPDVRPVHG VHARMAEK M TLSHKEIPTA KASVEVICAE LLRLRDRFVS AAPEITPFAL TLRLLVIALK HNVILNSTW VDSGEGPQVH VHRGVHLGFG AATERGLLVP VVTDAQDKNT RELASRVAEL ITGAREGTLT PAELRGSTF TVSNFGALGV DDGVPVINHP ...文字列:
GSPDVRPVHG VHARMAEK M TLSHKEIPTA KASVEVICAE LLRLRDRFVS AAPEITPFAL TLRLLVIALK HNVILNSTW VDSGEGPQVH VHRGVHLGFG AATERGLLVP VVTDAQDKNT RELASRVAEL ITGAREGTLT PAELRGSTF TVSNFGALGV DDGVPVINHP EAAILGLGAI KPRPVVVGGE VVARPTMTLT C VFDHRVVD GAQVAQFMCE LRDLIESPET ALLDL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.6 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium Chloride
25.0 mMTris-Hcl
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER / 詳細: Power 5W
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time 4 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5009 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 150000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER

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画像解析

粒子像選択選択した数: 323584
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0) / 使用した粒子像数: 111891
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 3次元分類クラス数: 4
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6zzn


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 165-393
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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