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- EMDB-11268: E2 core of the fungal Pyruvate dehydrogenase complex with flexibl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11268
タイトルE2 core of the fungal Pyruvate dehydrogenase complex with flexible/oversym. periphery, structured core and S4Y-structured interior.
マップデータFungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1 E2 E3 PX. Enforced symmetry: T. Periphery is flexible/oversym. Core is structured. Interior is structured in arrangement Y / S4Y.
試料
  • 複合体: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Pyruvate dehydrogenase X component
キーワードacetyl transferase / pyruvate dehydrogenase / protein complex / mitochondria / metabolism / tetrahedral icosahedral / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / :
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Forsberg BO / Aibara S / Howard RJ / Mortezaei N / Lindahl E
資金援助 スウェーデン, European Union, 5件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2015-04107 スウェーデン
Swedish Research Council2017-04641 スウェーデン
European Research Council (ERC)ERC-2018-StG-805230European Union
European Research Council (ERC)bioexcel-823830European Union
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Arrangement and symmetry of the fungal E3BP-containing core of the pyruvate dehydrogenase complex.
著者: B O Forsberg / S Aibara / R J Howard / N Mortezaei / E Lindahl /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) of mammalian PDC, PX selectively recruits E3 to the fungal PDC, but its divergent sequence suggests a distinct structural mechanism. Here, we report reconstructions of PDC from the filamentous fungus Neurospora crassa by cryo-electron microscopy, where we find protein X (PX) interior to the PDC core as opposed to substituting E2 core subunits as in mammals. Steric occlusion limits PX binding, resulting in predominantly tetrahedral symmetry, explaining previous observations in Saccharomyces cerevisiae. The PX-binding site is conserved in (and specific to) fungi, and complements possible C-terminal binding motifs in PX that are absent in mammalian E3BP. Consideration of multiple symmetries thus reveals a differential structural basis for E3BP-like function in fungal PDC.
履歴
登録2020年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0325
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0325
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zlm
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6zlm
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11268.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11268.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Fungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1 E2 E3 PX. Enforced symmetry: T. Periphery is flexible/oversym. Core is structured. Interior is structured in arrangement Y / S4Y.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0325 / ムービー #1: 0.0325
最小 - 最大-0.104954585 - 0.22650279
平均 (標準偏差)0.0016335858 (±0.013626762)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 400.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z400.000400.000400.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ100115122
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1050.2270.002

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添付データ

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ハーフマップ: Half-map 1. Fungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1...

ファイルemd_11268_half_map_1.map
注釈Half-map 1. Fungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1 E2 E3 PX. Enforced symmetry: T. Periphery is flexible/oversym. Core is structured. Interior is structured in arrangement Y / S4Y.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 2. Fungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1...

ファイルemd_11268_half_map_2.map
注釈Half-map 2. Fungal PDC (N. crassa). Endogenous preparation-E1 E2 E3 PX. Enforced symmetry: T. Periphery is flexible/oversym. Core is structured. Interior is structured in arrangement Y / S4Y.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa

全体名称: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa
要素
  • 複合体: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Pyruvate dehydrogenase X component

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超分子 #1: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa

超分子名称: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Catalytic (C-terminal) domain of Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase (E2-component of pyruvate dehydrogenase complex)
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
Organelle: mitochondria
分子量理論値: 7 MDa

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
分子量理論値: 48.677395 KDa
配列文字列: MIVPVLSRQA LRHASVARVA LPSLTRWYAS YPPHTVVKMP ALSPTMTSGG IGAWQKKPGD KIEPGEVLVE IETDKAQMDF EFQEEGVLA KILKDSGEKD VAVGNPIAIL VEEGTDVNAF KDFTLKDAGG ETSPAVPKDE PKNESTASAP TPAPTPAPEP E NTSFTGRF ...文字列:
MIVPVLSRQA LRHASVARVA LPSLTRWYAS YPPHTVVKMP ALSPTMTSGG IGAWQKKPGD KIEPGEVLVE IETDKAQMDF EFQEEGVLA KILKDSGEKD VAVGNPIAIL VEEGTDVNAF KDFTLKDAGG ETSPAVPKDE PKNESTASAP TPAPTPAPEP E NTSFTGRF QTALEREPNA LPAAKRLARE KGIDLRNVKG SGPGGKITEE DVKKALASAP AAGAAAAAYT DVPISGMRKT IA ARLKESV TENPHFFVST NLSVSKLLKL RQALNSSADG RYKLSVNDFL IKAMGIASKR VPTVNSSWRD GVIRQFETVD VSV AVATPN GLITPIVKGV EGKGLESISA AVKELAKKAR DGKLKPEEYQ GGSISISNMG MNPAVQSFTA IINPPQAAIL AVGA PQKVA VPVENEDGTT GVSWDEQIIV TASFDHKVVD GAVGAEWIRE LKKVIENPLE LLL

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial

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分子 #2: Pyruvate dehydrogenase X component

分子名称: Pyruvate dehydrogenase X component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Uniprot Q7RWS2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
分子量理論値: 1.124378 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7) / 使用した粒子像数: 21129
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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