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- EMDB-10521: Cryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10521
タイトルCryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring map
マップデータToxoplasma gondii ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring full map
試料
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 3種
キーワードmitochondrial (ミトコンドリア) / ATP synthase (ATP合成酵素) / F1 / c-ring (土星の環) / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis ...photosynthetic electron transport in photosystem I / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, stator stalk / mitochondrial proton-transporting ATP synthase, catalytic core / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / photosynthetic electron transport in photosystem II / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Putative ATP synthase F0 subunit 9 / ATP synthase F1, delta subunit protein / Putative ATP synthase / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit alpha / Putative atp synthase F1, epsilon subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ) / Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Muhleip A / Kock Flygaard R / Amunts A
資金援助 スウェーデン, 4件
OrganizationGrant number国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
European Research CouncilERC-2018-StG-805230 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
European Molecular Biology OrganizationALTF 260-2017 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: ATP synthase hexamer assemblies shape cristae of Toxoplasma mitochondria.
著者: Alexander Mühleip / Rasmus Kock Flygaard / Jana Ovciarikova / Alice Lacombe / Paula Fernandes / Lilach Sheiner / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has ...Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has been observed, but its structural basis is unknown. Here, we report that the apicomplexan ATP synthase assembles into cyclic hexamers, essential to shape their distinct cristae. Cryo-EM was used to determine the structure of the hexamer, which is held together by interactions between parasite-specific subunits in the lumenal region. Overall, we identified 17 apicomplexan-specific subunits, and a minimal and nuclear-encoded subunit-a. The hexamer consists of three dimers with an extensive dimer interface that includes bound cardiolipins and the inhibitor IF. Cryo-ET and subtomogram averaging revealed that hexamers arrange into ~20-megadalton pentagonal pyramids in the curved apical membrane regions. Knockout of the linker protein ATPTG11 resulted in the loss of pentagonal pyramids with concomitant aberrantly shaped cristae. Together, this demonstrates that the unique macromolecular arrangement is critical for the maintenance of cristae morphology in Apicomplexa.
履歴
登録2019年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月18日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tmh
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tmh
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10521.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10521.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Toxoplasma gondii ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring full map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.16569056 - 0.3292639
平均 (標準偏差)0.0010336301 (±0.004911822)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 464.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z560560560
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z464.800464.800464.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS560560560
D min/max/mean-0.1660.3290.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10521_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Halfmap 2

ファイルemd_10521_half_map_1.map
注釈Halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Halfmap 1

ファイルemd_10521_half_map_2.map
注釈Halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model

全体名称: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
要素
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
    • タンパク質・ペプチド: Inhibitor of F1
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha,subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gammaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit deltaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit epsilonATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)
    • タンパク質・ペプチド: subunit c
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model

超分子名称: Mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
分子量理論値: 460 KDa

+
分子 #1: Inhibitor of F1

分子名称: Inhibitor of F1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 16.167462 KDa
配列文字列:
MSSPCCVAIR RVARTTLESG RRQVDSKSTD VSPFFTGTQQ MSLPSAGMVT KIRNFSSVKF MDQKRSGEET VYFKKEDEAL LRNLLANHP EYDPKYSVDH MNAEVGSIAR DITLACQKHG MKDPSAAFMK DLISIFGAHG YAKNSK

UniProtKB: Uncharacterized protein

+
分子 #2: ATP synthase subunit alpha,subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha,subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
分子量理論値: 61.189168 KDa
配列文字列: MTIHSCLARR AVSVAASGAR AFASGLGARA VAVGALQSAR LLHTSSLRAA GAKISPSEMS RLLEERIAGW KTQTSTEEVG RVVSVGDGI ARLFGLEGVQ AGELVEFQNG MTGMALNLET DNVGVVIFGD DRSVLEGDSV KRTGRIVDVP IGPGLLGRVV D ALGNPIDG ...文字列:
MTIHSCLARR AVSVAASGAR AFASGLGARA VAVGALQSAR LLHTSSLRAA GAKISPSEMS RLLEERIAGW KTQTSTEEVG RVVSVGDGI ARLFGLEGVQ AGELVEFQNG MTGMALNLET DNVGVVIFGD DRSVLEGDSV KRTGRIVDVP IGPGLLGRVV D ALGNPIDG KGPIPAKERR RVELKAPGII PRKSVHEPMM TGLKCVDALV PVGRGQRELI IGDRQTGKTA VAVDAIINQK EI NDSTDDE SKKLYCIYVA VGQKRSTVAQ IVKALEQRDA MKYTTVVAAT ASEAAPLQFL APYSGCAMGE WFRDSGRHCV IIY DDLSKQ ATAYRQMSLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERAAKMGD KSGGGSLTAL PVIETQAGDV SAYIPTNVIS ITDG QIFLE TELFYKGIRP AINVGLSVSR VGSAAQVKAM KQVAGTMKLE LAQYREVAAF AQFGSDLDAS TRQLLTRGTA LTELL KQRQ YSPMKNSVQV CVLYCGVKGY LDPLDPKEIS RFESLFIDYI NANHQDILKT IETEKELSEK TEAKLRAAVD EFVAMN EFK KK

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #3: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ATP合成酵素
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 59.983316 KDa
配列文字列: MASPALQTCW RNLARLSGAQ VRPSHFGAFS LGSRMSPFSS LLGARASPIA TGRAGLRFLS SAAPNPGKKP ASAAPPAGTN HGRITQVIG AVVDVHFDEQ LPPILNSLEV QGHTNRLVLE VAQHLGENTV RTIAMDATEG LVRGQKVVDT GAPIQVPVGV E TLGRIMNV ...文字列:
MASPALQTCW RNLARLSGAQ VRPSHFGAFS LGSRMSPFSS LLGARASPIA TGRAGLRFLS SAAPNPGKKP ASAAPPAGTN HGRITQVIG AVVDVHFDEQ LPPILNSLEV QGHTNRLVLE VAQHLGENTV RTIAMDATEG LVRGQKVVDT GAPIQVPVGV E TLGRIMNV IGEPVDECGP VPAKKTYSIH RAAPLFADQS TEPGLLQTGI KVVDLLAPYA KGGKIGLFGG AGVGKTVLIM EL INNVANK HGGFSVFAGV GERTREGNDL YHEMMTTGVI KRKKLEDGKF DFTGSKAALV YGQMNEPPGA RARVALTALS VAE YFRDEQ GQDVLLFIDN IYRFTQAGSE VSALLGRIPS AVGYQPTLAT DLGQLQERIT TTKKGSITSV QAVYVPADDL TDPA PATTF AHLDATTVLS RQIAELGIYP AVDPLDSTSR MLAPEIVGQE HYDTARATQK LLQDYKSLQD IIAILGMDEL SEEDK LVVS RARKIQRFLS QPFTVAEVFT GKPGRFVELP ETIKSAQTIL RGECDDLPEM AFYMCGGLEE VRSKAVKMAQ EAASGK

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #4: ATP synthase subunit gamma

分子名称: ATP synthase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 34.573031 KDa
配列文字列: MAGLASLSSV GALRGMRLVP AAHLLPLHSA FGQQTRNFGA GDLKIVAARM KSVKSIQKIT KAMKMVAASK LRMDQRRLEN GLPFATPVQ KLVQRIPVDP KEKGTLAVLA LSSDKGLCGG VNSFVAKQAR IVIKENEMAG NAVQVYGVGD KIRSALQRTF G DRFKRIMT ...文字列:
MAGLASLSSV GALRGMRLVP AAHLLPLHSA FGQQTRNFGA GDLKIVAARM KSVKSIQKIT KAMKMVAASK LRMDQRRLEN GLPFATPVQ KLVQRIPVDP KEKGTLAVLA LSSDKGLCGG VNSFVAKQAR IVIKENEMAG NAVQVYGVGD KIRSALQRTF G DRFKRIMT EVTRFPWNFG QACIIADRLM QDNPARLMVI YNHFKSAVAY DTLTLNVLTP TQAAQSAKEQ LNTFEFEPEK TD VWKDLQD FYYACTVFGC MLDNIASEQS ARMSAMDNAS TNAGEMISSL TLRYNRARQA KITTELVEII SGANALE

UniProtKB: ATP synthase subunit gamma, mitochondrial

+
分子 #5: ATP synthase subunit delta

分子名称: ATP synthase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 19.476082 KDa
配列文字列:
MFARAFSRFA SLAAPAPQRG WNAFVLPSRH FATAAGGANP FKNQLLLTLS SPSEAIYVRT PVRSVTVPGS EGAMTMTNGH SQTVARLKA GEIIVRKGET GDEVERFFLS DGFVLFKSPE DDSGCCTAEV LGVEVVPVSM LDKESAATAL QELLQQGAGA T DEWTKART LLGQELLSSV IRAAP

UniProtKB: Putative ATP synthase

+
分子 #6: ATP synthase subunit epsilon

分子名称: ATP synthase subunit epsilon / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 8.492709 KDa
配列文字列:
MWRSSGVSFT RYASEMAALL RQCLKEPYRT QAMQRNQIHL KETVYQQGQV LTRETFNDIK KAFEAAAKHA GEK

UniProtKB: Putative atp synthase F1, epsilon subunit

+
分子 #7: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)

分子名称: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 27.669994 KDa
配列文字列: MALPLLASRR LFSSFVFRGQ PSTLSSNLSL VRIRGLHGGS LSPPSATLPR AVQLFSSRIA FSTAAAEDSG ASQTLEGRYA SALFRVAKK KNQLEKVYGD LESVRNALKD SSEFRLFVDS PAVSVQQKLD VLRQLVNRYK FDPLTGNLLT TLVENKRLPM L ARVADAFD ...文字列:
MALPLLASRR LFSSFVFRGQ PSTLSSNLSL VRIRGLHGGS LSPPSATLPR AVQLFSSRIA FSTAAAEDSG ASQTLEGRYA SALFRVAKK KNQLEKVYGD LESVRNALKD SSEFRLFVDS PAVSVQQKLD VLRQLVNRYK FDPLTGNLLT TLVENKRLPM L ARVADAFD AMYRKEKGEV KCLVTSAKPL SAQQQKEIVA ALQNRAGTQA RLIIDYAVSP QIMGGLVVRL GEQVLDFSVA TR LDRLQSQ LLAPL

UniProtKB: ATP synthase F1, delta subunit protein

+
分子 #8: subunit c

分子名称: subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
株: ATCC 50853 / GT1
分子量理論値: 17.753504 KDa
配列文字列:
MFFSRLSLSA LKAAPAREAL PGLLSRQSFS SAGFSQFSSQ KFFFSPSRNF SQSPLFQKHT PVHCNQRIAS ALVPTQQPAM TRQNPYAMQ VGARYDAGVA SLSAAIALMS VGGVAQGIGS LFAALVSGTA RNPSIKEDLF TYTLIGMGFL EFLGIICVLM S AVLLYS

UniProtKB: Putative ATP synthase F0 subunit 9

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 seconds blot..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 165000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 4860 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 203010
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6tmh:
Cryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase dimer, OSCP/F1/c-ring model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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