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- EMDB-1015: Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of a... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1015
タイトルCryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus.
マップデータSemliki Forest virus.
試料
  • 試料: Semliki Forest Virus
  • ウイルス: Semliki forest virus (セムリキ森林ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity ...togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / virion assembly / small molecule binding / host cell endosome / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Semliki forest virus (セムリキ森林ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Mancini EJ / Clarke M / Gowen B / Rutten T / Fuller SD
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2000
タイトル: Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus.
著者: E J Mancini / M Clarke / B E Gowen / T Rutten / S D Fuller /
要旨: Semliki Forest virus serves as a paradigm for membrane fusion and assembly. Our icosahedral reconstruction combined 5276 particle images from 48 cryo-electron micrographs and determined the virion ...Semliki Forest virus serves as a paradigm for membrane fusion and assembly. Our icosahedral reconstruction combined 5276 particle images from 48 cryo-electron micrographs and determined the virion structure to 9 A resolution. The improved resolution of this map reveals an N-terminal arm linking capsid subunits and defines the spike-capsid interaction sites. It illustrates the paired helical nature of the transmembrane segments and the elongated structures connecting them to the spike projecting domains. A 10 A diameter density in the fusion protein lines the cavity at the center of the spike. These clearly visible features combine with the variation in order between the layers to provide a framework for understanding the structural changes during the life cycle of an enveloped virus.
履歴
登録2002年10月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年10月11日-
マップ公開2002年10月11日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1dyl
  • 表面レベル: 4000
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2xfc
  • 表面レベル: 4000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1dyl
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2xfc
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1015.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1015.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 50.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Semliki Forest virus.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.52 Å
密度
表面レベル1: 9460.0 / ムービー #1: 4000
最小 - 最大-25432.0 - 25955.0
平均 (標準偏差)-39.429400000000001 (±4659.710000000000036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-149-149-149
サイズ301301301
Spacing301301301
セルA=B=C: 758.52 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z2.522.522.52
M x/y/z301301301
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z758.520758.520758.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-149-149-149
NC/NR/NS301301301
D min/max/mean-25432.00025955.000-39.429

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添付データ

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添付マップデータ: emd 1015 additional 1.map

ファイルemd_1015_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1015 additional 2.map

ファイルemd_1015_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 1015 additional 3.map

ファイルemd_1015_additional_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Semliki Forest Virus

全体名称: Semliki Forest Virus (セムリキ森林ウイルス)
要素
  • 試料: Semliki Forest Virus
  • ウイルス: Semliki forest virus (セムリキ森林ウイルス)

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超分子 #1000: Semliki Forest Virus

超分子名称: Semliki Forest Virus / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: T=4 membraneous particle / Number unique components: 1
分子量理論値: 50 MDa / 手法: theoretical

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超分子 #1: Semliki forest virus

超分子名称: Semliki forest virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: SFV / NCBI-ID: 11033 / 生物種: Semliki forest virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: SFV
宿主生物種: baby hamster kidney 21 cells (unknown) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: envelope / T番号(三角分割数): 4
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: nucleocapsid / T番号(三角分割数): 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Tris (10mM) NaCl (100 mM) ph 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 37 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: EMBL plunger with warm humid air spray. plunging at ambient temperature and humidity
手法: Blot for 2 sec Graticule grids were used to maintain flatness

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/ST
温度平均: 105 K
日付1995年1月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 48 / 平均電子線量: 8 e/Å2 / カメラ長: 44 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.628 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.975 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: ctf multiplication and summation of normalized reconstructions
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMBL-ICOS
詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps: Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: ...詳細: final maps were calculated by making a normalized sum of seperate ctf multiplied maps: Baker, T. S., Olson, N. H., and Fuller, S. D. (1999). Adding the third dimension to virus life cycles: Three-Dimensional Reconstruction of Icosahedral Viruses from Cryo-Electron Micrographs. Microbiology and Molecular Biology Reviews 63, 862-922. Fuller, S. D., Butcher, S. J., Cheng, R. H., and Baker, T. S. (1996). Three-dimensional reconstruction of icosahedral particles-the uncommon line. J Struct Biol 116, 48-55. Mancini, E. J., Clarke, M., Gowen, B., Rutten, T., and Fuller, S. D. (2000). Cryo-electron microscopy reveals the functional organization of an enveloped virus, Semliki Forest virus. Molecular Cell 5, 255-266. Mancini, E. J., de Haas, F., and Fuller, S. D. (1997). High-resolution icosahedral reconstruction: fulfilling the promise of cryo-electron microscopy. Structure 5, 741-750.
使用した粒子像数: 6000
最終 角度割当詳細: sufficient to give maximum inverse eigenvalue of 0.1

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1dyl


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: emfit (Cheng et al 1995)
詳細Protocol: rigid body. The capsid protein used for the rigid body refinement was PDB entry 1VCQ
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: R factor and clashes
得られたモデル

PDB-1dyl:
9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY

PDB-2xfc:
CHIKUNGUNYA E1 E2 ENVELOPE GLYCOPROTEINS FITTED IN SEMLIKI FOREST VIRUS cryo-EM MAP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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