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タイトルMolecular basis of high-torque transmission of the Vibrio polar flagellar motor.
ジャーナル・号・ページProtein Cell, Year 2026
掲載日2026年3月23日
著者Ling Zhang / Jiaxing Tan / Xuemin Duan / Xiaofei Wang / Ting Wang / Keke Yuan / Michio Homma / Seiji Kojima / Yan Zhou / Yongqun Zhu /
PubMed 要旨The bacterial flagellar motor is a protein nanomachine that rotates the flagellum to facilitate bacterial motility. These motors exhibit structural diversity among species, enabling the transmission ...The bacterial flagellar motor is a protein nanomachine that rotates the flagellum to facilitate bacterial motility. These motors exhibit structural diversity among species, enabling the transmission of varying torques to flagellar filaments to grant bacteria diverse swimming capabilities. Compared to peritrichous flagellar motors, polar flagellar motors are faster machines that transmit higher torque to drive high-speed motility in liquids and empower swimming in viscous environments. However, structural basis of high-torque transmission of the polar flagellar motors is still unclear. Here we present a cryo-electron microscopy structure of the polar flagellar motor in complex with the hook from Vibrio alginolyticus, comprising 295 subunits from 18 proteins. Compared to the peritrichous flagellar rod, this structure reveals an increased number of inter-subunit interactions in the rod of the polar flagellar motor. Nine phospholipid molecules insert into the interface between the export apparatus and the proximal rod. The LP ring contains more electrostatic charges on the inner surface and has fewer physical contacts with the rod, while the HT ring tightly binds to the outer surface of the LP ring. FlrP, a protein of previously unknown function, is identified as a new component of the polar flagellar motor, and extensively participates in the interactions of 15 FliF peptides of the MS ring with the rod. In contrast to that in the peritrichous flagellum, the hook in the polar flagellum has two different conformational states, L- and R-types. These findings provide unprecedented insights into structural adaptations of the bacterial polar flagellar motors for high-torque transmission.
リンクProtein Cell / PubMed:41871453
手法EM (単粒子)
解像度2.93 - 3.64 Å
構造データ

EMDB-39776, PDB-8z5n:
Cryo-EM structure of the LPHT ring
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

EMDB-39780, PDB-8z5s:
Cryo-EM structure of the proximal rod-export apparatus of the polar flagellar motor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.03 Å

EMDB-39782, PDB-8z5u:
Cryo-EM structure of the rod-export apparatus with partial hook within the polar flagellar motor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.04 Å

EMDB-39783, PDB-8z5v:
Cryo-EM structure of the MS ring (C34) within the polar flagellar motor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.93 Å

EMDB-39786, PDB-8z5w:
Cryo-EM structure of the LRR protein within the polar flagellar motor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.46 Å

EMDB-39787, PDB-8z5x:
Cryo-EM structure of the MS ring with the proximal rod and the export apparatus (C1) within the polar flagellar motor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

EMDB-39788, PDB-8z5y:
Cryo-EM structure of the L-hook of the polar flagellum
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

EMDB-39789, PDB-8z5z:
Cryo-EM structure of the R-hook of the polar flagellum
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.42 Å

EMDB-39790, PDB-8z60:
Cryo-EM structure of the polar flagellar motor-hook complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.22 Å

化合物

ChemComp-PGT:
(1S)-2-{[{[(2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-1-[(PALMITOYLOXY)METHYL]ETHYL STEARATE / リン脂質*YM

ChemComp-XKP:
(11R,14S)-17-amino-14-hydroxy-8,14-dioxo-9,13,15-trioxa-14lambda~5~-phosphaheptadecan-11-yl decanoate

由来
  • vibrio alginolyticus (バクテリア)
キーワードMOTOR PROTEIN / Polar flagellum / Polar flagellar motor / LPHT ring / Bushing / Proximal rod / Rod / MS ring / LRR / Hook

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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