[日本語] English
文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルMolecular basis for glycan recognition and reaction priming of eukaryotic oligosaccharyltransferase.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 13, Issue 1, Page 7296, Year 2022
掲載日2022年11月26日
著者Ana S Ramírez / Mario de Capitani / Giorgio Pesciullesi / Julia Kowal / Joël S Bloch / Rossitza N Irobalieva / Jean-Louis Reymond / Markus Aebi / Kaspar P Locher /
PubMed 要旨Oligosaccharyltransferase (OST) is the central enzyme of N-linked protein glycosylation. It catalyzes the transfer of a pre-assembled glycan, GlcNAcManGlc, from a dolichyl-pyrophosphate donor to ...Oligosaccharyltransferase (OST) is the central enzyme of N-linked protein glycosylation. It catalyzes the transfer of a pre-assembled glycan, GlcNAcManGlc, from a dolichyl-pyrophosphate donor to acceptor sites in secretory proteins in the lumen of the endoplasmic reticulum. Precise recognition of the fully assembled glycan by OST is essential for the subsequent quality control steps of glycoprotein biosynthesis. However, the molecular basis of the OST-donor glycan interaction is unknown. Here we present cryo-EM structures of S. cerevisiae OST in distinct functional states. Our findings reveal that the terminal glucoses (Glc) of a chemo-enzymatically generated donor glycan analog bind to a pocket formed by the non-catalytic subunits WBP1 and OST2. We further find that binding either donor or acceptor substrate leads to distinct primed states of OST, where subsequent binding of the other substrate triggers conformational changes required for catalysis. This alternate priming allows OST to efficiently process closely spaced N-glycosylation sites.
リンクNat Commun / PubMed:36435935 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.3 Å
構造データ

EMDB-15419, PDB-8agb:
Structure of yeast oligosaccharylransferase complex with lipid-linked oligosaccharide bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-15420, PDB-8agc:
Structure of yeast oligosaccharylransferase complex with lipid-linked oligosaccharide and non-acceptor peptide bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-15421, PDB-8age:
Structure of yeast oligosaccharylransferase complex with acceptor peptide bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-4161, PDB-6ezn:
Cryo-EM structure of the yeast oligosaccharyltransferase (OST) complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-CPL:
1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM / ホスファチジルコリン

ChemComp-PTY:
PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / リン脂質*YM / ホスファチジルエタノールアミン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン

ChemComp-MN:
Unknown entry

ChemComp-ELU:
phosphono [(3~{R},6~{E},10~{E})-3,7,11,15-tetramethylhexadeca-6,10,14-trienyl] hydrogen phosphate

ChemComp-323:
2-[3,6-bis(dimethylamino)xanthen-9-yl]-5-methanoyl-benzoate

ChemComp-KZB:
(2~{S},3~{R},4~{R},5~{S},6~{S})-2-(hydroxymethyl)-6-[(1~{S},2~{R},3~{R},4~{R},5'~{S},6~{S},7~{R},8~{S},9~{R},12~{R},13~{R},15~{S},16~{S},18~{R})-5',7,9,13-tetramethyl-3,15-bis(oxidanyl)spiro[5-oxapentacyclo[10.8.0.0^{2,9}.0^{4,8}.0^{13,18}]icosane-6,2'-oxane]-16-yl]oxy-oxane-3,4,5-triol

ChemComp-HOH:
WATER /

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • Baker's yeast (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / OST complex / oligosaccharyltransferase / N-linked glycosylation (N-結合型グリコシル化) / yeast (酵母) / TRANSFERASE (転移酵素) / N-glycosylation OST complex

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る