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タイトルCooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 619, Issue 7969, Page 385-393, Year 2023
掲載日2023年7月5日
著者Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater / Jan Seebacher / Luca Vecchia / Deyasini Chakraborty / Luke Isbel / Ralph S Grand / Florian Andersch / Jennifer L Fribourgh / Dirk Schübeler / Johannes Zuber / Andrew C Liu / Peter B Becker / Beat Fierz / Carrie L Partch / Jerome S Menet / Nicolas H Thomä /
PubMed 要旨The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged ...The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged by two structurally diverse bHLH proteins: the proto-oncogene MYC-MAX and the circadian transcription factor CLOCK-BMAL1 (refs. ). Both transcription factors bind to E-boxes preferentially near the nucleosomal entry-exit sites. Structural studies with engineered or native nucleosome sequences show that MYC-MAX or CLOCK-BMAL1 triggers the release of DNA from histones to gain access. Atop the H2A-H2B acidic patch, the CLOCK-BMAL1 Per-Arnt-Sim (PAS) dimerization domains engage the histone octamer disc. Binding of tandem E-boxes at endogenous DNA sequences occurs through direct interactions between two CLOCK-BMAL1 protomers and histones and is important for circadian cycling. At internal E-boxes, the MYC-MAX leucine zipper can also interact with histones H2B and H3, and its binding is indirectly enhanced by OCT4 elsewhere on the nucleosome. The nucleosomal E-box position and the type of bHLH dimerization domain jointly determine the histone contact, the affinity and the degree of competition and cooperativity with other nucleosome-bound factors.
リンクNature / PubMed:37407816 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.3 - 6.2 Å
構造データ

EMDB-17154: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL+5.8 (consensus and constituent map 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

17155

8osj

EMDB-17155, PDB-8osj:
Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL-6.2 (DNA conformation 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

EMDB-17156: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL-6.2 (DNA conformation 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

17157

8osk

EMDB-17157, PDB-8osk:
Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL+5.8 (composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-17158: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL+5.8 (constituent map 2 from additional focus classification on PAS domains)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.28 Å

EMDB-17159: Cryo-EM map of MYC-MAX-OCT4-LIN28 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

17160

8osl

EMDB-17160, PDB-8osl:
Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to the native Por enhancer nucleosome (map 2, additional 3D classification and flexible refinement)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

EMDB-17161: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to the native Por enhancer nucleosome (map 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-17162: MAX-MAX bound to a nucleosome at SHL+5.1 and SHL-6.9.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

17183

8ots

EMDB-17183, PDB-8ots:
OCT4 and MYC-MAX co-bound to a nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

17184

8ott

EMDB-17184, PDB-8ott:
MYC-MAX bound to a nucleosome at SHL+5.8
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-PTD:
PENTANEDIAL / グルタルアルデヒド

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • Synthetic construct (人工物)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • aequorea victoria (オワンクラゲ)
キーワードGENE REGULATION / E-box / transcription factor / circadian clock / TRANSCRIPTION

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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