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Structure paper

タイトルStructural basis for the regulation of nucleosome recognition and HDAC activity by histone deacetylase assemblies.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 7, Issue 2, Year 2021
掲載日2021年1月8日
著者Jung-Hoon Lee / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Robert Huber /
PubMed 要旨The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup ...The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup and mechanisms by which multisubunit HDAC complexes recognize nucleosomes remain elusive. Our cryo-electron microscopy structures of the yeast class II HDAC ensembles show that the HDAC protomer comprises a triangle-shaped assembly of stoichiometry Hda1-Hda2-Hda3, in which the active sites of the Hda1 dimer are freely accessible. We also observe a tetramer of protomers, where the nucleosome binding modules are inaccessible. Structural analysis of the nucleosome-bound complexes indicates how positioning of Hda1 adjacent to histone H2B affords HDAC catalysis. Moreover, it reveals how an intricate network of multiple contacts between a dimer of protomers and the nucleosome creates a platform for expansion of the HDAC activities. Our study provides comprehensive insight into the structural plasticity of the HDAC complex and its functional mechanism of chromatin modification.
リンクSci Adv / PubMed:33523989 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.11 - 10.6 Å
構造データ

11092

6z6f

EMDB-11092, PDB-6z6f:
HDAC-PC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.11 Å

11094

6z6h

EMDB-11094, PDB-6z6h:
HDAC-DC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.55 Å

11101

6z6o

EMDB-11101, PDB-6z6o:
HDAC-TC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

11102

6z6p

EMDB-11102, PDB-6z6p:
HDAC-PC-Nuc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.43 Å

EMDB-11712:
HDAC-DC-nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.6 Å

EMDB-11797:
HDAC-PC bound to nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.37 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • unidentified plasmid (未定義)
キーワードGENE REGULATION / Protein complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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