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- EMDB-34455: Cryo-EM Structure of the KBTBD2-CRL3~N8-CSN(mutate) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-34455
タイトルCryo-EM Structure of the KBTBD2-CRL3~N8-CSN(mutate) complex
マップデータ
試料
  • 複合体: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
    • 複合体: CSN subunit1, KBTBD2, CUllin-3, Rbx1
      • タンパク質・ペプチド: x 4種
    • 複合体: CSN
      • タンパク質・ペプチド: x 7種
    • 複合体: NEDD8
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 1種
キーワードligase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / COP9 signalosome assembly / POZ domain binding / trophectodermal cell proliferation / macrophage migration inhibitory factor binding / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / exosomal secretion / GTPase inhibitor activity ...positive regulation of mitotic cell cycle phase transition / trophectodermal cellular morphogenesis / liver morphogenesis / COP9 signalosome assembly / POZ domain binding / trophectodermal cell proliferation / macrophage migration inhibitory factor binding / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / exosomal secretion / GTPase inhibitor activity / deNEDDylase activity / polar microtubule / regulation protein catabolic process at postsynapse / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / nuclear protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / COPII vesicle coating / protein deneddylation / regulation of protein neddylation / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 3 complex / negative regulation of beige fat cell differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / RHOBTB3 ATPase cycle / NEDD8 transferase activity / COP9 signalosome / cellular response to camptothecin / embryonic cleavage / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / Notch binding / fibroblast apoptotic process / cell projection organization / NEDD8 ligase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / negative regulation of Rho protein signal transduction / protein K27-linked ubiquitination / metal-dependent deubiquitinase activity / negative regulation of response to oxidative stress / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of JNK cascade / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / inner cell mass cell proliferation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / stem cell division / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / mitotic metaphase chromosome alignment / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Prolactin receptor signaling / negative regulation of mitophagy / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / regulation of proteolysis / : / skeletal muscle cell differentiation / regulation of postsynapse assembly / response to light stimulus / cullin family protein binding / anatomical structure morphogenesis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein monoubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / sperm flagellum / protein autoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / JNK cascade / signal transduction in response to DNA damage / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / translation initiation factor activity / gastrulation / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / cyclin binding / positive regulation of protein ubiquitination / T cell activation / Regulation of BACH1 activity / protein modification process / integrin-mediated signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / : / COP9 signalosome complex subunit 7, helix I / : / COP9 signalosome complex subunit 7a helix I domain / COP9 signalosome complex subunit 3-like, C-terminal helix / CSN7 helical bundle subdomain / COP9 signalosome, subunit CSN8 / COP9 signalosome complex subunit 4, helix turn helix domain / : ...Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / : / COP9 signalosome complex subunit 7, helix I / : / COP9 signalosome complex subunit 7a helix I domain / COP9 signalosome complex subunit 3-like, C-terminal helix / CSN7 helical bundle subdomain / COP9 signalosome, subunit CSN8 / COP9 signalosome complex subunit 4, helix turn helix domain / : / CSN4/RPN5/eIF3a helix turn helix domain / COP9 signalosome complex subunit 3, N-terminal helical repeats / COP9 signalosome subunit 6 / : / : / COP9 signalosome complex subunit 1, C-terminal helix / COP9 signalosome complex subunit 2, C-terminal helix / Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / Cop9 signalosome subunit 5 C-terminal domain / Nedd8-like ubiquitin / Eukaryotic translation initiation factor 3 subunit M eIF3m/COP9 signalosome complex subunit 7 COPS7 / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Kelch / Kelch motif / : / Cullin, conserved site / : / : / Cullin alpha solenoid domain / PSMD12/CSN4, N-terminal / Cullin family signature. / Kelch repeat type 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / Kelch-type beta propeller / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
COP9 signalosome complex subunit 2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / COP9 signalosome complex subunit 1 / Cullin-3 / Ubiquitin-like protein NEDD8 / COP9 signalosome complex subunit 6 / Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / COP9 signalosome complex subunit 5 / COP9 signalosome complex subunit 8 / COP9 signalosome complex subunit 4 ...COP9 signalosome complex subunit 2 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / COP9 signalosome complex subunit 1 / Cullin-3 / Ubiquitin-like protein NEDD8 / COP9 signalosome complex subunit 6 / Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / COP9 signalosome complex subunit 5 / COP9 signalosome complex subunit 8 / COP9 signalosome complex subunit 4 / COP9 signalosome complex subunit 7b / COP9 signalosome complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Hu Y / Mao Q / Chen Z / Sun L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81900729 中国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Dynamic molecular architecture and substrate recruitment of cullin3-RING E3 ligase CRL3.
著者: Yuxia Hu / Zhao Zhang / Qiyu Mao / Xiang Zhang / Aihua Hao / Yu Xun / Yeda Wang / Lin Han / Wuqiang Zhan / Qianying Liu / Yue Yin / Chao Peng / Eva Marie Y Moresco / Zhenguo Chen / Bruce Beutler / Lei Sun /
要旨: Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. ...Phosphatidylinositol 3-kinase α, a heterodimer of catalytic p110α and one of five regulatory subunits, mediates insulin- and insulin like growth factor-signaling and, frequently, oncogenesis. Cellular levels of the regulatory p85α subunit are tightly controlled by regulated proteasomal degradation. In adipose tissue and growth plates, failure of K48-linked p85α ubiquitination causes diabetes, lipodystrophy and dwarfism in mice, as in humans with SHORT syndrome. Here we elucidated the structures of the key ubiquitin ligase complexes regulating p85α availability. Specificity is provided by the substrate receptor KBTBD2, which recruits p85α to the cullin3-RING E3 ubiquitin ligase (CRL3). CRL3 forms multimers, which disassemble into dimers upon substrate binding (CRL3-p85α) and/or neddylation by the activator NEDD8 (CRL3~N8), leading to p85α ubiquitination and degradation. Deactivation involves dissociation of NEDD8 mediated by the COP9 signalosome and displacement of KBTBD2 by the inhibitor CAND1. The hereby identified structural basis of p85α regulation opens the way to better understanding disturbances of glucose regulation, growth and cancer.
履歴
登録2022年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月11日-
マップ公開2023年10月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_34455.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_34455.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 38.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 451.008 Å		2.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 451.008 Å		2.09 Å/pix.
x 216 pix.
= 451.008 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.088 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.001
最小 - 最大-0.0015339155 - 1.5767955
平均 (標準偏差)0.000944504 (±0.019676192)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 451.00803 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_34455_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_34455_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

+
全体 : KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer

全体名称: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
要素
  • 複合体: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
    • 複合体: CSN subunit1, KBTBD2, CUllin-3, Rbx1
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 1
      • タンパク質・ペプチド: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-3
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • 複合体: CSN
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 4
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 5
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 6
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 7b
      • タンパク質・ペプチド: COP9 signalosome complex subunit 8
    • 複合体: NEDD8
      • タンパク質・ペプチド: NEDD8
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer

超分子名称: KBTBD2-CRL3~N8 dimer assemble with CSN(mutate) monomer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#12
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: CSN subunit1, KBTBD2, CUllin-3, Rbx1

超分子名称: CSN subunit1, KBTBD2, CUllin-3, Rbx1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #9-#11

+
超分子 #3: CSN

超分子名称: CSN / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#8

+
超分子 #4: NEDD8

超分子名称: NEDD8 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #12

+
分子 #1: COP9 signalosome complex subunit 1

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.122176 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MRDSSAPSSA SSSVTDLYCT PHSSRSDLVL PGTAGDFSLS ASLSACTLLY EGAVEPMQID VDPQEDPQNA PDVNYVVENP SLDLEQYAA SYSGLMRIER LQFIADHCPT LRVEALKMAL SFVQRTFNVD MYEEIHRKLS EATRELQNAP DAIPESGVEP P ALDTAWVE ...文字列:
MRDSSAPSSA SSSVTDLYCT PHSSRSDLVL PGTAGDFSLS ASLSACTLLY EGAVEPMQID VDPQEDPQNA PDVNYVVENP SLDLEQYAA SYSGLMRIER LQFIADHCPT LRVEALKMAL SFVQRTFNVD MYEEIHRKLS EATRELQNAP DAIPESGVEP P ALDTAWVE ATRKKALLKL EKLDTDLKNY KGNSIKESIR RGHDDLGDHY LDCGDLSNAL KCYSRARDYC TSAKHVINMC LN VIKVSVY LQNWSHVLSY VSKAESTPEI AEQRGERDSQ TQAILTKLKC AAGLAELAAR KYKQAAKCLL LASFDHCDFP ELL SPSNVA IYGGLCALAT FDRQELQRNV ISSSSFKLFL ELEPQVRDII FKFYESKYAS CLKMLDEMKD NLLLDMYLAP HVRT LYTQI RNRALIQYFS PYVSADMHRM AAAFNTTVAA LEDELTQLIL EGLISARVDS HSKILYARDV DQRSTTFEKS LLMGK EFQR RAKAMMLRAA VLRNQIHVKS PPREGSQGEL TPANSQSRMS TNM

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 1

+
分子 #2: COP9 signalosome complex subunit 2

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.66457 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSDMEDDFMC DDEEDYDLEY SEDSNSEPNV DLENQYYNSK ALKEDDPKAA LSSFQKVLEL EGEKGEWGFK ALKQMIKINF KLTNFPEMM NRYKQLLTYI RSAVTRNYSE KSINSILDYI STSKQMDLLQ EFYETTLEAL KDAKNDRLWF KTNTKLGKLY L EREEYGKL ...文字列:
MSDMEDDFMC DDEEDYDLEY SEDSNSEPNV DLENQYYNSK ALKEDDPKAA LSSFQKVLEL EGEKGEWGFK ALKQMIKINF KLTNFPEMM NRYKQLLTYI RSAVTRNYSE KSINSILDYI STSKQMDLLQ EFYETTLEAL KDAKNDRLWF KTNTKLGKLY L EREEYGKL QKILRQLHQS CQTDDGEDDL KKGTQLLEIY ALEIQMYTAQ KNNKKLKALY EQSLHIKSAI PHPLIMGVIR EC GGKMHLR EGEFEKAHTD FFEAFKNYDE SGSPRRTTCL KYLVLANMLM KSGINPFDSQ EAKPYKNDPE ILAMTNLVSA YQN NDITEF EKILKTNHSN IMDDPFIREH IEELLRNIRT QVLIKLIKPY TRIHIPFISK ELNIDVADVE SLLVQCILDN TIHG RIDQV NQLLELDHQK RGGARYTALD KWTNQLNSLN QAVVSKLA

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 2

+
分子 #3: COP9 signalosome complex subunit 3

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.924008 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MASALEQFVN SVRQLSAQGQ MTQLCELINK SGELLAKNLS HLDTVLGALD VQEHSLGVLA VLFVKFSMPS VPDFETLFSQ VQLFISTCN GEHIRYATDT FAGLCHQLTN ALVERKQPLR GIGILKQAID KMQMNTNQLT SIHADLCQLC LLAKCFKPAL P YLDVDMMD ...文字列:
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UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 3

+
分子 #4: COP9 signalosome complex subunit 4

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.322688 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAAVRQDLA QLMNSSGSHK DLAGKYRQIL EKAIQLSGAE QLEALKAFVE AMVNENVSLV ISRQLLTDFC THLPNLPDST AKEIYHFTL EKIQPRVISF EEQVASIRQH LASIYEKEED WRNAAQVLVG IPLETGQKQY NVDYKLETYL KIARLYLEDD D PVQAEAYI ...文字列:
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UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 4

+
分子 #5: COP9 signalosome complex subunit 5

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.554672 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAASGSGMAQ KTWELANNMQ EAQSIDEIYK YDKKQQQEIL AAKPWTKDHH YFKYCKISAL ALLKMVMHAR SGGNLEVMGL MLGKVDGET MIIMDSFALP VEGTETRVNA QAAAYEYMAA YIENAKQVGR LENAIGWYAS HPGYGCWLSG IDVSTQMLNQ Q FQEPFVAV ...文字列:
MAASGSGMAQ KTWELANNMQ EAQSIDEIYK YDKKQQQEIL AAKPWTKDHH YFKYCKISAL ALLKMVMHAR SGGNLEVMGL MLGKVDGET MIIMDSFALP VEGTETRVNA QAAAYEYMAA YIENAKQVGR LENAIGWYAS HPGYGCWLSG IDVSTQMLNQ Q FQEPFVAV VIDPTRTISA GKVNLGAFRT YPKGYKPPDE GPSEYQTIPL NKIEDFGVHC KQYYALEVSY FKSSLDRKLL EL LWNKYWV NTLSSSSLLT NADYTTGQVF DLSEKLEQSE AQLGRGSFML GLETHDRKSE DKLAKATRDS CKTTIEAIHG LMS QVIKDK LFNQINIS

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 5

+
分子 #6: COP9 signalosome complex subunit 6

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.203398 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAAAAAAAA TNGTGGSSGM EVDAAVVPSV MACGVTGSVS VALHPLVILN ISDHWIRMRS QEGRPVQVIG ALIGKQEGRN IEVMNSFEL LSHTVEEKII IDKEYYYTKE EQFKQVFKEL EFLGWYTTGG PPDPSDIHVH KQVCEIIESP LFLKLNPMTK H TDLPVSVF ...文字列:
MAAAAAAAAA TNGTGGSSGM EVDAAVVPSV MACGVTGSVS VALHPLVILN ISDHWIRMRS QEGRPVQVIG ALIGKQEGRN IEVMNSFEL LSHTVEEKII IDKEYYYTKE EQFKQVFKEL EFLGWYTTGG PPDPSDIHVH KQVCEIIESP LFLKLNPMTK H TDLPVSVF ESVIDIINGE ATMLFAELTY TLATEEAERI GVDHVARMTA TGSGENSTVA EHLIAQHSAI KMLHSRVKLI LE YVKASEA GEVPFNHEIL REAYALCHCL PVLSTDKFKT DFYDQCNDVG LMAYLGTITK TCNTMNQFVN KFNVLYDRQG IGR RMRGLF F

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 6

+
分子 #7: COP9 signalosome complex subunit 7b

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 7b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.656928 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAGEQKPSSN LLEQFILLAK GTSGSALTAL ISQVLEAPGV YVFGELLELA NVQELAEGAN AAYLQLLNLF AYGTYPDYIA NKESLPELS TAQQNKLKHL TIVSLASRMK CIPYSVLLKD LEMRNLRELE DLIIEAVYTD IIQGKLDQRN QLLEVDFCIG R DIRKKDIN ...文字列:
MAGEQKPSSN LLEQFILLAK GTSGSALTAL ISQVLEAPGV YVFGELLELA NVQELAEGAN AAYLQLLNLF AYGTYPDYIA NKESLPELS TAQQNKLKHL TIVSLASRMK CIPYSVLLKD LEMRNLRELE DLIIEAVYTD IIQGKLDQRN QLLEVDFCIG R DIRKKDIN NIVKTLHEWC DGCEAVLLGI EQQVLRANQY KENHNRTQQQ VEAEVTNIKK TLKATASSSA QEMEQQLAER EC PPHAEQR QPTKKMSKVK GLVSSRH

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 7b

+
分子 #8: COP9 signalosome complex subunit 8

分子名称: COP9 signalosome complex subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.245543 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MPVAVMAESA FSFKKLLDQC ENQELEAPGG IATPPVYGQL LALYLLHNDM NNARYLWKRI PPAIKSANSE LGGIWSVGQR IWQRDFPGI YTTINAHQWS ETVQPIMEAL RDATRRRAFA LVSQAYTSII ADDFAAFVGL PVEEAVKGIL EQGWQADSTT R MVLPRKPV ...文字列:
MPVAVMAESA FSFKKLLDQC ENQELEAPGG IATPPVYGQL LALYLLHNDM NNARYLWKRI PPAIKSANSE LGGIWSVGQR IWQRDFPGI YTTINAHQWS ETVQPIMEAL RDATRRRAFA LVSQAYTSII ADDFAAFVGL PVEEAVKGIL EQGWQADSTT R MVLPRKPV AGALDVSFNK FIPLSEPAPV PPIPNEQQLA RLTDYVAFLE N

UniProtKB: COP9 signalosome complex subunit 8

+
分子 #9: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2

分子名称: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 71.403367 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSTQDERQIN TEYAVSLLEQ LKLFYEQQLF TDIVLIVEGT EFPCHKMVLA TCSSYFRAMF MSGLSESKQT HVHLRNVDAA TLQIIITYA YTGNLAMNDS TVEQLYETAC FLQVEDVLQR CREYLIKKIN AENCVRLLSF ADLFSCEELK QSAKRMVEHK F TAVYHQDA ...文字列:
MSTQDERQIN TEYAVSLLEQ LKLFYEQQLF TDIVLIVEGT EFPCHKMVLA TCSSYFRAMF MSGLSESKQT HVHLRNVDAA TLQIIITYA YTGNLAMNDS TVEQLYETAC FLQVEDVLQR CREYLIKKIN AENCVRLLSF ADLFSCEELK QSAKRMVEHK F TAVYHQDA FMQLSHDLLI DILSSDNLNV EKEETVREAA MLWLEYNTES RSQYLSSVLS QIRIDALSEV TQRAWFQGLP PN DKSVVVQ GLYKSMPKFF KPRLGMTKEE MMIFIEASSE NPCSLYSSVC YSPQAEKVYK LCSPPADLHK VGTVVTPDND IYI AGGQVP LKNTKTNHSK TSKLQTAFRT VNCFYWFDAQ QNTWFPKTPM LFVRIKPSLV CCEGYIYAIG GDSVGGELNR RTVE RYDTE KDEWTMVSPL PCAWQWSAAV VVHDCIYVMT LNLMYCYFPR SDSWVEMAMR QTSRSFASAA AFGDKIFYIG GLHIA TNSG IRLPSGTVDG SSVTVEIYDV NKNEWKMAAN IPAKRYSDPC VRAVVISNSL CVFMRETHLN ERAKYVTYQY DLELDR WSL RQHISERVLW DLGRDFRCTV GKLYPSCLEE SPWKPPTYLF STDGTEEFEL DGEMVALPPV

UniProtKB: Kelch repeat and BTB domain-containing protein 2

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分子 #10: Cullin-3

分子名称: Cullin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.063328 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM ...文字列:
MSNLSKGTGS RKDTKMRIRA FPMTMDEKYV NSIWDLLKNA IQEIQRKNNS GLSFEELYRN AYTMVLHKHG EKLYTGLREV VTEHLINKV REDVLNSLNN NFLQTLNQAW NDHQTAMVMI RDILMYMDRV YVQQNNVENV YNLGLIIFRD QVVRYGCIRD H LRQTLLDM IARERKGEVV DRGAIRNACQ MLMILGLEGR SVYEEDFEAP FLEMSAEFFQ MESQKFLAEN SASVYIKKVE AR INEEIER VMHCLDKSTE EPIVKVVERE LISKHMKTIV EMENSGLVHM LKNGKTEDLG CMYKLFSRVP NGLKTMCECM SSY LREQGK ALVSEEGEGK NPVDYIQGLL DLKSRFDRFL LESFNNDRLF KQTIAGDFEY FLNLNSRSPE YLSLFIDDKL KKGV KGLTE QEVETILDKA MVLFRFMQEK DVFERYYKQH LARRLLTNKS VSDDSEKNMI SKLKTECGCQ FTSKLEGMFR DMSIS NTTM DEFRQHLQAT GVSLGGVDLT VRVLTTGYWP TQSATPKCNI PPAPRHAFEI FRRFYLAKHS GRQLTLQHHM GSADLN ATF YGPVKKEDGS EVGVGGAQVT GSNTRKHILQ VSTFQMTILM LFNNREKYTF EEIQQETDIP ERELVRALQS LACGKPT QR VLTKEPKSKE IENGHIFTVN DQFTSKLHRV KIQTVAAKQG ESDPERKETR QKVDDDRKHE IEAAIVRIMK SRKKMQHN V LVAEVTQQLK ARFLPSPVVI KKRIEGLIER EYLARTPEDR KVYTYVA

UniProtKB: Cullin-3

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分子 #11: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

+
分子 #12: NEDD8

分子名称: NEDD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.573978 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MLIKVKTLTG KEIEIDIEPT DKVERIKERV EEKEGIPPQQ QRLIYSGKQM NDEKTAADYK ILGGSVLHLV LALRGG

UniProtKB: Ubiquitin-like protein NEDD8

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分子 #13: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4d10


詳細: 6r7f
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 146505
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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