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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Top part (C5) of bacteriophage SU10 capsid | |||||||||
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![]() | bacteriophage / portal / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Protein of unknown function DUF5309 / SU10 major capsid protein / Major head protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Siborova M / Fuzik T / Prochazkova M / Novacek J / Plevka P | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Tail proteins of phage SU10 reorganize into the nozzle for genome delivery. 著者: Marta Šiborová / Tibor Füzik / Michaela Procházková / Jiří Nováček / Martin Benešík / Anders S Nilsson / Pavel Plevka / ![]() ![]() 要旨: Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses ...Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses elongate upon cell attachment. Here we show that the virion of SU10 has a prolate head, containing genome and ejection proteins, and a tail, which is formed of portal, adaptor, nozzle, and tail needle proteins and decorated with long and short fibers. The binding of the long tail fibers to the receptors in the outer bacterial membrane induces the straightening of nozzle proteins and rotation of short tail fibers. After the re-arrangement, the nozzle proteins and short tail fibers alternate to form a nozzle that extends the tail by 28 nm. Subsequently, the tail needle detaches from the nozzle proteins and five types of ejection proteins are released from the SU10 head. The nozzle with the putative extension formed by the ejection proteins enables the delivery of the SU10 genome into the bacterial cytoplasm. It is likely that this mechanism of genome delivery, involving the formation of the tail nozzle, is employed by all Kuraviruses. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 34.9 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 20.4 KB 20.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 86.1 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 193.7 MB 193.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 971.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 970.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7z46MC ![]() 7z44C ![]() 7z45C ![]() 7z47C ![]() 7z48C ![]() 7z49C ![]() 7z4aC ![]() 7z4bC ![]() 7z4fC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_14485_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_14485_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage vB_EcoP_SU10
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage vB_EcoP_SU10
超分子 | 名称: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1519788 / 生物種: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 5.785 MDa |
-分子 #1: Major head protein
分子 | 名称: Major head protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 30 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 38.616457 KDa |
配列 | 文字列: MANPTLFVSY DQNGKKLSFA NWISVLSPQD TPFVSMTGKE SINQTIFSWQ TDALASVDGN NAHVEGSRAE DGEMKPTVIK SNVTQILRK VVRVSDTANT TANYGRGREL MYQLEKKGKE IKRDLEKILL SGQARTDVLA DQYLTNSAAD PAVAGLNDTH A ARKTGAFQ ...文字列: MANPTLFVSY DQNGKKLSFA NWISVLSPQD TPFVSMTGKE SINQTIFSWQ TDALASVDGN NAHVEGSRAE DGEMKPTVIK SNVTQILRK VVRVSDTANT TANYGRGREL MYQLEKKGKE IKRDLEKILL SGQARTDVLA DQYLTNSAAD PAVAGLNDTH A ARKTGAFQ FLCAHGGLAG GVVDKTKNGP ADPDTGAVTV KVAQNASNPT TNIGFDEADI FDMTLQLYTA GSEADIIMIN PA HAKIFAG LQENTQGSRK RIFENTKQFI YEVNSITDPL GQSYKIIVNR WMPTDAVYFF RSADWTQMVL RAPKRTELAK DGS YEKWMI EMEVGLRHRN PYASGVLFTA AGKAAA UniProtKB: Major head protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV | ||||||||||||
詳細 | PFU 10^11 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 49.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.2 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-7z46: |