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- EMDB-14483: Portal of bacteriophage SU10 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14483
タイトルPortal of bacteriophage SU10
マップデータC12 symmetrised reconstruction of SU10 phage portal
試料
  • ウイルス: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードbacteriophage / portal / VIRUS
機能・相同性Phage SU10 portal protein / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage vB_EcoP_SU10 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Siborova M / Fuzik T / Prochazkova M / Novacek J / Plevka P
資金援助 チェコ, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech RepublicLL1906 チェコ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Tail proteins of phage SU10 reorganize into the nozzle for genome delivery.
著者: Marta Šiborová / Tibor Füzik / Michaela Procházková / Jiří Nováček / Martin Benešík / Anders S Nilsson / Pavel Plevka /
要旨: Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses ...Escherichia coli phage SU10 belongs to the genus Kuravirus from the class Caudoviricetes of phages with short non-contractile tails. In contrast to other short-tailed phages, the tails of Kuraviruses elongate upon cell attachment. Here we show that the virion of SU10 has a prolate head, containing genome and ejection proteins, and a tail, which is formed of portal, adaptor, nozzle, and tail needle proteins and decorated with long and short fibers. The binding of the long tail fibers to the receptors in the outer bacterial membrane induces the straightening of nozzle proteins and rotation of short tail fibers. After the re-arrangement, the nozzle proteins and short tail fibers alternate to form a nozzle that extends the tail by 28 nm. Subsequently, the tail needle detaches from the nozzle proteins and five types of ejection proteins are released from the SU10 head. The nozzle with the putative extension formed by the ejection proteins enables the delivery of the SU10 genome into the bacterial cytoplasm. It is likely that this mechanism of genome delivery, involving the formation of the tail nozzle, is employed by all Kuraviruses.
履歴
登録2022年3月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年8月10日-
マップ公開2022年8月10日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_14483.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14483.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 137.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C12 symmetrised reconstruction of SU10 phage portal
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
1.38 Å/pix.
x 330 pix.
= 455.4 Å		1.38 Å/pix.
x 330 pix.
= 455.4 Å		1.38 Å/pix.
x 330 pix.
= 455.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.38 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.5
最小 - 最大-10.970668 - 23.390097000000001
平均 (標準偏差)0.000000003561078 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin000
サイズ330330330
Spacing330330330
セルA=B=C: 455.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage vB_EcoP_SU10

全体名称: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: Escherichia phage vB_EcoP_SU10

超分子名称: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1519788 / 生物種: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 1.02 MDa

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage vB_EcoP_SU10 (ファージ)
分子量理論値: 85.055344 KDa
配列文字列: MAKQKYSEEV LDELRVDLQR RFNYAQGYVD MAVKGYAREA WEYFYGNLPA PVTAGSSSWV DRTVWESVNG TLQDIINVFC SGDEAVTFV ADNQQDSDAA DVATKLVNQI LLRDNPGYNI ISSAAQECLV TRNSFIKYYW DEQTSTQTEE AEGVPPEALA A YVQGLEAG ...文字列:
MAKQKYSEEV LDELRVDLQR RFNYAQGYVD MAVKGYAREA WEYFYGNLPA PVTAGSSSWV DRTVWESVNG TLQDIINVFC SGDEAVTFV ADNQQDSDAA DVATKLVNQI LLRDNPGYNI ISSAAQECLV TRNSFIKYYW DEQTSTQTEE AEGVPPEALA A YVQGLEAG GLKNLEVFTE ENEDGTVDVK VTYEQTVKRV KVEYVPSEQI FVDEHATSFA DAQYFCHRVR RSKEDLVAMG FP KDEIEAF NDWTDTMDTT QSTVAWSRTD WRQDIDADIG TDTEDIASMV WVYEHYIRTG VLDKNKESKL YQVIQAGEHI LHT EEVTHI PFVTFCPYPI PGSFYGQSVY DITKDIQDLR TALVRGYIDN VNNANYGRYK ALVGAYDRRS LLDNRPGGVV EMER QDAID LFPYHNLPQG IDGLLGMSEE LKETRTGVTK LGMGINPDVF KNDNAYATVG LMMNAAQNRL RMVCRNIAHN GMVEL MRGI YNLIRENGEV PIEVQTPRGM IQVNPKQLPA RHNLQVVVAI SPNEKAERAQ KLISLKQLIA ADAQLAPLFG LEQDRY MTA QIFELMGIKD THKYLLPLEQ YQPPEPSPME ILQLEMTKAQ VENVQASSQK MIADAFDQRE RTTFEQQKAA DELSLRQ EE LQFKQENAAD AMTLENRKED NNATLEQAKH KLALMQQQVR QYESVLKELQ MVMSHQVDQE KIVQQARVQD KTLELQKK E ANVTKKEQQA SLKDSRIPGK RLGSKK

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTristris
10.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMCaCl2calcium chloride
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細PFU 10^11

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 49.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 25600
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 17296
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7z44:
Portal of bacteriophage SU10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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