5MJ4

INTERLEUKIN-23 COMPLEX WITH AN ANTAGONISTIC ALPHABODY, CRYSTAL FORM 2

4OG9」から置き換えられました

> 概要

5MJ4 の概要

関連構造のPDB ID5MJ3
分子名称Interleukin-12 subunit beta, Interleukin-23 subunit alpha, ALPHABODY MA12
機能のキーワードsingle-chain antiparallel triple-helix coiled-coil, immunoglobulin-like, 4-alpha helical bundle, antagonist, n-linked glycosylation, cytokine-antagonist complex, immune system
由来する生物種Homo sapiens (Human)
詳細
細胞内の位置Secreted P29460 Q9NPF7
ポリマー鎖数3
分子量合計67423.71
構造登録者
主引用文献
Desmet, J.,Verstraete, K.,Bloch, Y.,Lorent, E.,Wen, Y.,Devreese, B.,Vandenbroucke, K.,Loverix, S.,Hettmann, T.,Deroo, S.,Somers, K.,Henderikx, P.,Lasters, I.,Savvides, S.
STRUCTURAL BASIS OF IL-23 ANTAGONISM BY AN ALPHABODY PROTEIN
Nature Communications, 5:5237-, 2014
PubMed: 25354530
DOI: 10.1038/NCOMMS6237
MImport into Mendeley
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (3.4 Å)
?

構造検証レポート

RfreeClashscoreRamachandran outliersSidechain outliersRSRZ outliers0.29131.2%0.7%8.1%MetricValuePercentile RanksWorseBetterPercentile relative to all X-ray structuresPercentile relative to X-ray structures of similar resolution
検証レポート(詳細版)をダウンロード

他の静止画像(非対称単位)

Molmil generated image of 5mj4
回転なし
Molmil generated image of 5mj4
x軸(左右方向)周りに90°回転
Molmil generated image of 5mj4
y軸(上下方向)周りに90°回転

> 構造情報

エンティティ

鎖名説明種類鎖長分子量分子数データベース名(アクセス番号)由来する生物種エンティティの一般名
AInterleukin-12 subunit betapolymer30634739.91
UniProt (P29460)
Pfam (PF10420)
Homo sapiens (Human)IL-12B,Cytotoxic lymphocyte maturation factor 40 kDa subunit,CLMF p40,IL-12 subunit p40,NK cell stimulatory factor chain 2,NKSF2
BInterleukin-23 subunit alphapolymer17919812.31
UniProt (Q9NPF7)
Pfam (PF16649)
Homo sapiens (Human)IL-23-A,Interleukin-23 subunit p19,IL-23p19
CALPHABODY MA12polymer11811888.51
synthetic construct
N-ACETYL-D-GLUCOSAMINEnon-polymer221.22
BETA-D-MANNOSEnon-polymer180.21
ALPHA-D-MANNOSEnon-polymer180.22

配列ビューア

非対称単位の内容

ポリマー鎖の数3
分子量合計66440.8
非ポリマー*分子数5
分子量合計982.9
全て*分子量合計67423.7
*水分子は含んでいません

> 実験情報

精密化の統計情報

実験手法:X-RAY DIFFRACTION (3.4 Å)

格子定数 [Å]57.85057.850366.480
格子定数 [度]90.0090.0090.00
空間群P 41 21 2
分解能 [Å] (低 - 高)57.00 - 3.40
最も高い分解能シェルの値3.569 - 3.391
R因子0.2584
R-work0.25470
最も高い分解能シェルの値0.319
R-free0.29590
最も高い分解能シェルの値0.368
結合長の平均二乗偏差(RMSD) [Å]0.004
結合角の平均二乗偏差(RMSD) [度]0.850

回折データの統計情報

分解能 [Å] (低 - 高)57.00 - 3.40
最も高い分解能シェルの値 -
独立反射数9551
完全性 [%]99.9
冗長性22.29
最も高い分解能シェルの値23.4

結晶化条件

結晶ID方法pHpHの範囲温度単位
1VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP7.3294

結晶化試薬

ID結晶ID濃度試薬名濃度 (単位)詳細
文献の結晶化試薬*
ID結晶ID溶液試薬名濃度 (単位) (単位)詳細
注釈情報は下記文献より抽出しています*

> 機能情報

?

GO(遺伝子オントロジー)由来の情報

鎖名GO(遺伝子オントロジー)id名前空間内容
?

PDBデータベースに由来する情報

site_id残基数詳細
AC15binding site for Poly-Saccharide residues NAG A 500 through MAN A 504 bound to ASN A 222
鎖名残基
ATRP24
AGLU34
AHIS105
ATYR220
AASN222

?

「HETATM」原子の座標から抽出されたリガンド結合部位

site_id残基数詳細
NAG_5mj4_A_5014N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE binding site
鎖名残基ligand
ATRP24-GLU25NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AGLU34NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
ATRP112NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE

BMA_5mj4_A_5022BETA-D-MANNOSE binding site
鎖名残基ligand
ATRP24-GLU25BMA: BETA-D-MANNOSE

NAG_5mj4_A_50011N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE binding site
鎖名残基ligand
ATRP24NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
ALEU26NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AVAL32NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AGLU34NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AHIS105NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
ATRP112NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
ALYS157NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AMET211NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AASP213NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
ATYR220NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE
AASN222NAG: N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE

?

UniProtにおけるモチーフ・データベースPROSITEからの機能情報

site_id残基数詳細
?

SwissProt/UniProtに記載されている蛋白質分子機能情報

site_id残基数詳細
?

CSAにおける酵素触媒機能の情報

site_id残基数詳細

> 相同蛋白質

> ダウンロード

PDBj@FacebookPDBj@TwitterwwPDBwwPDB FoundationEM DataBank

Copyright © 2013-2017 日本蛋白質構造データバンク