5G17
Bordetella Alcaligenes HDAH (T101A) bound to 9,9,9-trifluoro-8,8- dihydroxy-N-phenylnonanamide.
5G17 の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb5g17/pdb |
関連するPDBエントリー | 5G0X 5G0Y 5G10 5G11 5G12 5G13 5G1A 5G1B 5G1C |
分子名称 | HISTONE DEACETYLASE-LIKE AMIDOHYDROLASE, ZINC ION, POTASSIUM ION, ... (5 entities in total) |
機能のキーワード | hydrolase, hdah, hdac, hdlp |
由来する生物種 | ALCALIGENES |
タンパク質・核酸の鎖数 | 2 |
化学式量合計 | 79728.90 |
構造登録者 | |
主引用文献 | Meyners, C.,Kramer, A.,Yildiz, O.,Meyer-Almes, F.J. The thermodynamic signature of ligand binding to histone deacetylase-like amidohydrolases is most sensitive to the flexibility in the L2-loop lining the active site pocket. Biochim. Biophys. Acta, 1861:1855-1863, 2017 Cited by PubMed: 28389333DOI: 10.1016/j.bbagen.2017.04.001 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.51 Å) |
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