4LNI
B. subtilis glutamine synthetase structures reveal large active site conformational changes and basis for isoenzyme specific regulation: structure of the transition state complex
4LNI の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb4lni/pdb |
関連するPDBエントリー | 4LNF 4LNK 4LNN 4LNO |
分子名称 | Glutamine synthetase, L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE, ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE, ... (5 entities in total) |
機能のキーワード | alpha-beta, tnra, glnra, ligase |
由来する生物種 | Bacillus subtilis |
タンパク質・核酸の鎖数 | 12 |
化学式量合計 | 611606.72 |
構造登録者 | Schumacher, M.A.,Chinnam, N.,Tonthat, N.,Fisher, S.,Wray, L. (登録日: 2013-07-11, 公開日: 2013-11-06, 最終更新日: 2024-02-28) |
主引用文献 | Murray, D.S.,Chinnam, N.,Tonthat, N.K.,Whitfill, T.,Wray, L.V.,Fisher, S.H.,Schumacher, M.A. Structures of the Bacillus subtilis Glutamine Synthetase Dodecamer Reveal Large Intersubunit Catalytic Conformational Changes Linked to a Unique Feedback Inhibition Mechanism. J.Biol.Chem., 288:35801-35811, 2013 Cited by PubMed: 24158439DOI: 10.1074/jbc.M113.519496 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.5793 Å) |
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