3EI8

Crystal structure of K270N variant of LL-diaminopimelate aminotransferase from Arabidopsis thaliana complexed with LL-DAP: External aldimine form

3EI8 の概要

• エントリーDOI: 10.2210/pdb3ei8/pdb
• 関連するPDBエントリー: 3EI5 3EI6 3EI7 3EI9 3EIA 3EIB
• 分子名称: LL-diaminopimelate aminotransferase, PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE, SULFATE ION, ... (6 entities in total)
• 機能のキーワード: aminotransferase, lysine biosynthesis, pyridoxal 5' phosphate, external aldimine, ll-diaminopimelate, chloroplast, pyridoxal phosphate, transferase, transit peptide
• 由来する生物種: Arabidopsis thaliana (mouse-ear cress,thale-cress)
• 細胞内の位置: Plastid, chloroplast: Q93ZN9
• タンパク質・核酸の鎖数: 2
• 化学式量合計: 96416.30

構造登録者

Watanabe, N.,Clay, M.D.,van Belkum, M.J.,Cherney, M.M.,Vederas, J.C.,James, M.N.G. (登録日: 2008-09-15, 公開日: 2008-10-14, 最終更新日: 2023-08-30)

• 主引用文献: Watanabe, N.,Clay, M.D.,van Belkum, M.J.,Cherney, M.M.,Vederas, J.C.,James, M.N.; Mechanism of substrate recognition and PLP-induced conformational changes in LL-diaminopimelate aminotransferase from Arabidopsis thaliana.; J.Mol.Biol., 384:1314-1329, 2008; PubMed: 18952095; DOI: 10.1016/j.jmb.2008.10.022

実験手法

X-RAY DIFFRACTION (1.6 Å)