3DPA
CRYSTAL STRUCTURE OF CHAPERONE PROTEIN PAPD REVEALS AN IMMUNOGLOBULIN FOLD
3DPA の概要
| エントリーDOI | 10.2210/pdb3dpa/pdb |
| 分子名称 | CHAPERONE PROTEIN PAPD (1 entity in total) |
| 機能のキーワード | chaperone protein |
| 由来する生物種 | Escherichia coli |
| 細胞内の位置 | Periplasm : P15319 |
| タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
| 化学式量合計 | 24575.87 |
| 構造登録者 | |
| 主引用文献 | Holmgren, A.,Branden, C.I. Crystal structure of chaperone protein PapD reveals an immunoglobulin fold. Nature, 342:248-251, 1989 Cited by PubMed Abstract: The chaperone protein PapD mediates assembly of pili in Escherichia coli. Its polypeptide chain folds into two immunoglobulin-type domains that are homologous in sequence to the human lymphocyte differentiation antigen Leu-1/CD5. PubMed: 2478891DOI: 10.1038/342248a0 主引用文献が同じPDBエントリー |
| 実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.5 Å) |
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