Loading
PDBj
メニューPDBj@FacebookPDBj@TwitterPDBj@YouTubewwPDB FoundationwwPDB
RCSB PDBPDBeBMRBAdv. SearchSearch help

2O0A

The structure of the C-terminal domain of Vik1 has a motor domain fold but lacks a nucleotide-binding site.

2O0A の概要
エントリーDOI10.2210/pdb2o0a/pdb
分子名称S.cerevisiae chromosome XVI reading frame ORF YPL253c, 1,2-ETHANEDIOL (3 entities in total)
機能のキーワードvik1, motor homology domain, kinesin, motor domain, microtubule-binding, kinesin-14, heterodimer, cell cycle-transport protein complex, cell cycle/transport protein
由来する生物種Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast)
細胞内の位置Cytoplasm, cytoskeleton, microtubule organizing center, spindle pole body: Q12045
タンパク質・核酸の鎖数1
化学式量合計34694.60
構造登録者
Allingham, J.S.,Sproul, L.R.,Rayment, I.,Gilbert, S.P. (登録日: 2006-11-27, 公開日: 2007-03-27, 最終更新日: 2023-12-27)
主引用文献Allingham, J.S.,Sproul, L.R.,Rayment, I.,Gilbert, S.P.
Vik1 modulates microtubule-Kar3 interactions through a motor domain that lacks an active site.
Cell(Cambridge,Mass.), 128:1161-1172, 2007
Cited by
PubMed: 17382884
DOI: 10.1016/j.cell.2006.12.046
主引用文献が同じPDBエントリー
実験手法
X-RAY DIFFRACTION (1.6 Å)
構造検証レポート
Validation report summary of 2o0a
検証レポート(詳細版)ダウンロードをダウンロード

222036

件を2024-07-03に公開中

PDB statisticsPDBj update infoContact PDBjnumon