2O0A
The structure of the C-terminal domain of Vik1 has a motor domain fold but lacks a nucleotide-binding site.
2O0A の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2o0a/pdb |
分子名称 | S.cerevisiae chromosome XVI reading frame ORF YPL253c, 1,2-ETHANEDIOL (3 entities in total) |
機能のキーワード | vik1, motor homology domain, kinesin, motor domain, microtubule-binding, kinesin-14, heterodimer, cell cycle-transport protein complex, cell cycle/transport protein |
由来する生物種 | Saccharomyces cerevisiae (baker's yeast) |
細胞内の位置 | Cytoplasm, cytoskeleton, microtubule organizing center, spindle pole body: Q12045 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 34694.60 |
構造登録者 | Allingham, J.S.,Sproul, L.R.,Rayment, I.,Gilbert, S.P. (登録日: 2006-11-27, 公開日: 2007-03-27, 最終更新日: 2023-12-27) |
主引用文献 | Allingham, J.S.,Sproul, L.R.,Rayment, I.,Gilbert, S.P. Vik1 modulates microtubule-Kar3 interactions through a motor domain that lacks an active site. Cell(Cambridge,Mass.), 128:1161-1172, 2007 Cited by PubMed: 17382884DOI: 10.1016/j.cell.2006.12.046 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (1.6 Å) |
構造検証レポート
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