2LXP
NMR structure of two domains in ubiquitin ligase gp78, RING and G2BR, bound to its conjugating enzyme Ube2g
2LXP の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2lxp/pdb |
NMR情報 | BMRB: 18688 |
分子名称 | Ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2, E3 ubiquitin-protein ligase AMFR, ZINC ION, ... (4 entities in total) |
機能のキーワード | ring domain, ubiquitin, ligase |
由来する生物種 | Homo sapiens (human) 詳細 |
細胞内の位置 | Endoplasmic reticulum membrane; Multi-pass membrane protein: Q9UKV5 Q9UKV5 |
タンパク質・核酸の鎖数 | 3 |
化学式量合計 | 28421.15 |
構造登録者 | Das, R.,Linag, Y.,Mariano, J.,Li, J.,Huang, T.,King, A.,Weissman, A.,Ji, X.,Byrd, R. (登録日: 2012-08-30, 公開日: 2013-08-28, 最終更新日: 2024-05-15) |
主引用文献 | Das, R.,Liang, Y.H.,Mariano, J.,Li, J.,Huang, T.,King, A.,Tarasov, S.G.,Weissman, A.M.,Ji, X.,Byrd, R.A. Allosteric regulation of E2:E3 interactions promote a processive ubiquitination machine. Embo J., 32:2504-2516, 2013 Cited by PubMed: 23942235DOI: 10.1038/emboj.2013.174 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | SOLUTION NMR |
構造検証レポート
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